9. Дослідження структурної організації білків (бх)

Додано: 6 травня
Предмет: Хімія, 11 клас
40 запитань
Запитання 1

1. Вказати, які зв’язки обумовлюють третинну структуру білкової молекули

варіанти відповідей

A. Ковалентні дисульфідні

B. Ковалентні пептидні

C. Ковалентні глікозидні

D. Водневі

E. Вірної відповіді немає

Запитання 2

2. Вибрати правильну характеристику α-спіралі як вторинної структури білкової

молекули:

варіанти відповідей

A. Це правозакручена спіраль, що утримується за рахунок водневих зв’язків між

пептидними групами первинної структури

B. Це правозакручена подвійна спіраль, що утримується за рахунок водневих зв’язків

між комплементарними азотистими основами

C. Це лівозакручена подвійна спіраль, що утримується за рахунок пептидних зв’язків

D. Це правозакручена спіраль що, утримується за рахунок пептидних зв’язків

E. Це правозакручена спіраль, що утримується за рахунок дисульфідних містків

Запитання 3

3. Вказати якісну реакцію на пептидний зв'язок і умови її проведення:

варіанти відповідей

A. Біуретова реакція з Си(ОН)2 в лужному середовищі – утворюється червоно –

фіолетове забарвлення

B. Реакція з нінгідрином при нагріванні-утворюється червоно-фіолетове забарвлення

C. Реакція з ацетатом плюмбуму-утвориться чорний осад РbS

D. Ксантопротеїнова реакція з НNO3-утвориться жовтий осад

E. Всі відповіді вірні

Запитання 4

4. Вказати незамінні α-амінокислоти з неполярними радикалами та тип зв’язку в

третинній структурі білка обумовлений цими радикалами:

варіанти відповідей

А. Аланін, гліцин, валін, тип зв’язку – гідрофобний

В. Лейцин, ізолейцин, метионін, тип зв’язку – водневий

С. Валін, лейцин, ізолейцин, тип зв’язку – гідрофобний

D. Лізин, фенілаланін, треонін, тип зв’язку – йонний

E. Цистеїн, аланін, метионін, тип зв’язку – водневий

Запитання 5

5. Вибрати реакції синтезу α-амінокислот in vivo:

варіанти відповідей

A. Реакції ацилування, дезамінування

B. Реакції карбоксилювання, ацилування

C. Реакції декарбоксилювання, гідроксилювання

D. Реакції амідування, трансамінування

E. Немає правильної відповіді

Запитання 6

6. Утворення пептидного зв'язку відноситься до типу хімічної реакції:

варіанти відповідей

A. Нуклеофільне заміщення

B. Вільнорадикальне заміщення

C. Нуклеофільне приєднання

D. Електрофільне приєднання

E. Електрофільне заміщення

Запитання 7

7. Пептидний зв'язок утворюється між:

варіанти відповідей

A. Аміногрупами сусідніх амінокислот

B. Аміногрупами сусідніх амінокислот

C. Аміногрупой однієї амінокислоти і радикалом іншої

D. Карбоксильними групами сусідніх амінокислот

E. Аміногрупой однієї амінокислоти і карбоксильною групою іншої

Запитання 8

8. До складу білків входить:

варіанти відповідей

A. 80 амінокислот

B. 20 амінокислот

C. 120 амінокислот

D. 40 амінокислот

E. 65 амінокислот

Запитання 9

9. Білки складаються з амінокислот. Які властивості білка обумовлені наявністю в їх

структурі карбоксильної і аміногруп?

варіанти відповідей

A. Амфіфільність і агрегаційна нестійкість

B. Гідрофільність і агрегаційна нестійкість

C. Амфотерність і здатність до електрофорезу

D. Здатність до електрофорезу і реакцій осадження

E. Термолабильність і розчинність

Запитання 10

10. Які білки крові виконують функцію антитіл?

варіанти відповідей

A. Імуноглобуліні

B. Колаген

C. Гемоглобін

D. Альбуміни

E. Міоглобін

Запитання 11

11. З якої амінокислоти утворюється серотонін?

варіанти відповідей

A. Тирозин

B. Аланін

C. Гистидин

D. Метіонін

E. Триптофан

Запитання 12

12. Як називається білок сполучної тканини:

варіанти відповідей

A. Міозин

B. Овоальбумін

C. Колаген

D. Муцин

E. Тропонін

Запитання 13

13. За хімічною природою ферменти є:

варіанти відповідей

A. Ліпідами

B. Вітамінами

C. Полісахаридами

D. Моносахаридами

E. Білками

Запитання 14

14. Як називається руйнування структур білка (крім первинної), що супроводжується

змінами фізико-хімічних властивостей і втратою функції?

варіанти відповідей

A. Ренатурації

B. Денатурація

C. Висолювання

D. Протеоліз

E. Діаліз

Запитання 15

15. Виберіть вірне твердження:

варіанти відповідей

A. Білки - біоорганічні високомолекулярні сполуки, молекули яких побудовані з

амінокислот, які з'єднані складноефірний зв'язку

B. Білки - біоорганічні високомолекулярні сполуки, молекули яких побудовані з

амінокислот, які з'єднані дисульфідними зв'язками

C. Білки - біоорганічні високомолекулярні сполуки, молекули яких побудовані з

амінокислот, які з'єднані водневими зв'язками

D. Білки - біоорганічні високомолекулярні сполуки, молекули яких є гетерополімерами,

побудовані із залишків амінокислот, які з'єднані пептидними зв'язками

E. Білки - біоорганічні високомолекулярні сполуки, молекули яких побудовані з

моносахаридів, які з'єднані пептидними зв'язками

Запитання 16

16. Чим відрізняються пептиди від власне білків?

варіанти відповідей

A. Молекулярною вагою і фізико-хімічними властивостями

B. Молекулярною вагою

C. Фізико-хімічними властивостями

D. Амінокислотним складом і фізико-хімічними властивостями

E. Амінокислотним складом

Запитання 17

17. Назвіть біологічні функції білків і пептидів:

варіанти відповідей

Ферментативна

Захисна

Структурна

Транспортна

Всі перераховані

Запитання 18

18. Які існують спільні шляхи метаболізму амінокислот?

варіанти відповідей

Дезамінування, трансамінування

Дезамінування

Дезамінування, декарбоксилювання, трансамінування

Дезамінування, декарбоксилювання

Декарбоксилювання, трансамінування

Запитання 19

19. Які типи реакцій дезамінування можливі?

варіанти відповідей

Гидролітичне

Всі перераховані

Відновне

Окислювальне

Внутришньомолекулярне

Запитання 20

20. Які типи зв'язків в молекулах білків і пептидів?

варіанти відповідей

Всі перераховані

Ковалентні

Нековалентні

Пептидні

Дисульфідні

Запитання 21

21. Які типи зв'язків в молекулах білків і пептидів є нековалентними?

варіанти відповідей

Іонні

Гідрофобні

Дипольні

Водневі

Всі перераховані

Запитання 22

22. Які типи зв'язків в молекулах білків і пептидів є ковалентними?

варіанти відповідей

Дипольні

Іонні

Водневі

Пептидні, дисульфідні

Гідрофобні

Запитання 23

23. Які рівні структурної організації білків існують?

варіанти відповідей

Первинна

Вторинна

Третинна

Четвертина

Всі перераховані

Запитання 24

24. Які основні типи вторинної структури білків існують?

варіанти відповідей

Спіраль колагену, α-спіраль, β-структура

Спіраль колагену, α-спіраль

Спіраль колагену, β-структура

β-структура

Cпіраль колагену

Запитання 25

25. Які білки розрізняють в залежності від форми?

варіанти відповідей

Доменні

Глобулярні

Глобулярні, фібрилярні

Фібрилярні

Фібрилярні, доменні

Запитання 26

26. Які білки з перерахованих є складними?

варіанти відповідей

Ліпопротеїни

Металопротеїни

Нуклеопротеїнами

Глікопротеїни

Всі перераховані

Запитання 27

27. Який тип осадження білків викликає трихлороцтова кислота?

варіанти відповідей

Незворотне

Зворотне

Висолювання

Дегідратацію

---

Запитання 28

28. Який тип осадження білків викликає сульфат амонію?

варіанти відповідей

---

Ренатурацію

Денатурацію

Зворотне

Незворотне

Запитання 29

29. Який тип осадження білків викликає сульфосаліцилова кислота?

варіанти відповідей

Зворотне

Незворотне

Висолювання

Дегідратацію

---

Запитання 30

30. Який механізм зворотнього осадження білків при висолюванні?

варіанти відповідей

Денатурація

Окислення

Дегідратація

Зміна електричного заряду

---

Запитання 31

31. Яка ізоелектрична точка більшості білків організму людини?

варіанти відповідей

5,5-6,5

6,5-7,5

4,5-5,5

7,5-8,5

3,5-5,5

Запитання 32

32. Олігомерні білки складаються з:

варіанти відповідей

Одного поліпептидного ланцюга

Кількох протомерів

Протомери з'єднані ковалентними зв'язками

Білкової і небілкової частини

----

Запитання 33

33. Ізоелектричний стан білків - це стан при якому:

варіанти відповідей

----

Все перераховане

Електричний заряд негативний

Електричний заряд позитивний

Електричний заряд дорівнює нулю

Запитання 34

34. Протеїди мають небілкову частину. Який з перерахованих білків є складним?

варіанти відповідей

Колаген

Міозин

Гемоглобін

Інсулін

Соматотропін

Запитання 35

35. Назвіть білок, що виконує ферментативну функцію.

варіанти відповідей

Гормон росту

Фібрин

Актин

Інсулін

Трипсин

Запитання 36

36. Як називається структура білка, що представляє собою спіраль, в яку згорнутий

поліпептидний ланцюг?

варіанти відповідей

Первинна

Вторинна

Третинна

Четвертина

---

Запитання 37

37. Як називається структура білка, що представляє собою глобулу, в яку згорнута

спіраль поліпептидного ланцюга?

варіанти відповідей

Первинна

Вторинна

Третинна

Четвертина

----

Запитання 38

38. Як називається структура білка, що представляє собою комбінацію декількох глобул

або фібрил?

варіанти відповідей

Первинна

Вторинна

Третинна

Четвертина

---

Запитання 39

39. Яким терміном називається втрата білком своєї природної просторової структури?

варіанти відповідей

Дисперсія

Ренатурація

Денатурація

Конденсація

Репарація

Запитання 40

40. До якого виду хімічних зв'язків відносять пептидний зв'язок?

варіанти відповідей

Водневий

Гідрофобний

Не ковалентний

Ковалентний

Іонний

Створюйте онлайн-тести
для контролю знань і залучення учнів
до активної роботи у класі та вдома

Створити тест