бх

За допомогою якої якісної реакції можна визначити залишки α-амінокислот в складі білкових молекул і вільні α-амінокислоти?

При гідролізі білків і пептидних молекул звільняються 20 різних α-L-амінокислот, які називаються протеїногенними амінокислотами. Крім того, в організмі людини присутні і деякі інші амінокислоти, які не входять до складу білків, визначте їх:

Білкові молекули – це біополімери, які забезпечують виконання ряду важливих функцій організму. Ферментативна функція білків полягає в:

Для білкових молекул характерні кілька рівнів структурної організації. Гемоглобін – білок, який в еритроцитах здійснює транспорт кисню і має:

До якого класу білків за хімічною будовою відноситься гемоглобін?

Біоорганічні високомолекулярні сполуки, молекули яких є гетерополімерами, які складаються із залишків α-L-амінокислот, з'єднаних кислото-амідними (пептидними) зв'язками - це:

Які чинники обумовлюють стійкість білків в полярних розчинах?

Ферменти це:

За хімічною природою ферменти є:

Для ферментів і неорганічних каталізаторів спільними властивостями є:

З перерахованих нижче властивостей ферментам притаманні наступні:

Коферментом називають:

Функції ферментів пов’язані з:

Роль активного центру полягає у:

Активний центр ферменту представляє собою:

Що відбувається з ферментами за умов високої температури?

Дайте визначення поняттю “конформація білкової молекули” з утворенням вторинної структури:

Біологічне окислення та знешкодження ксенобіотиків відбувається за рахунок гемвмісних ферментів. Який метал є обов’язковою складовою цих ферментів?

Ступінь розчинності білка-фермента залежить від:

Вкажіть амінокислоти, що за результатами хроматографії потрапили у фракцію основних амінокислот та мають позитивно заряджені радикали:

Вкажіть амінокислоти, що за результатами хроматографії потрапили у фракцію кислих амінокислот та мають негативно заряджені радикали:

У пробірці є невідомий розчин. Яку якісну реакцію треба провести, щоб встановити наявність білка в цьому розчині?

Як називається руйнування структур білка (окрім первинної), що супроводжується зміною фізико-хімічних властивостей і втратою функції?

Вкажіть амінокислоти, які за результатами хроматографії знаходяться у фракції кислих амінокислот і мають негативно заряджені радикали:

Який розділ біохімії вивчає розвиток патологічних процесів в людському організмі на молекулярному рівні, так звана «біохімія у ліжка хворого»?

Біоорганічні речовини, які за хімічною будовою є альдегідо- і кетопохідними багатоатомних спиртів, або поліоксиальдегідами і поліоксикетонами - це:

Клас біоорганічних речовин, характерною особливістю яких є нерозчинність у воді та інших полярних розчинниках і здатністю до розчинення в неполярних розчинниках - це:

Полінуклеотиди, які складаються з мономерних ділянок - нуклеотидів (мононуклеотидів) - це:

Біоорганічні сполуки циклічної будови, в складі циклу яких, крім атомів вуглецю, містяться також атоми інших елементів (азоту, кисню, сірки) - це:

Ковалентні зв'язки - це хімічні зв'язки, які утворюються шляхом перекриття пари валентних електронних хмар, що формує молекулярні орбіталі. До них відносяться:

Транспортні РНК відіграють важливу роль в біосинтезі білкових молекул на рибосомах. Третинна структура т-РНК має вигляд:

Молекулярною формою депонування глюкози в організмі людини є гомополісахарид. Вкажіть його:

Ліпопротеїни – це складні комплекси білків з різними класами ліпідів. Основною функцією ліпопротеїнів плазми крові є:

Вищі жирні кислоти (ВЖК) необхідні в організмі людини для синтезу ряду біологічно активних речовин. Деякі з них не синтезуються в організмі і тому повинні обов'язково надходити в достатній кількості в складі продуктів харчування. До незамінних ВЖК відносять:

Нуклеотид складається з таких компонентів:

Яку функцію виконує і-РНК:

Нуклеозид складається з таких компонентів:

Який розділ біохімії вивчає хімічний склад живих організмів і структуру біоорганічних молекул, які входять до їх складу?

Який розділ біохімії вивчає біохімічні реакції, що представляють обмін речовин (метаболізм), а саме шляхи перетворення молекул і механізми взаємодії між ними?

Який розділ біохімії вивчає біохімічні реакції, що лежать в основі фізіологічних функцій?

Вкажіть амінокислоти, які за результатами хроматографії знаходяться у фракції основних амінокислот і мають позитивно заряджені радикали:

Електрохімічні властивості білків-ферментів залежать від:

До пептидаз належать наступні ферменти:

Для лікування певних інфекційних захворювань використовують сульфаніламідні препарати, які гальмують ріст бактерій. Який механізм їх дії?

У дванадцятипалій кишці під впливом ферментів підшлункової залози відбувається травлення різноманітних компонентів їжі. Які з перерахованих нижче ферментів гідролізують О-глікозидні зв’язки вуглеводів?

У слині міститься фермент, який справляє сильну бактерицидну дію завдяки здатності руйнувати пептидоглікани бактеріальної стінки. Назвіть цей фермент.

У слині міститься фермент, здатний руйнувати α-1,4-глюкозидні зв‘язки у молекулі крохмалю. Назвіть цей фермент.

До складу активного центру простого ферменту входять лише:

Згідно теорії Кошленда, субстрат здатний індукувати у ферменті зміни конфігурації молекули відповідно до своєї структури. Внаслідок цього в активному центрі ензима відбувається зв’язування з молекулою субстрата. Що не відноситься до функцій активного центру?

Ацетилхолінестераза – фермент, що здійснює розщеплення ацетилхоліну. Інсектициди, пестициди та отрути з нервово-паралітичною дією на основі фторфосфатів, незворотньо інгібують ацетилхолінестеразу. Вкажіть механізм інгібування:

Пептидази каталізують розщеплення:

Пригнічення швидкості ферментативної реакції при надмірній концентрації субстрату пов’язане з:

Яке явище лежить в основі механізму дії ферментів?

Трипсин відноситься до класу ферментів:

До класу гідролаз підкласу пептидаз належить:

Катал – одиниця активності ферменту, яка виражає:

В організмі людини виявлено дефіцит заліза. Це спричиняє зниження активності ферменту:

Ферменти у клітині розташовані таким чином, щоб забезпечити виконання функцій певних органел. Вкажіть, які ферменти розташовані у лізосомах?

Фармпрепарати, що містять ртуть, миш’як та інші важкі метали інгібують ферменти, які мають сульфгідрильні групи. Яку амінокислоту використовують для реактивації цих ферментів?

Після додавання витяжки з підшлункової залози в пробірку з розчином крохмалю, відмічено зникнення синього забарвлення в пробі з розчином йоду, що свідчить про гідроліз крохмалю. Під впливом якого ферменту підшлункової залози це відбулося?

Принцип визначення активності сукцинатдегідрогенази базується на відновленні метиленового синього відновленою формою коферменту. Який кофермент входить до складу сукцинатдегідрогенази:

Вкажіть клас ферментів, що бере участь в анаболічних шляхах синтезу нових зв’язків:

НАДН+Н+-дегідрогеназа – ензим, що імпліментовано у внутрішню мітохондріальну мембрану. В якості кофермента він містить:

У процесі метаболізму в організмі людини виникають активні форми кисню, у тому числі супероксидний аніон. Цей аніон інактивується за допомогою ферменту:

При захворюваннях підшлункової залози порушується утворення та секреція трипсину. Назвіть речовини, гідроліз яких при цьому зазнає змін?

При моделюванні біохімічного процесу суміш, що містить субстрат реакції, буферний розчин і фермент, інкубували при 800С протягом 30 хвилин. Якісна реакція на продукт негативна. Яка властивість ферментів призвела до припинення реакції?

У гастроентерологічного хворого знижена кислотність шлункового соку, внаслідок чого порушено травлення білків в шлунку. Яка властивість ферментів травлення білків (зокрема, пепсину) виявляється в даному випадку?

При лікуванні пухлин сечового міхура в клініці застосовується хіміопрепарат метотрексат, зворотний конкурентний інгібітор дигідрофолатредуктази, що каталізує синтез тетрагідрофолиєвої кислоти. На взаємодії з яким компонентом заснований механізм дії цього препарату?

Константа Міхаеліса дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість реакції дорівнює: