Нітрогеновмісні органічні сполуки.

Нітрогеновмісні органічні сполуки.

Органічні сполуки, молекули яких містять атоми нітрогену, називаються нітрогеновмісними. Вони широко розповсюджені у природі і за своїм значенням посідають особливе місце серед інших органічних сполук. Нітросполуки. Нітросполуками називаються речовини, які містять у молекулі нітрогрупу (‑NO2), Нітроген якого пов'язаний з атомом Карбону. С6 H5 NO2 ‑ нітробензен. У склад молекули органічної сполуки можуть входити одна або декілька нітрогруп. У залежності від будови радикалу, з яким пов'язана нітрогрупа, розрізняють аліфатичні, аліциклічні, ароматичні та гетероциклічні нітросполуки. Будова нітрогруп відрізняється рядом особливостей, які впливають на фізичні та хімічні властивості нітросполук.

Аміни.а) склад і будова молекул;Аміни можна розглядати як похідні амоніаку NH3, в молекулі якого один або кілька атомів Гідрогену заміщені на вуглеводневий радикал:б) класифікація;Аміни класифікують за кількома ознаками.         ‑ за кількістю атомів гідрогену, заміщених у молекулі амоніаку NH3 на вуглеводневі залишки, аміни поділяють на первинні (заміщений один атом гідрогену), вторинні (два атоми) і третинні (усі три атома):

Фізичні та хімічні властивостіСеред амінів є гази, рідини, тверді речовини. Нижчі аміни мають запах амоніаку, розчинні у воді. Багато амінів токсичні. Хімічні властивості. Аміни згоряють, утворюючи вуглекислий газ, воду та азот. Аміни, як і амоніак, виявляють основні властивості. Проте вони сильніші основи, ніж амоніак, оскільки під впливом вуглеводневих радикалів на атомі Нітрогену зростає електронна густина і він міцніше утримує протони: Як і амоніак, аміни діють на індикатори, виявляючи лужні властивості. Реагують з кислотами з утворенням солей. Найпростіша сполука – метанамін СН3 NН2. Більш поширена назва цієї сполуки – метиламін.- залежно від будови вуглеводневих залишків та особливостей хімічного зв’язку в них розрізняють насичені, ненасичені, циклічні й ароматичні аміни:

Добування та застосування. Одним із промислових способів добування амінів ґрунтується на реакціях спиртів з амоніаком. Застосування. Аміни використовують у виробництві полімерів, синтетичних волокон, барвників, лікарських препаратів. 

Анілін. У разі, коли аміногрупа сполучена з бензеновим ядром, утворюється ароматичний амін – анілін або феніламін (найпростіший ароматичний амін) ‑ С6 Н5 NН2. Анілін – безбарвна оліїста речовина, малорозчинна у воді. Анілін – токсична речовина. За хімічними властивостями анілін дещо відмінний від насичених амінів. Він не змінює забарвлення індикаторів, реагує лише з сильними кислотами: Анілін – слабша основа порівняно з амоніаком. Це зумовлено впливом бензенового ядра на аміногрупу. Остання, у свою чергу, впливає на бензенове ядро. Зокрема, на бензен не діє бромна вода, а анілін реагує з бромом, утворюючи трибромопохідну сполуку. Анілін має велике промислове значення, він є сировиною для виробництва барвників, лікарських засобів, пластмас, вибухових речовин тощо. Основний спосіб добування аніліну – відновлення нітробензену воднем за температури 250—350 о. С та наявності каталізатора:         Відновлення нітробензену до аніліну відоме в історії хімії як реакція. М. М. Зініна (1842 р.).

Амінокислоти. Склад і будова молекул. Молекули амінокислот містять дві функціональні групи: карбоксильну та аміногрупу. Загальна формула – R‑CH‑COOH                                        |                                       NH2 Амінокислоти класифікують за кількома ознаками.‑ зважаючи на будову карбонового ланцюга, амінокислои поділяють на циклічні й нециклічні.‑ існують амінокислоти, що містять дві карбоксильні або дві аміногрупи, гідроксильні групи, сульфуровмісні групи. Приклади амінокислот‑ сполуки з однією аміногрупою та однією карбоксильною групою в молекулі поділяють за взаємним розміщенням цих груп на α-амінокислоти,β-амінокислоти, γ-амінокислоти.

Представники деяких амінокислот

Фізичні властивості. Амінокислоти кристалічні речовини, мають високі температури плавлення, розчиняються у воді, а в органічних розчинниках, як правило, нерозчинні. Цим властивостям відповідає структура біполярного йона: Водні розчини амінокислот з однією аміногрупою в молекулі майже нейтральні; в них індикатори не змінюють свого забарвлення. Деякі амінокислоти мають солодкий або гіркий смак.  Хімічні властивості.

Амінокислоти – амфотерні сполуки, оскільки взаємодіють з кислотами й основами. Найважливіша особливість амінокислот – здатність молекул взаємодіяти між собою з утворенням поліпептидів:

Зв'язок між залишками амінокислот називають пептидним, а групу--пептидною групою. Поліпептидний ланцюг є основою будови молекул білків. Фрагмент моделі поліпептидного ланцюга Добування та застосування. Амінокислоти добувають кількома способами. Один із них – гідроліз білків. Під час тривалого нагрівання білків із кислотами або лугами утворюються суміші амінокислот і деякі інші речовини. Виділити з такої суміші кожну амінокислоту дуже важко. Мікробіологічний спосіб добування амінокислот ґрунтується на розщепленні білків певними мікроорганізмами. Існують також синтетичні методи добування цих сполук. 

Застосування.

Білки. Будова білків. Білки ‑ це макромолекулярні органічні сполуки (біополімери), структурну основу яких складають поліпептидні ланцюги, побудовані із залишків α-амінокислот. У побудові білкових молекул беруть участь двадцять α-амінокислот. Кожен білок має набір амінокислот, сполучених у певній, властивій тільки йому послідовності. Кількість сполучених у різній послідовності амінокислотних залишків сягає 1018. Будова білків дуже складна і зумовлюється не лише послідовністю амінокислотних залишків. Довгі ланцюги білкових молекул скручуються у спіралі, спіралі – у клубки, що певним чином розміщуються у просторі. Розрізняють первинну, вторинну, третинну й четвертинну (для деяких білків) структуру. Структура білків

Властивості білків. Білки дуже різняться між собоюза властивостями, оскільки містять залишки амінокислот з різними функціональними групами, здатними вступати в характерні для них реакції. Одні білки розчинні, інші ні. Багато білків утворюють колоїдні розчини. Білки мають різний смак, колір і запах. Температури, за яких відбувається руйнування білка, специфічні для кожного з них. Хімічні властивості білків. Білки, як і амінокислоти, є амфотерними сполуками зі слабко вираженими основними та кислотними властивостями.1. Денатурація. У результаті нагрівання білка відбувається його денатурація (втрата природних якостей). При цьому руйнується складна структура білка, що призводить до втрати ним біологічної активності. Це необоротний процес, він відбувається, наприклад, під час кулінарної обробки м'яса, риби, яєць. Чинники, що викликають денатурацію білків: ‑ нагрівання; ‑ випромінювання, наприклад інфрачервоне або ультрафіолетове; ‑ сильні кислоти, сильні луги, концентровані розчини солей (у разі тривалої дії розриваються навіть пептидні зв’язки); ‑ важкі метали; ‑ органічні розчинники (використання спирту як дезінфікуючого засобу базується на тому, що він викликає денатурацію білків бактерій).

2. Гідроліз. Під дією кислот, лугів, ферментів відбувається розщеплення полімерної білкової молекули на амінокислоти.  Молекули води приєднуються за місцем пептидних зв'язків, останні руйнуються, замість пептидних груп утворюються аміно- й карбоксильні групи.3. Розкладання. Під дією мікроорганізмів білки розкладаються з утворенням амоніаку, сірководню, фенолу, інших речовин з неприємним запахом. Його поява засвідчує, що відбувається процес розкладання (гниття) білка.4. Якісні кольорові реакції. Для аналітичного виявлення використовують кольорові реакції білків. Поява жовтого забарвлення в результаті реакції з концентрованою нітратною кислотою засвідчує наявність бензенових ядер у структурі білка (ксантопротеїнова реакція). Червоно-фіолетове забарвлення білка в результаті дії купрум (ІІ) гідроксиду засвідчує наявність пептидних зв'язків (біуретова реакція).

Біологічне значення амінокислот і білків. Білки є основним будівельним матеріалом тваринних організмів, а саме їх клітин. Білки їжі безпосередньо не засвоюються організмом, спершу вони гідролізують до амінокислот, останні всмоктуються у кров, нею переносяться до печінки, де організм синтезує білки, властиві саме йому. Для нормального функціонування організму необхідно постійно поповнювати запас амінокислот переважно за рахунок білків їжі.