11 серпня о 18:00Вебінар: Зберегти креативність: корисні вправи для вчителів та учнів

Аміноксилоти . Білки .

Про матеріал
Мета Дати уявлення про нітрогенвмісні органічні сполуки на прикладі амінокислот . З’ясувати їх склад і будову як сполук з подвійними властивостями , здатних утворювати полімерні молекули . Розширити поняття про реакції поліконденсації на прикладі реакцій утворення поліпептидів . Розширити уявлення про різноманітність органічних сполук на прикладі білків як природних полімерів . Вивчити їхній склад , хімічну будову і властивості : розчинність у воді , гідроліз , денатурацію . Вивчити якісні реакції на білки . Визначити важливість амінокислот і білків для життєдіяльністі організмів . Розширити знання про єдність живої і неживої природи Показати унікальність білків як основної речовини в живих організмах .
Перегляд файлу

           Тема      Аміноксилоти . Білки .

 

          Мета  Дати  уявлення  про  нітрогенвмісні  органічні  сполуки

                      на  прикладі  амінокислот . З’ясувати  їх  склад  і  будову 

                      як  сполук  з  подвійними  властивостями , здатних 

                      утворювати  полімерні  молекули . Розширити  поняття 

                      про  реакції   поліконденсації  на  прикладі  реакцій 

                      утворення   поліпептидів . Розширити  уявлення  про 

                      різноманітність  органічних  сполук  на прикладі  білків 

                      як  природних  полімерів . Вивчити  їхній  склад ,

                      хімічну  будову  і   властивості : розчинність  у  воді ,

                      гідроліз , денатурацію .

                      Вивчити  якісні  реакції  на  білки . Визначити 

                      важливість  амінокислот  і  білків  для  життєдіяльністі 

                      організмів . Розширити  знання  про  єдність  живої  і 

                      неживої  природи

                      Показати  унікальність  білків  як  основної  речовини  в 

                      живих  організмах .

 

Обладнання Періодична  система  хімічних  елементів  Д.І.Менде-

й  матеріали  лєєва ; зразки  амінокислот , хімічні  склянки  з  водою ,

                        універсальний  індикаторний  папір , розчини : яєчного 

                        білка  або  молока , кислот , лугу , нагрівальне

                        обладнання , таблиця  з  формулами  амінокислот .

 

Базові  понят- Аміногрупа , карбоксильна  група , амінокислота ,

тя  й  терміни   амфотерні  органічні  кислоти , пептидний  зв’язок ,

                            пептид , первинна , вторинна , третинна  і 

                            четвертинна  структури  білків , водневі , дисульфідні 

                            та  іонні   зв’язки , денатурація , гідроліз , реакції 

                            поліконденсації  білковий  обмін , білки .

 

Тип  заняття   Вивчення  нового  матеріалу

 

 

 

 

 

                                        Структура  заняття

 

І. Організаційний  етап.........................................................................2 хв

ІІ. Перевірка  домашнього  завдання ..................................................5 хв

ІІІ Актуалізація  опорних  знань........................................................10 хв

ІV.Вивчення  нового  матеріалу.........................................................50хв

      1. Номенклатура  й  будова  амінокислот .

      2. Ізомерія  амінокислот .

      3. Фізичні  властивості .

      4. Хімічні  властивості .

      5. Визначення  і  склад  білків .

      6. Структури  білка .

      7.Стійкість  білків , денатурація .

     8. Гідроліз , ферментативний  гідроліз .

     9 Якісні  кольорові  реакції  білків .

     10Значення  амінокислот  і  білків  у  жит –

          тєдіяльності  організмів .

V. Узагальнення  й  систематизація  знань ........................................4 хв

VІ Домашнє  завдання...........................................................................2 хв

VІ. Підбиття  підсумків  заняття..........................................................4 хв

 

 

 ________________________Хід  заняття____________________

 

І. ОРГАНІЗАЦІЙНИЙ  ЕТАП

 

ІІ. ПЕРЕВІРКА  ДОМАШНЬОГО  ЗАВДАННЯ

 

ІІІ АКТУАЛІЗАЦІЯ  ОПОРНИХ  ЗНАНЬ  СТУДЕНТІВ

 

       Бесіда .

  1. Мономерами  яких  органічних  полімерів  є  амінокислоти ?
  2. Які  елементи  входять  до  складу  амінокислот ?
  3. Яким  шляхом  організм  людини  одержує  амінокислоти 7
  4. У  яких  біологічних  процесах  беруть  участь  амінокислоти ?

 

ІV ВИВЧЕННЯ  НОВОГО  МАТЕРІАЛУ

 

     1. НОМЕНКЛАТУРА  Й  БУДОВА  АМІНОКИСЛОТ .

 

          Розповідь  викладача .

       Амінокарбонові  кислоти , або  амінокислоти , - клас  органічних  сполук , які  містять  одночасно  дві  функціональні  групи : аміногрупу – NН2  і  карбоксильну  групу – СООН .

 

        Робота  з  таблицею .

        Викладач  демонструє  таблицю  з  формулами  й  назвами  амінокислот.

 

                      Амінокислоти , що  входять  до  складу  білків

 

     Назва

Позначення

                               Формула

                                 Аліфатичні  моноамінкарбонові  кислоти

Гліцин

      Gly

CH3 (NH2 ) – COOH

Аланін

      Ala

CH3 – CH (NH2 ) – COOH

Валін

      Val

CH3 – CH (CH3 ) – CH (NH2 ) – COOH

Лейцин

      Leu

CH3 – CH (CH3 ) – CH2 – CH (NH2 ) – COOH

Ізолейцин

      Ile

CH3 – CH2 – CH (CH3 ) – CH (NH2 ) – COOH

Серин

      Ser

CH2 (OH) – CH (NH2 ) – COOH

Треонін

      Thr

CH3 - CH (OH) – CH (NH2 ) – COOH

Цистеїн

      Cys

CH2 (SH) – CH (NH 2) – COOH

Цистин

   Cys – Cys

HOOC – CH (NH2 ) – CH2 – S – S – CH2 – CH (NH2 ) - COOH

Метіонін

      Met

CH3 – S – CH2 – CH2 – CH (NH2 ) - COOH

            Аліфатичні  моноаміндикарбонові  кислоти  та  їхні  моноаміди

Аспарагінова

      Asp

HOOC – CH2 – CH ( NH2 ) – COOH

Аспарагін

      Asn

H2 N – CO – CH2 – CH (NH2 ) – COOH

Глутамінова

      Glu

HOOC – CH2 – CH2 – CH (NH2 ) – COOH

Глутамін

      Gln

H2 N – CO – CH2 – CH2 – CH (NH2) - COOH

                    Аліфатичні  діаміномонокарбонові  кислоти

Орнітин

      Orn

H2 N – (CH2 )3 – CH (NH2 ) – COOH

Лізин

      Lys

H2 N – (CH2 )4 – CH (NH2 ) – COOH

Аргінін

      Arg

H2 N – C (=NH) – NH – (CH2 )3 – CH (NH ) - COOH

                                             Ароматичні  амінокислоти

Фенілаланін

      Phe

C6 H5 – CH2 – CH (NH2 ) – COOH

Тирозин

      Tyr

HO – C6 H4 – CH2 – CH (NH2 ) - COOH

                                             Гетероциклічні  амінокислоти

Пролін

      Pro

 

 

 

        N       COOH

        H

Гідроксипролін

      Hyp

HO

 

 

          N      COOH

          H

Триптофан

      Trp

 

 

                              CH2 – CH – COOH

 

                     NH             NH2

Гістидин

      His

  N                   CH2 – CH – COOH

 

          NH                  NH2

 

        Звертаючись  до  таблиці , обговорюють  будову  амінокислот . Будову  аміногрупи  зясовують , виходячи  з  будови  молекули  аміаку , в  якому  один  з  атомів  Гідрогену  заміщений  на  органічний  радикал .

 

                                                 C

               H                       H2C     OH                    O

               N                          N                               C

        H          H               H         H               H3C          OH

          аміак                амінооцтова           оцтова  кислота

                                      кислота

 

       Робота  з  підручником .

       Розглянути  схеми  будови  амінокислот [ 1 , с . 53 ] .

 

      2. ІЗОМЕРІЯ  АМІНОКИСЛОТ .

 

          Розповідь  викладача .

       При  розгяді  ізомерії  амінокислот  необхідно  позначати  місце  розташування  аміногрупи  у  вуглеводневому  радикалі . У  сполуках, у  яких  присутні  дві  різні  функціональні  групи , їхнє  взаємне  розташування  вказують  грецькими  буквами . Залежно  від  того , до  якого  атома  Карбону  приєднана  аміногрупа , амінокислоти  поділяють  на     ,   ,     та  ін .

        СН3– СН2– СН2– СН2– СН2– СООН

        СН3– СН2– СН– СООН   -   - амінобутанова  кислота

                            NH2

        СН3– СН – СН2– СООН    -       - амінобутанова  кислота

                  NH2

        СН2– СН2– СН2– СООН    -       - амінобутанова  кислота

        NH2

 

     На  занятті  вивчаються      - амінокислоти , оскільки  інші  амінокислоти  в  живих  організмах  не  зустрічаються .

 

      3. ФІЗИЧНІ  ВЛАСТИВОСТІ .

 

          Розповідь  викладача .

        Амінокислоти  являють  собою  тверді  кристалічні  речовини , добре  розчинні  у  воді  й  мало розчинні  в органічних  розчинниках . Розчинність  амінокислот  може  бути  пояснена  присутністю  карбоксильної  групи , що  зумовлює  розчинність  карбонових  кислот , і  залишку  молекули  аміаку , який  добре  розчиняється  у  воді .

       Багато  які  з  амінокислот  мають  солодкий  смак .

 

        Демонстрація  „Розчинність  амінокислот  у  воді”

        Кристалічні  амінокислоти  розчиняють  у  склянці  з  водою .

 

      4. ХІМІЧНІ  ВЛАСТИВОСТІ .

 

          Демонстрація  „Дія  індикаторів  на  розчин  амінооцтової  кислоти”

        Перевірка  дії  індикаторів  на  розчин  амінооцтової  кислоти  показує , що  вона  не  змінює  їхнього  забарвлення . Це  можна  пояснити  наявністю  в  молекулі  кислоти  двох  різних  за  характером  функціональних  груп .

 

       Колективна  робота .

       Студенти  разом  з  викладачем  розглядають  властивості  спочатку  однієї  функціональної  групи – карбоксильної , яка  є  донором  протона  і  виявляє  відповідно  кислотні  властивості , потім  іншої – аміногрупи. Викладач  звертає  увагу  студентів  на  те, що  властивості  аміногрупи  аналогічні  властивостям  аміаку , зокрема , вона  є  акцептором  протонів  і  виявляє  основні  властивості .

 

        Розповідь  викладача .

        Амінокислоти – це  амфотерні  сполуки , і  їхня  особливість  полягає  в  тому , що  кислотні  й  основні  властивості  виявляють  різні  групи  атомів  у  молекулі . Саме  цим  зумовлена  властивість  молекул  амінокислот  реагувати  одна  з  одною . Схему  реакції  взаємодії  двох  молекул  найпростіших  за  будовою  амінокислот , наприклад ,    - амі –нооцтової  кислоти ( гліцину ) , з  утворенням  між  ними  пептидного

Зв’язку  можна  зобразити  так :

       H               O                     H               O

Н – NCH2COH  +  HNCH2COH  -------

       H              O   H               O

H – N – CH2– C – N – CH2– C – OH

      пептидний  звязок

       Пептидний  зв’язок  утворюється  в  результаті  видялення  молекули  води  при  взаємодії  аміногрупи  однієї  амінокислоти  з  карбоксильною  групою  іншої , Ковалентний  нітроген – карбоновий  зв’язок , що  виникає  при  цьому , називають  пептидним . Сполуку , що  утворюється  в  результаті  конденсації  двох  амінокислот , називають  дипептидом . На  одному  кінці  його  молекули  знаходиться  вільна  аміногрупа , а  ні  іншому – карбоксильна . Завдяки  цьому  дипепти  може  також  приєднувати  до  себе  настіпні  молекули  амінокислот .

    Якщо  таким  чином  з єднуються  багато  амінокислот , то  утворюється  поліпептид . Реакції  , у  результаті  яких  крім  високомолекулярного  продукту  утворюється  і  низьккомолеку – лярний , наприклад  вода , називають  реакціями  поліконденсації .

 

       Робота  з  таблицею .

       Студенти  розглядають  таблицю ( с . 163 – 164 ) , в  якій  наведені  структурні  формули  деяких  амінокислот , що  входять  до  складу  білків . Звертається  увага  на  те, що  все  це   - амінокислоти . У  їхній  загальній  формулі  виділяють  постійний  компонент  і  радикал , який  змінюється  за  складом .

 

      5. ВИЗНАЧЕННЯ  І  СКЛАД  БІЛКІВ .

 

          Розповідь  викладача .

       Білки ( білкові речовини ) – макромолекулярні  природні  сполуки ( біополімери ) , структурну  основу  яких  складають  поліпептидні  ланцюги , побудовані  із  залишків     - амінокарбонових  кислот .

       Білки  обовязково  містять  елементи С , Н ,  N  і  О , майже  завжди   часто  Р , рідше  Fe , Cu , Zn   та  ін .

       За  складом  білки  поділяють  на  такі  групи :

      протеїн – прості  білки , що  складаються  із  залишків  амінокислот ;

      протеїди – складні  білки , що  складаються  із  залишків  амінокислот  і  різних  небілкових  речовин .

      Олігопептиди  включають  до  десяти  залишків  амінокислот

( ди - , трипептиди  і  т . д . ) , а  поліпептиди – більше  десяти  залишків . Білки – це  поліпептиди  зі  ступенем  конденсації  100  й  вище . Молекулярна  маса  білків  коливається  від  декількох  тисяч  до  декількох  мільйонів . У  природних  білках  зустрічається  біля  двадцяти  різних  амінокислот . Потенційна  різноманітність  білків  безмежна , оскільки  кожному  білку  властива  своя  особлива  амінокислотна  послідовність , генетично  контрольована , тобто  закодована  в  ДНК  клітин , яка  виробляє  даний  білок .

 

      6. СТРУКТУРИ  БІЛКА .

 

          У  курсі  біології  студенти  вивчали  структури  білка  і  їхні  короткі  характеристики .

 

       Бесіда .

       1) Які  структури  білка  ви  знаєте ? ( Первинну , вторинну ,

           третинну , четвертинну . )

       2) Що  собою  являє  первинна  структура ? ( Ланцюжок  із 

           залишків   амінокислот , зєднаних  пептидними  звязками .)

       3) Дайте  характеристику  вторинній  структурі  білків .

            ( Найчастіше  це  ланцюжок , згорнутий  в     - спіраль ,

              стабілізований  водневими звязками . )

       4) Схарактеризуйте  третинну  структури  білка . (        - спіраль ,

            згорнута  нерегулярним  способом  у  компактну  глобулу . )

       5) Дайте  характеристику  четвертинній  структурі  білка . ( Ця

           структура  характерна  не  для  всіх  білків  і  являє  собою 

           комплекс  із  декількох  білкових  молекул  або  з  молекул 

           білкової  і  небілкової  природи . )

 

    7. СТІЙКІСТЬ  БІЛКІВ , ДЕНАТУРАЦІЯ .

 

         Розповідь  викладача .   

      При  дії  деяких  факторів  відбувається  руйнування  тривимірної  конформації  білка – денатурація , що  пов’язане  зі  зміною  вторинної , третинної  і  четвертинної  структур : ця  зміна  може  носити  тимчасовий  або  постійний  характер , але  і  в  тому  і  в  іншому  випадку  амінокислотна  послідовність  білка ( первинна  структура ) залишається  незмінною .

 

 

 

       Демонстрація  „Денатурація  білка”

       Розчин  білка  курячого  яйця  піддають  нагріванню . При  цьому  денатурований  білок  випадає  в  осад .

 

       Розповідь  викладача .

       Фактори , що  зумовлюють  денатурацію  білків .

       1. Нагрівання  або  вплив  яких – небудь  випромінювань , наприклад  інфрачервоного  або  ультрафіолетового . Кінетична  енергія , яка  надається білку , викликає  сильну  вібрацію  його  атомів , унаслідок  чого  водневі  та  іонні  зв’язки  рвуться , білок  згортається ( коагулює ) .

      2. Сильні  кислоти , сильні  луги  й  концентровані  розчини  солей  також  зумовлюють  розрив  звязків ( при  тривалому  впливі  й  пептидних ) .

      3. Важкі  метали . Катіони  утворюють  міцні  зв’язки  з  карбоксил – аніонами . Вони  також  знижують  елктричну  поляризацію  білка , зменшуючи  його  розчинність ; білок , що  знаходиться  в  розчині , випадає  в  осад .

      4. Органічні  розчинники  й  детергенти . Ці  реагенти  викликають  розрив  внутрішньомолекулярних  водневих  звязків . Використання  спирту  як  дезинфікуючого  засобу  базується  на  тому , що  він  спричиняє  денатурацію  білка  будь – яких  присутніх  бактерій .

       Ренатурація .

       Іноді  денатурований  білок  за  відповідних  умов  знову  спонтанно  здобуває  свою  нативну  структуру . Цей  процес  називають  ренатурацією . Ренатурація  переконливо  показує , що  вторинна  і  третинна  структури  білка  повністю  визначаються  його  первинною  структурою .

 

     8. ГІДРОЛІЗ , ФЕРМЕНТАТИВНИЙ  ГІДРОЛІЗ .

 

         Розповідь  викладача .

       Найважливіша  хімічна  властивість  білків – здатність  до  гідролізу , який  може  протікати  при  нагріванні  із  сильними  кислотами  або  з  лугами ( кислотно – основний  гідроліз ) і  під  дією  ферментів  ( ферментативний  гідроліз ) . Гідроліз  призводить  до  розпаду  поліпептидних  зв’язків  з  утворенням  вільних  амінокислот. Ферменти що  руйнують  пептидні  зв’язки ( протеази ) , мають  звичайно  селективну  дію : руйнують  зв’язки  тільки між  залишками  певних  амінокислот , отже , під  час  гідролізу  за  участі  одного  з  ферментів  можуть  утворитися  замість  окремих  амінокислот  високомолекулярні  продукти .

 

       Робота  з  підручноком .

       Студенти  повинні  прочитати  текст [ 2 , с  . 59 ] , рівняння  реакції  гідролізу  переписати  в  конспект .

 

     9. ЯКІСНІ  КОЛЬОРОВІ  РЕАКЦІЇ  БІЛКІВ .

 

          Розповідь  викладача .

        1. Біуретова  реакція  на  пептидні  звязки – дія  розведеного  розчину  купрум (ІІ) сульфату  на  слабколужний  розчин  білка , що  супроводжується  появою  фіолетово – синього  забарвлення  розчину, що  зумовлено  комплексоутворенням  між  іонами  Купруму (ІІ) й  поліпептидами .

         2. Ксантопротеїнова  реакція  на  ароматичні  й  гетероядерні  цикли – дія  концентрованої  нітратної  кислоти  з  появою  жовтого  забарвлення ; забарвлення  пояснюється  нітруванням  циклів  і  утворенням  нітросполук  залишками  амінокислот .

        3. Реакція  Міллона – дія  на  білок  реактиву  Міллона ( розчину 

Hg(NO3 )2  й    Hg2 (NO3 )2   у  розведеній  HNO3   , що  містить  домішку  НNO2  ) , з  появою  червоно – коричневого  забарвлення  , яке  зумовлене  утворенням  пептидних  солей  ртуті .

 

    10. ЗНАЧЕННЯ  АМІНОКИСЛОТ  І  БІЛКІВ  У  ЖИТТЄДІЯЛЬНОСТІ  ОРГАНІЗМІВ .

 

         Розповідь  викладача .

      Білки – основний  матеріал , з  якого  побудований  живий  організм . Крім  структурної , білки  виконують  ще  безліч  функцій . Наприклад , особливий  клас  білків  утворює  біологічні  каталізатори – ферменти ; білкову  природу  має  також  частина  гормонів . Склеропротеїни  служать  живим  організмам  для  створення  органів  захисту ( роги ) або  теплоізоляції ( піряний  або  волосяний  покрив )  та  ін .

     Запас  усіх  білків  у  живих  організмах  повинен  постійно  поповнюватися , тому  білки – найважливіші  поживні  речовини . Харчова  цінність  білків  залежить  від  їхнього  складу , тобто  від  вмісту  в  них  незамінних ( не  синтезованих  самим  організмом ) амінокислот ; звичайно  тваринні  білки  вважаються  для  людини  важливішими , ніж  рослинні .

 

V УЗАГАЛЬНЕННЯ  Й  СИСТЕМАТИЗАЦІЯ  ЗНАНЬ

 

    Тестові  завдання .

    1) З  якою  речовиною  не  реагують  амінокислоти ?

         а) НСІ  ;                         в) С2 Н5 ОH   ;

         б) НNO2 ;                      г) С6 Н5 ОH  .

    2) Яка  природна  амінокислота  може  реагувати  з  подвійною 

         кількістю  лугу ?

        а) Серин ;                       в) тирозин ;

        б) треонін ;                     г) глутамінова  кислота .

    3) У  розчинах  амінокислот  реакція  середовища :

         а) кисла ;

         б) нейтральна ;

        в) слабколужна ;

        г) залежить  від  кількості  аміно -  і  карбоксильних  груп .

    4) Укажіть  найважливішу  на  ваш  погляд , біологічну  функцію

         білків :

         а) каталіз  біохімічних  процесів ;

         б) транспорт  речовин ;

         в) регуляція  імунної  системи  живих  організмів ;

         г) забеспечення  будівельного матеріалу  для  тканин .

    5) Яка  з  перерахованих  речовин  не  належить  до  білка ?

        а) Гемоглобін ;                в) пеніцилін ;

        б) інсулін ;                       г) рибонуклеаза .

    6) Укажіть  загальну  реакцію  на  білки  й  пептиди :

         а) ксантопротеїнова  реакція ;

         б) біуретова  реакція ;

         в) реакція  Льюїса ;

         г) реакція  Едмана .

     7) За  яких  умов  відбувається  гідроліз  білків ?

         а) При  кипятінні  з  концентрованою  сульфітною  кислотою ;

         б) під  дією  надлишку  лугу ;

         в) під  дією  ферментів ;

         г) при  додаванні  кипяченої  води .

     8) Денатурація  білків  призводить  до  руйнування :

         а) пептидних  звязків ;

         б) первинної  структури ;

         в) водневих  звязків ;

         г) вторинної  і  третинної  структури .

     9) Первинна  структура – це :

         а) послідовність  амінокислот  у  білку ;

         б) амінокислотний  склад білка ;

         в) молекулярна  формула  білка ;

         г) будова   - спіралі  білка .

   10) Який  елемент  входить  до  складу  білка ?

         а) Нітроген ;                     в) Фосфор ;

         б) Сульфур ;                     г) Оксиген .

   11) Яке  визначення  неправильно  характеризує  білки ?

         а) Білки – високомолекулярні  пептиди ;

         б) білки – біфункціональні  полімери ;

         в) білки – ферменти ;

         г) білки – поліпептиди , утворені  залишками    - амінокислот .

   12) Яка  максимальна  кількість  бромоводню  може  прореагувати

         у  водному  розчині  з  1 моль  калієвої  солі  лізину ?

         а) 2 моль ;                     в) 2 моль ;

         б) 3 моль ;                     г) ці  речовини  у  водному  розчині  не

                                                    реагують .

 

V.ДОМАШНЄ  ЗАВДАННЯ

 

       [ 1 ,    14 – 15  ,  c  . 57 – 64 , питання  109 – 125 ]

 

VІ. ПІДБИТТЯ  ПІДСУМКІВ  ЗАНЯТТЯ

 

doc
Пов’язані теми
Хімія, Розробки уроків
Додано
24 лютого 2019
Переглядів
1479
Оцінка розробки
Відгуки відсутні
Безкоштовний сертифікат
про публікацію авторської розробки
Щоб отримати, додайте розробку

Додати розробку