Білки як високомолекулярні сполуки. Рівні структурної організації білків. Властивості білків: гідроліз, денатурація, кольорові реакції

Про матеріал

сформувати знання про білки як природні полімери; вивчити склад, будову білкових молекул; ознайомити учнів з властивостями білків; розглянути кольорові реакції білків як якісні реакції на білки; закріпити вміння проводити спостереження при виконанні лабораторних дослідів і пояснити отримані результати.

Перегляд файлу

Профільний рівень. Хімія 10 клас. Тема 6. Нітрогеновмісні органічні сполуки

Тема уроку : Білки як високомолекулярні сполуки. Рівні структурної організації білків. Властивості білків: гідроліз, денатурація, кольорові реакції.

Мета уроку:

Освітня: сформувати в учнів знання про білки як природні полімери; вивчити склад, будову білкових молекул; ознайомити учнів з властивостями білків; розглянути кольорові реакції білків як якісні реакції на білки; закріпити вміння проводити спостереження при виконанні лабораторних дослідів і пояснити отримані результати.

Розвиваюча: розвинути критичність, систематичність, послідовність мислення; встановлювати причино- наслідкові зв`язки; сформувати вміння порівнювати, аналізувати, робити висновки, працювати з додатковою науково-популярною літературою, готувати стислі повідомлення, розвивати вміння самостійно працювати з текстом та малюнками підручника.

Виховна: виховувати розуміння цінності природи як першоджерела матеріальних і духовних сил кожної людини; формувати науковий світогляд, здійснювати екологічне, естетичне, патріотичне виховання.

Тип уроку: комбінований

Методи і методичні прийоми: словесні (розповідь, пояснення, бесіда),наочні (демонстрація таблиць, гербаріїв), практичні (робота з таблицями, виконання лабораторної роботи, демонстрації, проєктна робота).

Основні поняття: білки, гідроліз, структура білка, денатурація, ренатурація

Внутрішньопредметні і міжпредметні зв’язки: біологія, фізика, географія

Обладнання: дидактичні картки, лабораторний посуд, реактиви.

Література:

Навчальна програма для закладів загальної середньої освіти «Хімія 10-11 класи. Профільний рівень» URL:https://mon.gov.ua/ua/osvita/zagalna-serednya-osvita (дата звернення: 09.10.2022)
Хімія : підруч. для 10 кл. закладів загальної середньої освіти : профіл. Рівень.- К.: Школяр, 2018.- 296.

Структура уроку:

№ етапу	Етап уроку	Час (хв.)
1	Організаційний момент	1
2	Перевірка домашнього завдання	11
3	Мотивація навчальної діяльності, повідомлення теми, мети і завдань	1
4	Сприйняття і усвідомлення учнями нового матеріалу, осмислення зв’язків та залежностей між елементами виучуваного	20
5	Узагальнення і систематизація вивченого	10
6	Підбиття підсумків уроку, аргументація оцінок	1
7	Повідомлення домашнього завдання	1

Хід уроку

І. Організаційний момент

Привітання. Перевірка присутності та готовності учнів до уроку.

ІІ. Перевірка домашнього завдання

Тест «Амінокислоти»

1. Які амінокислоти входять до складу білків? а) β; б) α; в) γ; г) ε.

2.Мономерами яких сполук є амінокислоти? а) вуглеводів б) білків; в) ліпідів; г) нуклеїнових кислот.

3. Як називаються органічні кислоти, у складі молекул яких є одна чи кілька аміногруп? а) амінокислоти; б) неорганічні кислоти; в) карбонові кислоти; г) амідокислоти.

4.Чим амінокислоти відрізняються від карбонових кислот? а) іміногрупою; б) амідогрупою; в) аміногрупою; г) нітрогрупою.

5. Які функціональні групи входять до складу амінокислот? а) карбоксильна; б) амідогрупа; в) аміногрупа; г) карбонільна.

6. Скільки аміногруп може входити до складу молекул амінокислот? а) одна і більше; б) не менше 10; в) не більше однієї; г) дві

7. Найпростішим представником амінокислот є: а) пропанова; б) амінооцтова; в) пропіонова; г) амінобутанова.

8. Які властивості характерні для амінокислот? а) нейтральні; б) амфотерні; в) гідрувальні; г) гідролітичні.

9. Які властивості проявляє аміногрупа? а) лужні; б) амфотерні; в) кислотні; г) нейтральні.

10. Які властивості проявляє карбоксильна група? а) нейтральні; б) амфотерні; в) кислотні; г) лужні.

11. Як скорочено позначається амінокислота аланін? а) Арг; б) Ала; в) Асп; г) Асн.

12. Яка молекулярна маса амінооцтової кислоти? а) 90; б) 85; в) 63; г) 75.

ІІІ. Мотивація навчальної діяльності, повідомлення теми, мети і завдань уроку

Прийом «Здивуй». Перед нами зображення: шовк, шерсть, яйце, м’ясо, волосся, горох, квасоля, пір’я.

Проблемне питання : що об’єднує ці зображення, які речовини входить до кожного з них. Але я здивована ці речовини є також у шкірі, оці, рогах, копитах, нігтях, лусках змії, панцирі черепахи.

"У всіх рослинах і тваринах присутні якісь речовини, вони без сумніву є найважливішими зі всіх відомих речовин живої природи, і без яких життя було б на нашій планеті неможливе. Ці речовини я найменував – протеїни". Так писав ще в 1838 році голландський біохімік Жерар Мюльдер, який вперше відкрив їх існування в природі і сформулював свою теорію протеїну. Слово "протеїн" походить від грецького слова «протейос», що означає «займаючий перше місце». І справді, все живе на землі містить їх.

Ці слова про них: «Вони будівельний матеріал і регулятор процесу будівництва тканини, агенти біологічної специфічності, вони приводять до руху наші м’язи, захищають нас. Вони – саме життя». І це саме про них закодована інформація в генетичному коді.

Оголошення теми та мети уроку.

Ця тема не є для вас абсолютно новою, а тому метою нашого уроку є доповнення, узагальнення та систематизація ваших знань про особливості білків
Вправа «Очікування» Які у вас очікування від сьогодняшнього уроку?

IV. Сприйняття і усвідомлення учнями нового матеріалу, осмислення зв’язків та залежностей між елементами виучуваного

Білки – це природні полімери (біополімери), мономерами яких є 20 (22) α- амінокислоти. Ці складні нітрогеновмісні біополімери входять до складу всіх організмів. У сухій речовині клітини на білки припадає більше ніж 50 %.

Сполуки із вмістом 10-100 залишків амінокислот називають пептиди,

понад - 100 білками (іноді-сотні і навіть тисячі). Реакція утворення поліпептидів - поліконденсація.

Рубрика «Це цікаво...»

Білки мають надзвичайно складну будову. Англійськой учений Фредерік Сенглер 10 років працював над встановленням структури інсуліну при нестачі цього білка – гормону розвивається тяжка недуга – цукровий діабет. У 1954 р вдалося з’ясувати що його молекула складається з двох поліпептидних ланцюжків один з них містить 21 амінокислотний залишок, а інший 30. У 1958 р за наукові досягнення у вивченні білків Сенгер був удостоєний Нобелівської премії. Для того щоб синтезувати інсулін в лабораторії знадобилось ще три роки. Його добування грунтується на проведенні 223 реакцій. Нині в Києві працює завод із виробництва штучного інсуліну. Це рятує життя багатьом хворим. У організмах синтез білків відбувається дуже швидко 2-4 секунди, тому вчені наполегливо вивчають його механізми.

Хімічний склад білків

Елементарний

склад

Амінокислотний склад

С,О,Н,N,S,іноді Р,І, Fe та інші елементи

Амінокислоти

Замінні

Незамінні

глютамінова кислота, глютамін, аланін, аспаргін, аспарагін, аспарагінова кислота, цистеїн, гліцин, гістидин, пролін, серин, тирозин

фенілаланін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, валін

Білки – дуже довгі молекули, часто в них може поєднуватись декілька поліпептидних ланцюгів. У складі більшості білків перебуває близько 300-500 залишків амінокислот. Відомо кілька дуже коротких природних білків, завдовжки в 3-8 амінокислот, і дуже довгих біополімерів, завдовжки понад 1500 амінокислот. Кожен білок володіє певним складом і послідовністю амінокислотних залишків у ланцюзі, це і визначає їх унікальну біологічну специфічність.

Молекулярна маса білків коливається від декількох тисяч до декількох мільйонів І ВОНА більша за 10 тис. Наприклад, альбумін молока має молекулярну масу 17 400, овоальбуміну (одного з білків курячого яйця) – 36 тис., гемоглобіну – 152 тис., міозину (білок м'язів) – 500 тис. білки вірусів – 50 000 000.

Кількість білків характеризує ступінь складності організму (кишкова паличка – 3000, а у людському організмі більше 5 млн. білків).

Розв’язування задачі

Яку відносну молекулярну масу має білок з масовою часткою Сульфуру 0,32%, якщо відомо, що в його молекулі міститься один атом Сульфуру?

A_r(S) = 32. Складаю пропорцію:

0,32% - 32, 100% - х,

Звідси х = 32·100/0,32, х = 10000

Відповідь: М_r(білка) = 10 000

Рівні структурної організації

Структура білка	Просторова конфігурація
Первинна А - А - А – А	Поліпептидний ланцюг - лінійне сполучення залишків амінокислот.
Вторинна (досліджували американські вчені Л. Полінг та Р. Корі)	Альфа-спіраль виникає в результаті утворення водневих зв`язків між групами -СО- та -NH, розташованих на різних витках спіралі. Бета-шар утворюється між поліпептидними ланцюгами
Третинна (клубок; шар; глобула) (досліджував англійський вчений Дж. Кендрю в 1957 р.) Білок міоглобін	Спосіб упакування альфа-спіралі у просторову глобулу. Утворюється завдяки додатковим водневим, дисульфідним -S-S- зв`язкам, сольовим місткам - між карбоксильною групою –СООН і аміногрупою -NH₂, складноефірним місткам - між карбоксильною групою –СООН і гідроксильною групою –ОН
Четвертинна (Об'єднання декількох глобул в єдине функціональне утворення) визначили Кендрю і Перуц. Гемоглобін чотири глобули міоглобіну	Спосіб спільного упакування декількох поліпептидних ланцюгів (слабкі нековалентні зв’язки, характерна для молекул з молекулярною масою більше 50тис.) Цю структуру мають близько 5% існуючих білків, у тому числі гемоглобін, імуноглобулін, інсулін, керотин. Зв'язки, ті ж самі, що і при утворенні третинної структури.

Фізкультпауза

Намалюйте носом цифру, що відповідає кількості атомів С в складі глюкози. Скільки атомів в молекулі води, стільки рухів головою вправо- вліво. Витягніть руки вперед. Скільки атомів карбону в молекулі целюлози, стільки раз зігніть та розігніть пальці рук. Руки на пояс. Скільки атомів С в молекулі крохмалю, стільки раз нахиліться вправо-вліво.

Класифікація білків

За хімічним складом:

Прості (протеїни) – гідролізуються до амінокислот.

Складні (протеїди) – при гідролізі утворюють крім амінокислот речовини небілкової природи (вуглеводи, ортофосфорну кислоту, нуклеїнові кислоти.)

За фізіологічними функціями:

Фібрилярні – пучки ниток (ниткоподібні) з них будуються волокна живих тканин.

Глобулярні – вигляд клубка (кулясті), підтримують і регулюють життєві процеси.

Склад Будова

Прості Складні Фібрилярні Глобулярні

1. Альбуміни 1.Фосфопротеїди 1.Кератин 1. Альбуміни

2. Глобуліни 2. Ліпопротеїди 2. Калоген 2. Глобуліни

3. Проламіни 3. Нуклеопротеїди 3. Фібрин

4. Протаміни 4. Хромопротеїди

5. Гістони 5. Металопротеїди

6. Глютеліни 6. Глікопротеїди

7. Протеїди

Фізичні властивості

Білки бувають розчинні та нерозчинні у воді (білки шерсті, нігтів, рогів, пір’я, шовку), деякі з них з водою утворюють колоїдні розчини (білок курячого яйця, білки крові, лімфи).

Глобулярні білки – розчинні у воді, а фібрилярні – нерозчинні .

Хімічні властивості білків

Проблемні запитання: Які властивості будуть виявляти білки: лужні чи кислотні? Чому? Обгрунтуйте свою думку.

Гідроліз білків.

При нагріванні з розчинами кислот чи лугів або під впливом ферментів

Білок + пН2О → суміш α-амінокислот

Отже, під час гідролізу утворюються α-амінокислоти.

Записати рівняння реакції гідролізу дипептиду альфаамінооцтової кислоти.

Амфотерність.

Наявність у білках амінокислотних залишків та карбоксильних груп обумовлює взаємодію їх з основами та кислотами, тобто амфотерність.

Денатурація.

Руйнування вторинної та третинної структури білка під дією радіації, нагрівання, сильних кислот, лугів, сильного струшування.

Мозок – це теж білок, при попаданні в організм людини етилового спирту клітини мозку відмирають (тому що білок денатурується)

Ренатурація – на початкових стадіях денатурації за умови припинення дії факторів, білок може відновити свій початковий стан.

Демонстрація «Розчинення та денатурація білків». Відео: Вплив алкоголю на білок

Демонстрація на мультимедійній дошці https://www.youtube.com/watch?v=GWhVCOW9y0k

Лабораторна робота «Кольорові реакції білків»

Мета роботи: Навчитися спостерігати, робити висновки, порівнювати, вивчити якісні кольорові реакції на білки.

Прилади та реактиви: штатив з пробірками, нагрівальний прилад., пробіркотримач, розчин азотної кислоти, гідроксиду натрію, хлориду ( сульфату) міді, водний розчин яєчного білка (готується із розрахунку 1 мл білка на 5 мл насиченого розчину кухонної солі).

Хід роботи	Спостереження та рівняння реакцій.
Завдання 1.Взаємодія розчину білка з азотною кислотою( ксантопротеїнова реакція) У пробірку налийте 1-2 мл розчину білка і стільки ж розчину азотної кислоти. Отриманий розчин нагрійте. Як зміниться колір розчину?
Висновок ( про наявність яких груп свідчить цей дослід ?)
Завдання 2. Взаємодія розчину білка з гідроксидом міді ( біуретова реакція) У пробірку налийте 1-2 мл розчину білка , додайте 2 краплі розчину хлориду ( сульфату) міді і розчину лугу до зміни кольору розчину.
Висновок ( про наявність яких груп свідчить цей дослід ?
Завдання 3. Денатурація білків. У 1 пробірку налийте 1-2 мл розчину білка, нагрійте. У 2 -у пробірку налийте 1-2 мл розчину білка, долийте концентрованої соляної кислоти. Що спостерігаєте ?
Висновок

Згідно з даними Міжнародної організації з проблем продовольства і сільського господарства при ООН більш ніж половина людства не одержує з їжею необхідної кількості білків. Нестача білків у їжі призводить до тяжких захворювань. Із своїм проектом виступить група «Інтерферон».

Тема проекту: Білки та харчування

Мета проекту: З’ясувати значення білків у харчуванні людини

ВІДЕО: Поради дієтолога - Білки

https://www.youtube.com/watch?v=yKvGADal-S8

Для нормального існування людина і тварина повинні отримувати білки з їжею. Білки їжі не засвоюються організмом, спочатку вони розщеплюються до амінокислот, а потім амінокислоти всмоктуються в кров, а вже з нею переносяться до клітин, де організм синтезує білки.

Харчова цінність білків залежить від амінокислотного складу та їхніх фізико-хімічних властивостей. Частина амінокислот, необхідних людині для побудови тканин тіла, утворюється в організмі з амінокислот, що надходять з їжею. Ці амінокислоти називаються замінними. Замінні амінокислоти організму людини і тварини здатні синтезуватися з продуктів обміну речовин. Проте вісім амінокислот організм не може синтезувати і повинен одержувати їх у готовому вигляді з білками їжі. Ці амінокислоти називаються незамінними. До незамінних амінокислот належать метіонін, триптофан, лізин, лейцин, ізолейцин, треонін, валін, фенілаланін, а також гістидин, аргінін. Ці амінокислоти синтезують рослини, гриби, бактерії.

V. Узагальнення і систематизація знань

Розвязання кроссенсів по групах

Слово «кроссенс» означає «перетин смислів». Даний метод вперше був опублікований в 2002 році в журналі «Наука і життя». -якому випадку це відмінна вправа для розвитку логічного та творчого мислення.

Читати кроссенс потрібно зверху вниз і зліва направо , далі рухатися тільки вперед і закінчувати на центральному 5 квадраті. Почати можна як першої, так і з будь-якої картинки. Центральним є квадрат з номером 5. За бажанням автора, він може бути пов'язаний за змістом з усіма зображеннями в кроссенсі. Звичайно ж потрібно встановити зв'язки по периметру між квадратами 1-2, 2-3, 3-6, 6-9, 9-8, 8-7, 7-4, 4-1, а також по центральному хресту між квадратами 2-5, 6-5, 8-5 і 4-5.

$C:\Users\Дом\Desktop\38834_900.jpg$	$C:\Users\Дом\Desktop\myshza.png$	$C:\Users\Дом\Desktop\177975.jpg$
$C:\Users\Дом\Desktop\EI-BM267_WINDPI_G_20110707154609.jpg$	$C:\Users\Дом\Desktop\rapport-proteine-calorie.jpg$	$C:\Users\Дом\Desktop\biosila450.jpg$
$C:\Users\Дом\Desktop\671711.jpg$	$C:\Users\Дом\Desktop\iAEF8OGA2.jpg$	$C:\Users\Дом\Desktop\0a2214087c3fc21c8d449ecbb39cbc9f.jpg$

Обговорення:

При нестачі білка в їжі спостерігається захворювання анорексія.	До складу м’язів входять білки актин та міозин	Скорочення актину та міозину забезпечує рух(рухова функція білків)
За допомогою методів біотехнології можна вирощувати штучні органи або отримувати синтетичні полімери, з яких виготовляють, наприклад, серцевий клапан.	на малюнку зображені продукти, що містять білок.	Білки можуть виконувати й каталітичну функцію. Біодобавки до прального порошку-це добавки білкового походження.
первинна структура білка-це ланцюг з залишків амінокислот. Це біополімер.	При денатурації відбувається розрив зв’язків і руйнується четвертинна, третинна та вторинна структури білка. А первинна залишається.	При нагріванні відбувається денатурація білка. Тому порошками з біодобавками не можна прати в горячій воді.