бх 9

Додано: 4 червня
Предмет:
39 запитань
Запитання 1

Як називаються ферменти, які впливають на один субстрат, що каталізують одну і ту ж реакцію, але відрізняються за фізико-хімічними властивостями?

варіанти відповідей

проферменти

коферменти

холоферменти

апоферменти

ізоферменти

Запитання 2

Що таке профермент?

варіанти відповідей

одна з молекулярних форм одного і того ж ферменту

неактивний попередник ферменту

фермент без аллостеричного центру 

активний попередник ферменту

фермент з IV структурою

Запитання 3

Що таке ізофермент?

варіанти відповідей

активний попередник ферменту 

неактивний попередник ферменту

одна з молекулярних форм одного і того ж ферменту

фермент з IV структурою

фермент без аллостеричного центру

Запитання 4

.Що таке абсолютна субстратна специфічність ферменту?

варіанти відповідей

фермент діє на два і більше субстратів

фермент діє на групу субстратів з різною просторовою будовою

фермент діє на групу субстратів з однаковим типом зв’язку

фермент діє тільки на один субстрат

фермент діє на групу субстратів з різними зв’язками

Запитання 5

Що таке відносна субстратна специфічність ферменту?

варіанти відповідей

фермент діє на групу субстратів з різною просторовою будовою

фермент діє на групу субстратів з однаковим типом зв’язку

фермент діє тільки на один субстрат

фермент діє на два і більше субстратів

фермент діє на групу субстратів з різними зв’язками

Запитання 6

Який комплекс утворюється при неконкурентному інгібуванні? 

варіанти відповідей

субстрат-інгібітор

фермент-субстрат-інгібітор

фермент продукти реакції

фермент-субстрат

фермент інгібітор

Запитання 7

Яка речовина є активатором перетворення пепсиногену в пепсин?

варіанти відповідей

сіль жовчної кислоти

хімотрипсин

соляна кислота

трипсин

ентерокіназа

Запитання 8

.Як називаються речовини, що пригнічують дію ферментів?

варіанти відповідей

інгібітори

корепрессори

активатори

стабілізатори 

модифікатори.

Запитання 9

Трипсин утворюється в підшлунковій залозі в неактивному стані. Яка з перерахованих речовин є активатором трипсиногену?

варіанти відповідей

солі жовчних кислот

соляна кислота

хімотрипсин

іони магнію

ентеропептидази

Запитання 10

За яким механізмом відбувається активація пепсиногену у пепсин?

варіанти відповідей

дія активаторів

дія інгібіторів

обмежений протеоліз

дія регуляторних білків 

алостерична регуляція

Запитання 11

Чому малонова кислота є конкурентним інгібітором сукцинатдегідрогенази? 

варіанти відповідей

вона має структурну схожість з ферментом

вона має схожість з алостеричним центром ферменту

вона має структурну схожість з субстратом

вона має схожість з каталітичною ділянкою активного центру ферменту

вона має схожість з коферментом

Запитання 12

Конкурентні інгібітори знижують швидкість ферментативних реакцій в наслідок:

варіанти відповідей

приєднання до аллостеричного центру ферменту

приєднання до активного центру ферменту

збільшення концентрації субстрату

зменшення кількості ферменту

збільшення кількості ферменту

Запитання 13

Неконкурентні інгібітори знижують швидкість ферментативних реакцій внаслідок:

варіанти відповідей

зміни хімічного складу ферменту

зміни просторової будови субстрату 

збільшення кількості ферменту

зміни конформації ферменту

зменшення кількості ферменту 

Запитання 14

.Яке визначення ізоферментів є вірним: 

варіанти відповідей

група ферментів, що зв’язані з мембраною

група ферментів, що каталізують подібні реакції 

група ферментів, що є продуктом експресії одного гену

група ферментів подібної будови та властивостей 

форми ферменту, що каталізують одну і ту ж реакцію, але відрізняються за деякими властивостями

Запитання 15

З якою ділянкою ферменту взаємодіють регулятори, що здатні впливати на його активність:

варіанти відповідей

з проферментом (зимогеном) 

з якірною ділянкою активного центру.

з параалостеричним центром

з алостеричним центром

з каталітичною ділянкою активного центру

Запитання 16

Конкурентні інгібітори – це речовини, які

варіанти відповідей

не мають структурної подібності з субстратом ферментативної реакції

руйнують хімічну структуру молекули ферменту 

не впливають на швидкість ферментативної реакції

прискорюють швидкість реакції

внаслідок структурної подібності конкурують з субстратом за активний центр

Запитання 17

Який комплекс утворюється при конкурентному інгібуванні фермента?

варіанти відповідей

фермент-субстрат-інгібітор

субстрат-інгібітор

фермент-субстрат

фермент-інгібітор

фермент-продукти реакції

Запитання 18

Яка речовина відіграє роль алостеричного інгібітора при «ретроінгібуванні»?

варіанти відповідей

продукт реакції

субстрат

регуляторний білок

кофермент

вітамін

Запитання 19

Хворому в курсі лікування туберкульозу призначили ізоніазид (гідразид ізонікотинової кислоти) – структурний аналог нікотинаміду і піридоксину. Який тип інгібування за механізмом дії викликає ізоніазид?

варіанти відповідей

незворотнє 

безконкурентне

конкурентне

алостеричне

неконкурентне

Запитання 20

Під час вивчення складу підшлункового соку було встановлено, що він містить велику кількість ферментів. Деякі з них виділяються в неактивній формі. Які це ферменти?

варіанти відповідей

трипсиноген, хімотрипсиноген

нуклеаза, пепсин

амілаза, ліпаза

нуклеаза, пептидаза

сахараза, амілаза

Запитання 21

В організмі людини хімотрипсин секретується підшлунковою залозою і в порожнині тонкої кишки зазнає обмеженого протеолізу з перетворенням на активний хімотрипсин під дією:

варіанти відповідей

карбоксипептидази

пепсину

амінопептидаз

ентерокінази

трипсину 

Запитання 22

Один із методів лікування при отруєні метанолом полягає в тому, що хворому призначають етанол всередину або внутрішньовенно у кількостях, які у здорової людини викликають інтоксикацію. Чому таке лікування виявляється ефективним? 

варіанти відповідей

етанол зв’язує алостеричний центр алкогольдегідрогенази, яка інактивується

етанол конкурує з метанолом за алостеричний центр алкогольдегідрогенази

етанол розщеплюється швидше, ніж метанол, в результаті чого утворюються менш токсичні продукти

етанол блокує фермент алкогольдегідрогеназу

етанол конкурує з метанолом за активний центр алкогольдегідрогенази

Запитання 23

Ізоферменти широко застосовують в діагностиці захворювань. Так, при інфаркті міокарду аналізують ізоферментний склад:

варіанти відповідей

лактатдегідрогенази

аланінамінотрансферази

лужної фосфатази

протеїнкінази

аспартатамінотрансферази

Запитання 24

При обстеженні хворого виявлено підвищення в крові активності (лактатдегідрогенази) ЛДГ. Це є характерним для хвороб серця, печінки, нирок. Яке додаткове біохімічне обстеження треба зробити для диференціальної діагностики?

варіанти відповідей

рівень кетонових тіл

визначення активності ізоферментів ЛДГ

визначення рівня холестерину

визначення активності амілази крові

визначення глюкози у крові

Запитання 25

Активаторами панкреатичної ліпази є:

варіанти відповідей

жирні кислоти

жовчні кислоти

ренін

HCl

фактор Кастла

Запитання 26

.Ізоферменти– це множенні форми ферментів, які:

варіанти відповідей

каталізують реакцію гідролізу

не розрізняються за активністю 

каталізують одну й ту саму реакцію 

не розрізняються за фізико-хімічними властивостями

каталізують різні реакції 

Запитання 27

Найбільш виразною активність лактатдегідрогенази спостерігається в:

варіанти відповідей

кістковій тканині 

селезінці

нирках 

передміхуровій залозі

печінці

Запитання 28

Ковалентна модифікація ферментів – один із механізмів контролю метаболічних процесів, що може відбуватися шляхом зворотного фосфорилювання-дефосфорилювання, метилювання, аденілування, АДФ-рибозилування білків-ферментів. Які ферменти приймають участь у реакціях фосфорилювання?

варіанти відповідей

синтетази 

декарбоксилази

протеїнкінази

протеїнфосфатази

метилтрансферази

Запитання 29

Який шлях регуляції ферментів є механізмом довготривалої адаптації? Для його включення і повної реалізації необхідно декілька годин або діб. 

варіанти відповідей

алостерична регуляція

субстратна регуляція

кількісна регуляція

ковалентна модифікація

обмежений протеоліз

Запитання 30

Неконкурентні інгібітори зв’язуються тільки з комплексом фермент-субстрат (ЕС), а не з ферментом до того, як він зіткнувся з субстратом. Це призводить до

варіанти відповідей

зниження V max і підвищення K m.

підвищення V max і зниження K m. 

зниження V max і K m не змінюється

підвищення V max і підвищення K m. 

зниження V max і зниження K m.

Запитання 31

Укажіть тип інгібірування, при якому інгібітором ферменту є продукт реакції:

варіанти відповідей

Активаторами

Промоторами

Ефекторами

Каталізатори

Інгібіторами

Запитання 32

У процесі довготривалої адаптації організму до фізичних навантажень активність ферментів:

варіанти відповідей

погіршується

посилюється активність існуючих

не змінюється

посилюється шляхом збільшення їхньої кількості

зменшується

Запитання 33

Каталітичну дію ферментів пов’язують зі: 

варіанти відповідей

змінами рН середовища, в якому працюють ферменти

зменшенням температурного режиму реакції

зменшенням енергетичного бар’єру реакції

збільшенням температури реагуючих речовин

збільшенням концентрації реагуючих речовин

Запитання 34

.Процес взаємодії фермента з субстатом не включає стадію:

варіанти відповідей

зміни структури субстрату

руйнування фермент-субстратного комплексу

зміни структури ферменту

утворення фермент-субстратного комплексу

утворення продукту реакції

Запитання 35

Процес конкурентного інгібування активності фермента – це: 

варіанти відповідей

зв’язування активного центру фермента з ефектором 

зв’язування апоферментної частини фермента з подібним за будовою субстратом

зв’язування апоферментної частини фермента з інгібітором

зв’язування алостеричного центру фермента з інгібітором

зв’язування активного центру фермента з інгібітором, подібним за будовою із субстратом

Запитання 36

Процес неконкурентного інгібування активності фермента – це: 

варіанти відповідей

зв’язування активного центру фермента з інгібітором

зв’язування алостеричного центру фермента з інгібітором

зв’язування апоферментної частини фермента з подібним за будовою субстратом 

зв’язування апоферментної частини фермента з інгібітором

зв’язування активного центру фермента з подібним за будовою субстратом

Запитання 37

Активний центр простих ферментів – це:

варіанти відповідей

залишки амінокислот, які розміщені в різних місцях поліпептидного ланцюга молекули

залишки амінокислот, які розміщені в певному місці поліпептидного ланцюга молекули

апофермент і холофермент 

кофактор, йони металів і функціональні групи аміноксилот 

кофактор і апофермент

Запитання 38

Зміна третинної структури апоферменту:

варіанти відповідей

викликає деформацію алостеричного центру фермента, але не змінює його активність

не викликає деформацію активного центру, але змінює його активність

не впливає на активність ферменту

викликає деформацію активного центру зі зміною його каталітичної активності

викликає деформацію активного центру без зміни його каталітичної активності

Запитання 39

Активний центр ферментів-протеїдів – це:

варіанти відповідей

залишки амінокислот, які розміщені в різних місцях поліпептидного ланцюга молекули 

простетична група і холофермент 

залишки амінокислот, які розміщені в певному місці поліпептидного ланцюга молекули

кофактор і апофермент

кофактор, йони металів і функціональні групи аміноксилот

Створюйте онлайн-тести
для контролю знань і залучення учнів
до активної роботи у класі та вдома

Створити тест