Опорні конспекти по темі "Хімічний склад клітини"

Тема уроку:        Методи біологічних досліджень

 

Етапи наукових досліджень

1. Визначення теми досліджень
2. Формулювання гіпотези (припущення)
3. Збір нових фактів (за допомогою методів біолог. досліджень)
4. Формулювання теорії (науково-доведених тверджень)

 

Методи біологічних досліджень

(методи - це шляхи отримання знань)

1. Емпіричні (безпосереднє вивчення живих об єктів)

• наукове спостереження: споглядання або вимірювання біолог. об єкту без втручання в нього → для вивчення його властивостей;
• порівняльно-описовий: складання опису організму чи процесу  і порівняння його з іншими;
• експериментальний (дослідницький): дослідник змінює умови існування організму і спостерігає за організмом у змінених умовах;
• моніторинг - спостереження протягом тривалого часу з можливим складанням прогнозу перебігу процесу на майбутнє (приклад, прогноз погоди)

2. Статистичні (знання здобуваються шляхом обробки результатів або обчислень)

• моделювання: вивчення процесу або об єкту за допомогою збільшених чи зменшених моделей (будови клітини - по 3Д-моделях; прісноводної водойми - по акваріуму);
• статистичний метод - математична обробка зібраних у природі результатів (обчислення за формулами, побудова графіків, діаграм)

 

Тема уроку:              Білки

• полімери - молекули скл. із однакових ланок, що повторюються (мономерів);
• мономерами є амінокислоти (21 різновид), з єднуються в стрічку;

⇒ замінні - утворюються в організмі;

⇒ незамінні - не утв. в організмі, надходять з їжею;

• значна Мr (молекулярна маса)
• сполуки, що складаються із амінокислот - це пептиди, якщо пептид має Мr більше 5 000 - це білок;
• дуже різноманітні, в організмі людини - 60 000 видів білків;
• при розкладі 1г білків утв. 17,2 кДж енергії.

Класифікація білків

1. За зовнішнім виглядом:

• фібрилярні (нитчасті, нерозчинні, утворюють скелет клітини і опору у міжкліт. середовищі - фібрин)
• глобулярні (кулясті, розчинні; це транспортні, регуляторні, сигнальні білки - гемоглобін)

2. За будовою:

• протеїни (прості, є лише амінокислоти);
• протеїди (складні, амінокислоти + вуглеводи чи ліпіди).

Просторова структура білків

(конформація)

Структура	Вигляд	Хімічні зв язки у молекулі	Клас за зовн.виглядом	Представники
Первинна	амінокислоти з єднані у ланцюг (лінійна)	пептидні	Неробоча
Вторинна	ланцюг, скручений у спіраль чи “гармошкою”	п+ водневі	Фібрилярні, робоча	Фібрин
Третинна	спіраль скручена у клубок (глобулу)	п, в + дисульфідні;	Глобулярні, робоча	Альбумін Пепсин Каталаза
Четвертинна	кілька з єднаних глобул	п, в, д + елекростатичні між глобулами		Гемоглобін

Процеси, до яких здатні білки

1. Денатурація - втрата “робочої “ структури, розкручування до первинної.
2. Ренатурація - повернення до “робочої” структури,  скручування до нормальної структури.
3. Деструкція - втрата первинної структури, розпад на амінокислоти.

 

 

Тема уроку:          Ферменти, їхня роль у клітині

 

Загальна характеристика

• є каталізаторами – прискорювачами біохімічних процесів у клітині;
• дуже активні: значно збільшують швидкість хім.реакцій;
• мають високу специфічність (один фермент каталізує один процес);
• наука про ферменти – ензимологія;
• є активні центри (ділянки з декількох амінокислот, до яких приєднуються молекули реагентів);
•  залежність активності від певних умов (рН, температури, тиску, концентрації субстрату та ферментів);
• невитратність – прискорюють реакції, але самі при цьому не витрачаються;
• їх дію регулюють інші сполуки (регуляторні білки, йони металів і кислот).

Види ферментів

1. За природою (походженням):

• Ензими (білкової природи);
• Рибозими  – РНК-ферменти ;

2. За хім. складом:

• Прості (лише білкова частина – апофермент) – це амілаза, ліпаза, мальтоза;
• Складні (апофермент + кофактор, тобто білкова частина + небілкова) – це каталаза, ДНК-полімераза.

 

Механізм дії

 

 

Тема уроку:              Вуглеводи

• найпоширеніші у природі сполуки;
• загальна формула Сn(H2O)m (тобто вуглець + вода);
• можуть бути мономерами (моносахариди) і полімерами (оліго- і дисахариди);
• за будовою бувають:

• прості - мають формулу Сn(H2O)m;
• складні - Сn(H2O)m з єднані з молекулами ліпідів, білків, неорг. речовин (глікопротеїди).

 

Основні класи вуглеводів (за здатністю до гідролізу):

1. Моносахариди: мають 3-10 атомів С, не здатні до гідролізу, розчинні у воді, солодкі на смак (глюкоза, фруктоза (6 атомів С); рибоза, дезоксирибоза (5 атомів С)).
2. Олігосахариди: мають від 2 до 10 моносахаридів, з єднаних ковалентним зв язком.

Найпоширеніші - дисахариди (скл. з двох моносахаридів, С12Н22О11), розчинні, солодкі; це сахароза, лактоза, мальтоза.

3. Полісахариди - мають більше 10-ти моносахаридів, нерозчинні, несолодкі, Mr - до кількох мільйонів. Представники: агар, хітин, пектин, гуалуронова кислота, муреїн, ламінарин і ін.

За будовою ланцюга є:

• лінійні (мономери з єднані, як намисто, в одну лінію) - целюлоза, гуалуронова к-та;
• розгалуджені - глікоген, крохмаль.

Функції:

1. Енергетична - при розкладі 1г виділяється 17,6 кДж енергії; розщеплюються швидко і легко.
2. Структурна - покриви членистоногих (хітин);

• клітинна стінка у:

• рослин (целюлоза);
• грибів (хітин);
• бактерій (муреїн);

3. Резервна - є запасними поживними речовинами у рослин (крохмаль), бурих водоростей (ламінарин); тварин і грибів (глікоген).
4. Захисна - загоювання ран у рослин (камедь), у слині тварин є “склеювач” (муцин).
5. Рецепторна - гліколіпіди й глікопротеїди є у складі клітинних мембран → сприймають клітинні подразнення;
6. Регуляторна - моносахариди збільшують осмотичний тиск у клітині, полісахариди - зменшують.

Тема уроку:          Ліпіди

Загальна характеристика

• Гідрофобні сполуки (нерозчинні у воді, розчинні у неполярних розчинниках)
• Відносяться:

• Воски (простий спирт +  1жирна кислота)
• Жири (гліцерол, тобто трьохатомний спирт + три жирних кислоти)
• Стероіди (містить кільця із атомів Карбону).

• Властивості жирів – від властивостей жирних кислот:

• чим більше атомів Карбону в ланцюзі – тим твердіший жир більша t плавлення;
• чим більше подвійних зв'язків, тим рідший жир.

• Жирні кислоти – амфіфільні;
• Тверді жири – тваринного походження, усі тверді, крім риб'ячого;
• Рідкі – рослинного, крім пальмової.

 

Ліпіди різних мембран

• скл.із фосфоліпідів (гліцерол + 2 жирних кислоти + сполука Фосфору);
• утворюють:

•  міцели – мікроскоп. кульки; заряджені гідрофільні голівки у них ззовні, а  незаряджені гідрофобні хвости із жирних кислот – у середині;
• клітинні мембрани: скл. із двох шарів фосфоліпідів (обернуті хвостами в середину)

 

Стероїди

• жовчні кислоти: утв. в печінці, емульгують жири в тонкому кишечнику
• стероїдні гормони (кори надниркових залоз – адреналін, норадреналін; статеві гормони – андрогени, естрогени).

 

Значення ліпідів:

1. Структурна (у складі мембран)
2. Енергетична: з 1г утв. 38,9кДж енергіі
3. Запасаюча: з 1г жиру – 1,1г води (верблюди)
4. Теплоізоляційна (жир кита)
5. Зовнішній каркас (для нирок), амартизація.
6. Захист від висихання, намокання (воски)
7. Регуляторна (гормони)

 

Гідрофільні сполуки (гідро- вода; філіо - любов) - сполуки, розчинні у воді.

Гідрофобні сполуки (фобос - страх) - сполуки, нерозчинні у воді.

Амфіфільні - сполуки, одна частина молекули яких гідрофільна, а інша - гідрофобна.

 

Тема уроку:              Нуклеїнові кислоти

• носії спадкової інформації;
• Мr – кілька мільйонів, тому – вони високомолекулярні;
• Лінійні нерозгалужені молекули;
• Полімери, що скл. із мономерів – нуклеотидів.  
• Будова нуклеотиду:

1. Один залишок ортофосфатної кислоти;
2. Моносахарид (рибоза або дезоксирибоза)
3. Азотиста (нітратна) основа

Види нуклеїнових кислот:

1. ДНК (дизоксирибонуклеїнова кислота); містить дезоксирибозу і азотисті основи – А (аденін), Т (тимін), Г (гуанін), Ц (цитозин).

• Подвійна право закручена спіраль;
• з'єднання ланцюгів подвійної спіралі – за принципом «комплементарності»: А – Т; Г – Ц.
• між А і Т – два водневих зв'язки, між Г і Ц – три зв'язки.

2. РНК (рибонуклеїнова кислота); містить рибозу і азотисті основи – А (аденін), У (урацил), Г (гуанін), Ц (цитозин)

• Одноланцюгова копія ділянки ДНК (гена)→ менша Мr ;
• Види РНК:

• іРНК або мРНК(інформаційна або матрична): копія ДНК;
• тРНК( транспортна) – переносить амінокислоти до рибосом;
• рРНК (рибосомна) – у складі рибосом.

«Робота» гена:

Ген (це ділянка ДНК)  → утворюється  копія (іРНК) →  у рибосоми (на основі іРНК синтезують певний білок)

 

Основні величини молекулярної біології:

Мr (амінокислоти) = 100а.о.м.

Мr (нуклеотиду) = 345 а.о.м.

l (відстань між нуклеотидами) = 0,34нм

N(кількість нуклеотидів в одному витку ДНК) = 10шт. тому

l (довжина одного нуклеотиду) = 0,34  . = 3,4нм

d (діаметр спіралі ДНК) = 2нм

V (швидкість приєднання однієї амінокислоти) = 0,2с або 5амінокислот за 1с.

 

Тема уроку:              АТФ

(аденозинтрифосфорна кислота)

• Це універсальний спосіб зберігання енергії в клітинах;
• особливий нуклеотид, що скл. з:

• аденіну (азотиста основа);
• рибози;
• трьох залишків Н₃РО₄.

• утв. у мітохондріях, використовується енергія окислення речовин (їжі);
• при розкладі виділяється 80кДж енергії (стільки ж іде на утворення):

                                       (40кДж)                              (40кДж)

          АТФ                   →          АДФ              →                АМФ

(аденозинтрифосфорна к-та)       (аденозиндифосфорна к-та)        (аденозинмонофосфорна к-та)

• енергія АТФ необхідна для:

1. реакцій біосинтезу;
2. перенесення речовин через мембрану;
3. роботи скоротливих (міозин) і транспортних білків.

• види організмів за джерелом енергії:

• хемотрофи: використовують енергію хім.зв’язків їжі;
• автотрофи: викор. енергію світла.