Тема      Аміноксилоти . Білки .

          Мета  Дати  уявлення  про  нітрогенвмісні  органічні  сполуки

                      на  прикладі  амінокислот . З’ясувати  їх  склад  і  будову 

                      як  сполук  з  подвійними  властивостями , здатних 

                      утворювати  полімерні  молекули . Розширити  поняття 

                      про  реакції   поліконденсації  на  прикладі  реакцій 

                      утворення   поліпептидів . Розширити  уявлення  про 

                      різноманітність  органічних  сполук  на прикладі  білків 

                      як  природних  полімерів . Вивчити  їхній  склад ,

                      хімічну  будову  і   властивості : розчинність  у  воді ,

                      гідроліз , денатурацію .

                      Вивчити  якісні  реакції  на  білки . Визначити 

                      важливість  амінокислот  і  білків  для  життєдіяльністі 

                      організмів . Розширити  знання  про  єдність  живої  і 

                      неживої  природи

                      Показати  унікальність  білків  як  основної  речовини  в 

                      живих  організмах .

Обладнання Періодична  система  хімічних  елементів  Д.І.Менде-

й  матеріали  лєєва ; зразки  амінокислот , хімічні  склянки  з  водою ,

                        універсальний  індикаторний  папір , розчини : яєчного 

                        білка  або  молока , кислот , лугу , нагрівальне

                        обладнання , таблиця  з  формулами  амінокислот .

Базові  понят- Аміногрупа , карбоксильна  група , амінокислота ,

тя  й  терміни   амфотерні  органічні  кислоти , пептидний  зв’язок ,

                            пептид , первинна , вторинна , третинна  і 

                            четвертинна  структури  білків , водневі , дисульфідні 

                            та  іонні   зв’язки , денатурація , гідроліз , реакції 

                            поліконденсації  білковий  обмін , білки .

Тип  заняття   Вивчення  нового  матеріалу

                                        Структура  заняття

І. Організаційний  етап.........................................................................2 хв

ІІ. Перевірка  домашнього  завдання ..................................................5 хв

ІІІ Актуалізація  опорних  знань........................................................10 хв

ІV.Вивчення  нового  матеріалу.........................................................50хв

      1. Номенклатура  й  будова  амінокислот .

      2. Ізомерія  амінокислот .

      3. Фізичні  властивості .

      4. Хімічні  властивості .

      5. Визначення  і  склад  білків .

      6. Структури  білка .

      7.Стійкість  білків , денатурація .

     8. Гідроліз , ферментативний  гідроліз .

     9 Якісні  кольорові  реакції  білків .

     10Значення  амінокислот  і  білків  у  жит –

          тєдіяльності  організмів .

V. Узагальнення  й  систематизація  знань ........................................4 хв

VІ Домашнє  завдання...........................................................................2 хв

VІ. Підбиття  підсумків  заняття..........................................................4 хв

 ________________________Хід  заняття____________________

І. ОРГАНІЗАЦІЙНИЙ  ЕТАП

ІІ. ПЕРЕВІРКА  ДОМАШНЬОГО  ЗАВДАННЯ

ІІІ АКТУАЛІЗАЦІЯ  ОПОРНИХ  ЗНАНЬ  СТУДЕНТІВ

       Бесіда .

1. Мономерами  яких  органічних  полімерів  є  амінокислоти ?
2. Які  елементи  входять  до  складу  амінокислот ?
3. Яким  шляхом  організм  людини  одержує  амінокислоти 7
4. У  яких  біологічних  процесах  беруть  участь  амінокислоти ?

ІV ВИВЧЕННЯ  НОВОГО  МАТЕРІАЛУ

     1. НОМЕНКЛАТУРА  Й  БУДОВА  АМІНОКИСЛОТ .

          Розповідь  викладача .

       Амінокарбонові  кислоти , або  амінокислоти , - клас  органічних  сполук , які  містять  одночасно  дві  функціональні  групи : аміногрупу – NН₂  і  карбоксильну  групу – СООН .

        Робота  з  таблицею .

        Викладач  демонструє  таблицю  з  формулами  й  назвами  амінокислот.

                      Амінокислоти , що  входять  до  складу  білків

        Звертаючись  до  таблиці , обговорюють  будову  амінокислот . Будову  аміногрупи  з’ясовують , виходячи  з  будови  молекули  аміаку , в  якому  один  з  атомів  Гідрогену  заміщений  на  органічний  радикал .

                                                 C

               H                       H₂C     OH                    O

               N                          N                               C

        H          H               H         H               H₃C          OH

          аміак                амінооцтова           оцтова  кислота

                                      кислота

       Робота  з  підручником .

       Розглянути  схеми  будови  амінокислот [ 1 , с . 53 ] .

      2. ІЗОМЕРІЯ  АМІНОКИСЛОТ .

          Розповідь  викладача .

       При  розгяді  ізомерії  амінокислот  необхідно  позначати  місце  розташування  аміногрупи  у  вуглеводневому  радикалі . У  сполуках, у  яких  присутні  дві  різні  функціональні  групи , їхнє  взаємне  розташування  вказують  грецькими  буквами . Залежно  від  того , до  якого  атома  Карбону  приєднана  аміногрупа , амінокислоти  поділяють  на     ,   ,     та  ін .

        СН₃– СН₂– СН₂– СН₂– СН₂– СООН

        СН₃– СН₂– СН– СООН   -   - амінобутанова  кислота

                            NH₂

        СН₃– СН – СН₂– СООН    -       - амінобутанова  кислота

                  NH₂

        СН₂– СН₂– СН₂– СООН    -       - амінобутанова  кислота

        NH₂

     На  занятті  вивчаються      - амінокислоти , оскільки  інші  амінокислоти  в  живих  організмах  не  зустрічаються .

      3. ФІЗИЧНІ  ВЛАСТИВОСТІ .

          Розповідь  викладача .

        Амінокислоти  являють  собою  тверді  кристалічні  речовини , добре  розчинні  у  воді  й  мало розчинні  в органічних  розчинниках . Розчинність  амінокислот  може  бути  пояснена  присутністю  карбоксильної  групи , що  зумовлює  розчинність  карбонових  кислот , і  залишку  молекули  аміаку , який  добре  розчиняється  у  воді .

       Багато  які  з  амінокислот  мають  солодкий  смак .

        Демонстрація  „Розчинність  амінокислот  у  воді”

        Кристалічні  амінокислоти  розчиняють  у  склянці  з  водою .

      4. ХІМІЧНІ  ВЛАСТИВОСТІ .

          Демонстрація  „Дія  індикаторів  на  розчин  амінооцтової  кислоти”

        Перевірка  дії  індикаторів  на  розчин  амінооцтової  кислоти  показує , що  вона  не  змінює  їхнього  забарвлення . Це  можна  пояснити  наявністю  в  молекулі  кислоти  двох  різних  за  характером  функціональних  груп .

       Колективна  робота .

       Студенти  разом  з  викладачем  розглядають  властивості  спочатку  однієї  функціональної  групи – карбоксильної , яка  є  донором  протона  і  виявляє  відповідно  кислотні  властивості , потім  іншої – аміногрупи. Викладач  звертає  увагу  студентів  на  те, що  властивості  аміногрупи  аналогічні  властивостям  аміаку , зокрема , вона  є  акцептором  протонів  і  виявляє  основні  властивості .

        Розповідь  викладача .

        Амінокислоти – це  амфотерні  сполуки , і  їхня  особливість  полягає  в  тому , що  кислотні  й  основні  властивості  виявляють  різні  групи  атомів  у  молекулі . Саме  цим  зумовлена  властивість  молекул  амінокислот  реагувати  одна  з  одною . Схему  реакції  взаємодії  двох  молекул  найпростіших  за  будовою  амінокислот , наприклад ,    - амі –нооцтової  кислоти ( гліцину ) , з  утворенням  між  ними  пептидного

Зв’язку  можна  зобразити  так :

       H               O                     H               O

Н – N – CH₂– C – OH  +  H – N – CH₂– C – OH  -------

       H              O   H               O

H – N – CH₂– C – N – CH₂– C – OH

      пептидний  зв’язок

       Пептидний  зв’язок  утворюється  в  результаті  видялення  молекули  води  при  взаємодії  аміногрупи  однієї  амінокислоти  з  карбоксильною  групою  іншої , Ковалентний  нітроген – карбоновий  зв’язок , що  виникає  при  цьому , називають  пептидним . Сполуку , що  утворюється  в  результаті  конденсації  двох  амінокислот , називають  дипептидом . На  одному  кінці  його  молекули  знаходиться  вільна  аміногрупа , а  ні  іншому – карбоксильна . Завдяки  цьому  дипепти  може  також  приєднувати  до  себе  настіпні  молекули  амінокислот .

    Якщо  таким  чином  з єднуються  багато  амінокислот , то  утворюється  поліпептид . Реакції  , у  результаті  яких  крім  високомолекулярного  продукту  утворюється  і  низьккомолеку – лярний , наприклад  вода , називають  реакціями  поліконденсації .

       Робота  з  таблицею .

       Студенти  розглядають  таблицю ( с . 163 – 164 ) , в  якій  наведені  структурні  формули  деяких  амінокислот , що  входять  до  складу  білків . Звертається  увага  на  те, що  все  це   - амінокислоти . У  їхній  загальній  формулі  виділяють  постійний  компонент  і  радикал , який  змінюється  за  складом .

      5. ВИЗНАЧЕННЯ  І  СКЛАД  БІЛКІВ .

          Розповідь  викладача .

       Білки ( білкові речовини ) – макромолекулярні  природні  сполуки ( біополімери ) , структурну  основу  яких  складають  поліпептидні  ланцюги , побудовані  із  залишків     - амінокарбонових  кислот .

       Білки  обов’язково  містять  елементи С , Н ,  N  і  О , майже  завжди   часто  Р , рідше  Fe , Cu , Zn   та  ін .

       За  складом  білки  поділяють  на  такі  групи :

      протеїн – прості  білки , що  складаються  із  залишків  амінокислот ;

      протеїди – складні  білки , що  складаються  із  залишків  амінокислот  і  різних  небілкових  речовин .

      Олігопептиди  включають  до  десяти  залишків  амінокислот

( ди - , трипептиди  і  т . д . ) , а  поліпептиди – більше  десяти  залишків . Білки – це  поліпептиди  зі  ступенем  конденсації  100  й  вище . Молекулярна  маса  білків  коливається  від  декількох  тисяч  до  декількох  мільйонів . У  природних  білках  зустрічається  біля  двадцяти  різних  амінокислот . Потенційна  різноманітність  білків  безмежна , оскільки  кожному  білку  властива  своя  особлива  амінокислотна  послідовність , генетично  контрольована , тобто  закодована  в  ДНК  клітин , яка  виробляє  даний  білок .

      6. СТРУКТУРИ  БІЛКА .

          У  курсі  біології  студенти  вивчали  структури  білка  і  їхні  короткі  характеристики .

       Бесіда .

       1) Які  структури  білка  ви  знаєте ? ( Первинну , вторинну ,

           третинну , четвертинну . )

       2) Що  собою  являє  первинна  структура ? ( Ланцюжок  із 

           залишків   амінокислот , з’єднаних  пептидними  зв’язками .)

       3) Дайте  характеристику  вторинній  структурі  білків .

            ( Найчастіше  це  ланцюжок , згорнутий  в     - спіраль ,

              стабілізований  водневими зв’язками . )

       4) Схарактеризуйте  третинну  структури  білка . (        - спіраль ,

            згорнута  нерегулярним  способом  у  компактну  глобулу . )

       5) Дайте  характеристику  четвертинній  структурі  білка . ( Ця

           структура  характерна  не  для  всіх  білків  і  являє  собою 

           комплекс  із  декількох  білкових  молекул  або  з  молекул 

           білкової  і  небілкової  природи . )

    7. СТІЙКІСТЬ  БІЛКІВ , ДЕНАТУРАЦІЯ .

         Розповідь  викладача .   

      При  дії  деяких  факторів  відбувається  руйнування  тривимірної  конформації  білка – денатурація , що  пов’язане  зі  зміною  вторинної , третинної  і  четвертинної  структур : ця  зміна  може  носити  тимчасовий  або  постійний  характер , але  і  в  тому  і  в  іншому  випадку  амінокислотна  послідовність  білка ( первинна  структура ) залишається  незмінною .

       Демонстрація  „Денатурація  білка”

       Розчин  білка  курячого  яйця  піддають  нагріванню . При  цьому  денатурований  білок  випадає  в  осад .

       Розповідь  викладача .

       Фактори , що  зумовлюють  денатурацію  білків .

       1. Нагрівання  або  вплив  яких – небудь  випромінювань , наприклад  інфрачервоного  або  ультрафіолетового . Кінетична  енергія , яка  надається білку , викликає  сильну  вібрацію  його  атомів , унаслідок  чого  водневі  та  іонні  зв’язки  рвуться , білок  згортається ( коагулює ) .

      2. Сильні  кислоти , сильні  луги  й  концентровані  розчини  солей  також  зумовлюють  розрив  зв’язків ( при  тривалому  впливі  й  пептидних ) .

      3. Важкі  метали . Катіони  утворюють  міцні  зв’язки  з  карбоксил – аніонами . Вони  також  знижують  елктричну  поляризацію  білка , зменшуючи  його  розчинність ; білок , що  знаходиться  в  розчині , випадає  в  осад .

      4. Органічні  розчинники  й  детергенти . Ці  реагенти  викликають  розрив  внутрішньомолекулярних  водневих  зв’язків . Використання  спирту  як  дезинфікуючого  засобу  базується  на  тому , що  він  спричиняє  денатурацію  білка  будь – яких  присутніх  бактерій .

       Ренатурація .

       Іноді  денатурований  білок  за  відповідних  умов  знову  спонтанно  здобуває  свою  нативну  структуру . Цей  процес  називають  ренатурацією . Ренатурація  переконливо  показує , що  вторинна  і  третинна  структури  білка  повністю  визначаються  його  первинною  структурою .

     8. ГІДРОЛІЗ , ФЕРМЕНТАТИВНИЙ  ГІДРОЛІЗ .

         Розповідь  викладача .

       Найважливіша  хімічна  властивість  білків – здатність  до  гідролізу , який  може  протікати  при  нагріванні  із  сильними  кислотами  або  з  лугами ( кислотно – основний  гідроліз ) і  під  дією  ферментів  ( ферментативний  гідроліз ) . Гідроліз  призводить  до  розпаду  поліпептидних  зв’язків  з  утворенням  вільних  амінокислот. Ферменти що  руйнують  пептидні  зв’язки ( протеази ) , мають  звичайно  селективну  дію : руйнують  зв’язки  тільки між  залишками  певних  амінокислот , отже , під  час  гідролізу  за  участі  одного  з  ферментів  можуть  утворитися  замість  окремих  амінокислот  високомолекулярні  продукти .

       Робота  з  підручноком .

       Студенти  повинні  прочитати  текст [ 2 , с  . 59 ] , рівняння  реакції  гідролізу  переписати  в  конспект .

     9. ЯКІСНІ  КОЛЬОРОВІ  РЕАКЦІЇ  БІЛКІВ .

          Розповідь  викладача .

        1. Біуретова  реакція  на  пептидні  зв’язки – дія  розведеного  розчину  купрум (ІІ) сульфату  на  слабколужний  розчин  білка , що  супроводжується  появою  фіолетово – синього  забарвлення  розчину, що  зумовлено  комплексоутворенням  між  іонами  Купруму (ІІ) й  поліпептидами .

         2. Ксантопротеїнова  реакція  на  ароматичні  й  гетероядерні  цикли – дія  концентрованої  нітратної  кислоти  з  появою  жовтого  забарвлення ; забарвлення  пояснюється  нітруванням  циклів  і  утворенням  нітросполук  залишками  амінокислот .

        3. Реакція  Міллона – дія  на  білок  реактиву  Міллона ( розчину 

Hg(NO₃ )2  й    Hg₂ (NO₃ )₂   у  розведеній  HNO₃   , що  містить  домішку  НNO₂  ) , з  появою  червоно – коричневого  забарвлення  , яке  зумовлене  утворенням  пептидних  солей  ртуті .

    10. ЗНАЧЕННЯ  АМІНОКИСЛОТ  І  БІЛКІВ  У  ЖИТТЄДІЯЛЬНОСТІ  ОРГАНІЗМІВ .

         Розповідь  викладача .

      Білки – основний  матеріал , з  якого  побудований  живий  організм . Крім  структурної , білки  виконують  ще  безліч  функцій . Наприклад , особливий  клас  білків  утворює  біологічні  каталізатори – ферменти ; білкову  природу  має  також  частина  гормонів . Склеропротеїни  служать  живим  організмам  для  створення  органів  захисту ( роги ) або  теплоізоляції ( пір’яний  або  волосяний  покрив )  та  ін .

     Запас  усіх  білків  у  живих  організмах  повинен  постійно  поповнюватися , тому  білки – найважливіші  поживні  речовини . Харчова  цінність  білків  залежить  від  їхнього  складу , тобто  від  вмісту  в  них  незамінних ( не  синтезованих  самим  організмом ) амінокислот ; звичайно  тваринні  білки  вважаються  для  людини  важливішими , ніж  рослинні .

V УЗАГАЛЬНЕННЯ  Й  СИСТЕМАТИЗАЦІЯ  ЗНАНЬ

    Тестові  завдання .

    1) З  якою  речовиною  не  реагують  амінокислоти ?

         а) НСІ  ;                         в) С₂ Н₅ ОH   ;

         б) НNO₂ ;                      г) С₆ Н₅ ОH  .

    2) Яка  природна  амінокислота  може  реагувати  з  подвійною 

         кількістю  лугу ?

        а) Серин ;                       в) тирозин ;

        б) треонін ;                     г) глутамінова  кислота .

    3) У  розчинах  амінокислот  реакція  середовища :

         а) кисла ;

         б) нейтральна ;

        в) слабколужна ;

        г) залежить  від  кількості  аміно -  і  карбоксильних  груп .

    4) Укажіть  найважливішу  на  ваш  погляд , біологічну  функцію

         білків :

         а) каталіз  біохімічних  процесів ;

         б) транспорт  речовин ;

         в) регуляція  імунної  системи  живих  організмів ;

         г) забеспечення  будівельного матеріалу  для  тканин .

    5) Яка  з  перерахованих  речовин  не  належить  до  білка ?

        а) Гемоглобін ;                в) пеніцилін ;

        б) інсулін ;                       г) рибонуклеаза .

    6) Укажіть  загальну  реакцію  на  білки  й  пептиди :

         а) ксантопротеїнова  реакція ;

         б) біуретова  реакція ;

         в) реакція  Льюїса ;

         г) реакція  Едмана .

     7) За  яких  умов  відбувається  гідроліз  білків ?

         а) При  кип’ятінні  з  концентрованою  сульфітною  кислотою ;

         б) під  дією  надлишку  лугу ;

         в) під  дією  ферментів ;

         г) при  додаванні  кип’яченої  води .

     8) Денатурація  білків  призводить  до  руйнування :

         а) пептидних  зв’язків ;

         б) первинної  структури ;

         в) водневих  зв’язків ;

         г) вторинної  і  третинної  структури .

     9) Первинна  структура – це :

         а) послідовність  амінокислот  у  білку ;

         б) амінокислотний  склад білка ;

         в) молекулярна  формула  білка ;

         г) будова   - спіралі  білка .

   10) Який  елемент  входить  до  складу  білка ?

         а) Нітроген ;                     в) Фосфор ;

         б) Сульфур ;                     г) Оксиген .

   11) Яке  визначення  неправильно  характеризує  білки ?

         а) Білки – високомолекулярні  пептиди ;

         б) білки – біфункціональні  полімери ;

         в) білки – ферменти ;

         г) білки – поліпептиди , утворені  залишками    - амінокислот .

   12) Яка  максимальна  кількість  бромоводню  може  прореагувати

         у  водному  розчині  з  1 моль  калієвої  солі  лізину ?

         а) 2 моль ;                     в) 2 моль ;

         б) 3 моль ;                     г) ці  речовини  у  водному  розчині  не

                                                    реагують .

V.ДОМАШНЄ  ЗАВДАННЯ

       [ 1 ,    14 – 15  ,  c  . 57 – 64 , питання  109 – 125 ]

VІ. ПІДБИТТЯ  ПІДСУМКІВ  ЗАНЯТТЯ