Розробка уроку "Білки, їхня біологічна роль". Біологія та екологія, 10 клас.

Про матеріал

Ця розробка або її елементи може бути використана під час вивчення теми "Білки" предмета "Біологія та екологія" 10 клас. Конспект уроку включає посилання на інтерактині завдання та онлайн-тест.

Перегляд файлу

Конспект уроку з предмета "Біологія та екологія" 10 клас

тема "Білки, їхня біологічна роль"

Мета: ознайомити учнів з органічними речовинами – білками, їхньою будовою, властивостями, функціями, значенням для живих організмів; сформувати вміння характеризувати будову білків у відповідності до функцій, які вони виконують, розвивати інтерес учнів до навчання, забезпечити розвиток критичного мислення, уміння розв’язувати проблемні завдання, виховати відповідальне ставлення до здров’я власного організму.

Обладнання та матеріали: інтерактивні вправи, створені на плаформі Learningapps.org, онлайн-тест "На урок".

Тип уроку: вивчення нового матеріалу.

Хід уроку

І. Організаційний етап. Привітання, перевірка присутності учнів та їх готовності до уроку.

ІІ. Перевірка домашнього завдання

Дайте відповіді на питання кросворда про ліпіди та у ключовому слові ви знайдете слово - тему нашого уроку. https://learningapps.org/display?v=peen7u05a22

ІІІ. Мотивація навчальної діяльності

Дуже добре, ви впорались із завданням! Тема нашого уроку - "Білки". Сьогодні ви дізнаєтесь: як організовані білкові молекули, з чого вони складаються, які функції виконують в живих організмах. Також, якщо будете уважними, знайдете відповіді на запитання:

Чому для людини температура 42⁰ С є критичною?
Чи може порушення структури білків крові впливати на процес її зсідання?
Як можна зруйнувати та відновити білок?

Думаю, сьогодні ви плідно попрацюєте та отримає знання, які ви зможете застосувати у своєму житті.

ІV. Вивчення нового матеріала.

Білки – високомолекулярні органічні нітрогеновмісні біополімери, мономерами яких є амінокислоти.

Амінокислоти – похідні насичених карбонових кислот, у яких один або два атоми Гідрогену в радикалі заміщені аміногрупою. Мономерними одиницями білкової молекули є 20 основних α-амінокислот. Всі амінокислоти відрізняються природою радикалу та є амфотерними - містить і кислотні, і основну групу.

Для побудови всіх білків використовують один набір із 20-ти різних амінокислот. Амінокислоти, які синтезуються в організмі називаються замінними (аспарагін, аланін, глутамін, глутамінова кислота, аспарагінова кислота, пролін, тирозин, цистеїн, серин, гліцин). Незамінні амінокислоти в організмі не синтезуються (метіонін, лізин, треонін, гістидин, аргінін, лейцин, ізолейцин, валін, фенілаланін, триптофан). Харчовий білок, що містить усі незамінні амінокислоти, називають повноцінними.

Білкові молекули мають чотири рівні структурної організації.

Первинна – послідовність і кількість амінокислотних залишків, сполучених між собою за допомогою специфічних пептидних зв'язків ковалентного типу, яка визначає властивості білка.

Вторинна – являє собою α-спіраль або ß-лист. Стабілізуються водневими зв’язками, які утворюються між Оксигеном карбоксильної групи однієї амінокислоти і Гідрогеном аміногрупи іншої амінокислоти, віддаленої від неї на відстань чотирьох амінокислотних залишків.

Третинна – спіраль утворює глобулу. Стабілізується ця структура дисульфідними, гідрофобними зв’язками. Саме для третинної структури характерні найбільш складні й тонкі особливості просторовоїорієнтації білкових молекул, що відрізняють один білок від іншого.

Четвертинна – формується кількома аналогічними або близькими за будовою молекулами білка третинної структури, що взаємодіють між собою, утворюючи стійку структуру. Стабілізується лише гідрофобною взаємодією. Властива білкам, які мають 2-4 і більше парну кількість ланцюгів. Наприклад Типи зв'язків - електростатичні, йонні та гідрофобні.

За складом виділяють прості і складні білки. Прості білки містять тільки амінокислоти. Складні білки, окрім амінокислот, містять небілкові компоненти. Ці компоненти в складних білках називають простетичними групами. До складних білків належать глікопротеїни, ліпопротеїни, хромопротеїни, нуклнопротеїни та інші.

Також є класифікація білків щодо будови та розчинності білків:

глобулярні - ниткоподібні та нерозчинні у воді.
фібрилярні - кулясті, розчинні у воді.

Під впливом різних фізичних та хімічних чинників білки можуть зсідатись і випадати в осад, втрачаючи нативні властивості.

Денатурація – порушення природної структури білка, що супроводжується розгортанням поліпептидного ланцюга без зміни первинної структури (під дією таких чинників, як висока температура, механічна дія, концентровані луги, кислоти, важкі метали). Порушується четвертинна, третинна, вторинна структура.

Ренатурація – повернення структури в попередній стан або відновлення, коли припиняється дія пошкоджуючого фактора.

Деструкція – руйнування первинної структури білка. Є необоротним процесом.

З біологічною роллю білків ознайомтесь самостійно, працюючи з підручником.

V. Закріплення вивченого матеріалу

Виконайте вправу за посиланням

https://learningapps.org/display?v=pv6xrub0c19