Урок "Білки - природні біополімери"

Про матеріал

Бінарний урок - нестандартна форма навчання з реалізації міжпредметних звязків, вид інтегрованого уроку, що органічно поєднує вивчення двох предметів. Бінарний урок "Білки - природні біополімери" дає змогу учням поєднати вивчений матеріал з біології та хімії, розширити набуті знання. Сприяє глибшому сприйманню і осмисленню вивченого матеріалу.

Перегляд файлу

 

                 Шахтарська загальноосвітня школа І-ІІІ ступенів

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

                           Учитель біології

                                                       Онищенко Ірина Володимирівна

                       Учитель хімії

                                                Чепіга Валентина Сергіївна

 

 

Тема: "Білки - природні полімери"

 

Мета уроку : ознайомити учнів із різноманіттям і функціями білків, сформувати поняття про білки  - природні полімери. Пояснити будову макромолекули білка. Формувати вміння пов’язувати будову речовин і їх функції, на прикладі молекул білка, звернути увагу на значення білків для життєдіяльності живих організмів. Виховувати бережливе ставлення до свого організму, почуття патріотизму на досягненнях українських вчених в галузі вивчення властивостей білка.

 

Передбачувані результати навчання :

 

учні повинні знати: склад білків, рівні організації білкової молекули, властивості і функції білків.

 

учні повинні уміти: проводити реакції, що підтверджують властивості білків, якісні реакції на білки; уміти складати рівняння хімічних реакцій синтезу поліпептидного ланцюга (складати моделі); пояснювати функції білків в організмі.

 

Обладнання: таблиці "Будова білків", "Склад білків", "Функції білків", "Розщеплювання білків в організмі", "Амінокислоти", фрагмент в/фільму "Структури білку", зразки білків (яйце, м'ясо), реактиви (H2O2, C2H5OH, CuSO4, NaOH, HNO3, NaCl). Спиртівки, зразки шерсті.

 

Нові поняття: "протеїни", "протеїди", "денатурація", "ренатурація", "поліпептиди".

 

Учитель біології:  На минулих уроках ми вивчили органіні речовини, що входять до складу живих систем. Давайте пригадаємо їх.  Соьгодні ми повинні розглянути найважливіші органічні сполуки, що входять до складу всіх без вийнятку живих організмів це білки.  Наш урок ми проведемо на основі вже відомого вам матеріалу про білки, з яким ви знайомилися в курсі органічної хімії , поєднаємо, поповнимо знання.

 

Урок починається віршами С. Я.Надсона:

 

"Міняючи кожну мить свій образ примхливий

  вередливе, як дитя, і примарне, як дим

  кипить всюди життя в тривозі метушливій

  велике змішавши з нікчемним і смішним".

 

 

 

Учитель хімії : Що таке життя? Звідки воно взялося на Землі? Ці питання хвилюють людей завжди. Жодне природничонаукове явище не викликало такої гострої боротьби світоглядів, яка завжди супроводжувала проблема живого. А причина цієї боротьби - в самому об'єкті пізнання, його унікальності, неповторності і складності. Поступово було накопичено досить експериментального матеріалу, щоб дати наступне визначення життя : "Життя є спосіб існування білкових тіл, істотним моментом якого є постійний обмін речовин із зовнішньою природою, що оточує їх, причому з припиненням цього обміну речовин припиняється і саме життя, що призводить до розкладання білку". (Ф.Энгельс)

 

Сучасна наука представляє життя як переплетення складних хімічних процесів взаємодії білків між собою і іншими речовинами.

 

Що ж таке білок? Учні повинні розкрити таємницю речовин, що лежать в основі поняття "життя", тобто повинні відповісти на питання "Що таке білок"?. (Для організації подальшої діяльності учнів учитель знайомить їх з особливістю роботи в групах). Учні працюють у складі 2 груп з урахуванням психофізіологічних особливостей.

 

Встановлюється регламент роботи (5 хвилин).

Прочитати текст підручника хімії ;

Дайте відповідь на питання в групі:

1.Який атомарний склад білків?

2.Які функціональні групи входять до складу білків?

3.Яким чином відбувається з'єднання амінокислот в білкову молекулу?

4. Яким чином утворюється первинна, вторинна, третинна структура білку? (Покажіть за допомогою намист).

5. Чому білки називають природними полімерами?

 

По закінченню роботи в групах демонструється відеофільм "Структури білка". Проводиться обговорення питань. Виступає один учень від групи, інші мають право доповнювати, виправляти, ставити питання.

 

По закінченню обговорення питань учні формують загальний висновок по I етапу роботи :

 

Висновок: Білки дуже різноманітні, оскільки кожен з них характеризується послідовністю амінокислотних ланок : білки - це вища форма розвитку речовини, що самоорганізується, в якій первинна структура визначає його біологічну активність; білки поліфункциональні, це біополімери, поліпептиди. Білки розрізняються за складом  амінокислот, числу амінокислотних залишків по порядку їх послідовності в білковому ланцюзі. Білки усіх організмів побудовані з одних і тих же амінокислот - це доказ єдності живого світу на Землі.

 

Учитель біології : Білки - основна структурна частина будь-якого живого організму, а також невід'ємна частина їжі тварин і людини. При виключенні з

 раціону білкового компонента, незважаючи на достатню калорійність їжі, у живих організмів спостерігаються патологічні явища: зупинка зростання, зміна складу крові і так далі. З чим же пов'язано величезне значення білків для живих організмів?

 

З повідомленням  "Функції білків в організмі" виступають учні:

 

- - захисна функція

 

- - будівельна функція

 

- - сигнальна функція

 

- - енергетична

 

- - транспортна

 

- - рухова.

 

- - каталітична функція.

Щодо останньої функції білка, то ферменти як нам відомо – біокаталізатори, які здатні прискорювати хімічні реакції в клітині в десятки тисяч разів. Наука яка займається вивченням ферментів, називається ензимоогія.

Основні властивості ферментів:

- усі ферменти – глобулярні білки,

- вони збільшують швидкість реакції, але самі в цих реакціях не витрачаються;

- ферменти високо специфічні: один фермент може каталізувати тільки одну реакцію;

- їх присутість не впливає ні на властивості, ні на природу кінцевого продукту реакції;

- фермент взаємодіє із субстратом за допомогою активного центру – спеціальної ділянки.ю яка за формою відповідає субстратові;

- дуже мала кількість ферменту викликає перетворення великих кількостей субстрату;

- реакція, що каталізується оборотна;

- активнсть  ферментів залежить від рН середовища, температури, тиску і від концентрації як субстрату, так і  самого фрменту;

- фермент – субстрактний комплекс, здатний знижувати енергію активації реакції, саме це і допомогає ферменту прискории перебіг реакції.

 

Ферменти – це специфічні  білки, що входять до складу всіх клітин і тканин живих організмів граючи роль біологічних каталізаторів. Про ферменти люди довідалися давно. Ще на початку минулого століття в Петербурзі К.С. Кірхгоф з’ясував, що пророслий ячмінь здатний перетворювати полісахарид крохмаль у дисахарид мальтозу, а екстракт дріжджів розщеплював бурячний цукор на моносахариди – мальтозу та фруктозу. Це були перші дослідження у ферментології. Хоча на практиці застосування ферментативних процесів було відоме з незапам’ятних часів (бродіння винограду, сироваріння та інше).

У різних випадках використовуються два поняття «ферменти» тв. «ензими». Ці назви едентичні. Вони позначають одне і теж – біологічні каталізатори. Перше слово перекладається як «закваска» а друге «у дріжджах» .

 

Довгий час не уявляли, що ж відбувається в дріжджах, яка сила, що є присутньою у них, змушує речовини руйнуватися і перетворюватися в більш прості. Тільки після винаходу мікроскопа було встановлено, що дріжджі - це скупчення великої кількості микрорганизмів, що використовують цукор у якості своєї основної живильної речовини. Іншими словами, кожна дріжджова клітка "начинена" ферментами здатними розкладати цукор. Але в той же час були відомі й інші біологічні каталізатори, не ув'язнені в живу клітину, а вільно "мешкають" поза нею. Наприклад, вони були знайдені в складі шлункових соків, клітинних екстрактів. У зв'язку з цим у минулому розрізняли два типи каталізаторів: вважалося, що власне ферменти невіддільні від клітини і поза нею не можуть функціонувати, тобто вони "організовані". А "неорганізовані" каталізатори, що можуть працювати поза клітиною, називали знзимами. Таке протиставлення "живих" ферментів і "неживих" знзимов вважалося впливом віталістів, боротьбою ідеалізму і матеріалізма в природознавстві. Точки зору вчених розділилися. Основоположник мікробіології Л. Пастер затверджував, що діяльність ферментів визначається життям клітини. Якщо клітину зруйнувати, то  знизиться і дія ферменту. Хіміки на чолі з Ю. Лібіхом розвивали чисто хімічну теорію шумування, доводячи, що активність ферментів не залежить від існування клітини.

у 1871 р. російський лікар М.М. Манассеина зруйнувала дріжджові клітки, розтираючи Їх річковим піском. Клітинний сік, відділений від залишків кліток, зберігав свою здатність збродювати цукор. Через чверть століття німецький учений 3. Бухнер одержав безклітковий сік пресуванням живих дріжджів під тиском до 5 * 10 Па. Цей сік, подібно живим дріжджам, збродював цукор з утворенням спирту й оксиду вуглецю (ІУ):

Роботи А.Н. Лебедєва по дослідженню дріжджових клітин і праці інших учених поклали кінець віталістичним уявленням в теорії біологічного каталізу, а терміни "фермент" і "знзим" стали застосовувати як рівнозначні.

у наші дні ферментологія - це самостійна наука. Виділено і вивчено близько 2 тис. ферментів.

Властивості ферментів.

Найважливішою властивістю ферментів є переважне однієї з декількох теоретично можливих реакцій. У залежності від умов ферменти здатні каталізувати як пряму так і зворотну реакцію. Це властивість ферментів має велике практичне значення.

Інша найважливіша властивість ферментів - термолабільність, тобто висока чутливість до змін температури. Тому що ферменти є білками, то для більшості  з них температура понад 70 С приведе до денатурації і втрати активності. При збільшені температури до 10 С реакція прискорюється в 2-3 рази, а при температурах близьких до 0 градусів швидкість ферментативних реакцій сповільнюється до мінімуму..

Наступною важливою властивістю є те, що  ферменти знаходяться в тканинах у неактивному стані. Класичним прикладом цього є форми пепсину і трипсину. Існування неактивних форм ферментів має велике біологічне значення. Якби пепсин вироблявся відразу в активній формі, то пепсин перетравлював би  стінку шлунка, тобто шлунок перетравлював би сам себе..

Класифікація ферментів:

На Міжнародному біохімічному з’їзді було прийнято що ферменти повинні класифікуватися за типом реакції, що вони каналізують. У назві фермента обов’язково присутня назва субстрату, тобто те з’єднання на яке впливає даний фермент і закінчення – аза. (аргіназа – каталізує гідроліз аргініну):

  1. Оксидоредуктази – ферменти, що каналізують окислювально – відновні реакції (наприклад – каталаза);
  2. Трансферази – ферменти що каналізують перенос атомів чи радикалів;
  3. Гідролази – ферменти, що розривають внутрішньо молекулярні зв’язки, шляхом приєднання молекул води;
  4.          Ізомерази – ферменти, що каналізують перетворення одного ізомеру в інший;
  5.               Синтетази – ферменти, що каналізують реакції синтезу..

Ферментологія – молода і перспективна наука, що відокремилася від біології і хімії, що обіцяє багато цікавих відкритів

Висновок:  пріоритетна роль білків в клітині пояснюється різноманіттям їх функцій. Тому вони є основою життя.

 

Учні складають короткий конспект по виступах.

 

Каталітична функція білків.

 

Лабораторна робота. (Проводить учитель біології).

Підлийте по 2 мл Н²О² в пробірці з шматочками м'яса, картоплею (сирий,   варений).

Запишіть спостережувані вами явища в таблицю.

Дайте пояснення вашим спостереженням.

Що брали? 

Що робили? 

Що спостерігали? 

Пояснення

Живі клітини рослинної тканини

Мертві клітини рослинної  тканини

Живі клітини тваринної тканини

Мертві клітини тваринної тканини                   

Висновок: При варінні картоплі, м'яса сталася денатурація білку ферменту каталазы, зруйнувалася 3-а структура білку і це привело в руйнуванню активного центру ферменту. Виділення кисню при дії Н2О2 на сиру картоплю і м'ясо свідчить про прояв каталітичної функції білку - ферменту каталазы.

 

2Н2О2 = 2Н2О + О2

 

 

Хімічні властивості білків (учитель хімії).

 

1. Кольорові реакції на білок

 

Досвід 1: Біуретова реакція (розпізнавання пептидних зв'язків).

 

До 2 мл розчину білку додайте 2 мл 10% розчину NaOH, а потім 2-3 краплі   CuSO4. Спостерігайте зміну кольору.

 

Досвід 2: Ксантопротеїнова реакція (виявлення бензолових ядер в амінокислотних залишках). До 2 мл розчину білку додайте 0,5 мл конц. HNO3 і нагрівайте. Спостерігайте за реакцією.

 

2. Гідроліз білків - руйнування первинної структури. У лабораторії цей процес проводиться у присутності кислот і лугів при нагріванні. У організмі він проходить під дією ферментів. См Рисунок1.jpg

 

3. Денатурація білків. Безповоротна - повне руйнування просторової структури білку. Денатурація відбувається під дією солей важких металів, високої температури, випромінювання.

 

Оборотна денатурація - часткове руйнування просторової структури білку. Зворотний процес називається ренатурація.

 

 

Дослід 1. До розчину білку додайте розчин хлориду натрію. Поспостерігайте і проаналізуйте зміни.

 

Дослід 2. До розчину білку додайте 96% розчин етанолу. Поясните зміни, що сталися.

 

Дослід 3. Горіння білків. Учні підпалюють вовняну нитку і роблять висновок.

 

Учитель хімії : Денатурація призводить до порушення антигенної чутливості білку, а іноді і до повного блокування ряду імунологічних реакцій, до інактивації ферментів і порушення обміну речовин. Учені припускають, що процеси старіння пов'язані з повільно протікаючою денатурацією. Реакція гідролізу білків призводить до утворення амінокислот, з яких в клітинах організму утворюються білки, характерні для цього організму.

 

Для закріплення нових понять проводиться логічний брифінг.  Кожна група отримує однакове число питань. Інші групи можуть виправляти (1 бал). Правильна відповідь - 2 бали.

 

Логічний брифінг:

І група.   

Мономери білка.

Зв'язок, щопідтримує первинну  структуру білків.

Структура білка, щоявляє собою спіраль.

Повне руйнування  білкової молекули.

Гормон підшлункової залози.

Біологічні каталізатори.

 

ІІ група.

Хвороба, що викликається недоліком інсуліну в організмі.

Зв'язки, що підтримують вторинну структуру білку?

 Процес взаємодії білків з водою.

Структура білка, яка руйнується при нагріванні білка з водою.

Структура білка, яка підтримується  дисульфідними містками.

Назвіть основні функції білків.

 

Висновок: Отже, поняття "життя" і "білок" нерозривно пов'язані. Щоб відповісти на питання "що таке життя"?, потрібно знати, що таке білок. Чим більше про білок ми дізнаємося, тим глибше проникаємо в поняття "життя". Наскільки різноманітні білки, настільки складне, загадкове і багатолике життя. Підтвердженням служать слова Гете : "Я завжди говорив і не втомлююся повторювати, що світ би не міг існувати, якби був так просто влаштований".

 

Домашнє завдання: опрацювати параграф

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

docx
Додано
16 жовтня 2018
Переглядів
2879
Оцінка розробки
Відгуки відсутні
Безкоштовний сертифікат
про публікацію авторської розробки
Щоб отримати, додайте розробку

Додати розробку