Урок "Білки як біологічні полімери. Денатурація білків. Біологічна роль білків"

Про матеріал

Мета:

Забезпечити:

Формування поняття про білки як природні полімери та їх значення в житті людини; про склад та структуру білкових молекул: первинну, вторинну, третинну, четвертинну; фізичні та хімічні властивості на прикладі гідролізу й денатурації; показати кольорові реакції білків як якісні реакції на білки та їх застосування.

Набуття досвіду практичної та експериментальної діяльності, здатності застосовувати знання у процесі пізнання світу

Формування ціннісних орієнтацій на гармонійну взаємодію людини і природи, а також ідей сталого розвитку.

Тип уроку: урок формування знань, умінь, навичок.

Очікувані результати навчально-пізнавальної діяльності:

Знаннєвий компонент:

  • Учень/учениця знає і розуміє поділ органічних речовин за якісним складом на вуглеводні, оксигеновмісні та нітрогеновмісні сполуки.

Діяльнісний компонент:

  • Учень/учениця характеризує склад та властивості білків;
  • Дотримується правил безпечного поводження з хімічними реактивами та дотримується правил безпеки при проведенні хімічного експерименту.

Ціннісний компонент:

  • Учень/учениця обґрунтовує роль білків у живій природі;
  • Висловлює судження щодо значення білків у суспільному господарстві, побуті, харчуванні, охороні здоров'я тощо.
  • Міжпредметні зв'язки: біологія, основи здоров'я, інформатика
  • План уроку:
  • 1.Коротка історія вивчення білків.
  • 2.Хімічний склад і класифікація білків.
  • 3.Структура білкових молекул.
  • 4.Залежність фізичних властивостей білків від будови.
  • 5.Хімічні властивості білків: гідроліз, денатурація, кольорові реакції.
  • 6.Біологічне значення білків.
Перегляд файлу

Урок № 59

Тема: Білки як біологічні полімери. Денатурація білків. Біологічна роль білків.

Мета:

Забезпечити:

Формування поняття про білки як природні полімери та їх значення в житті людини; про склад та структуру білкових молекул: первинну, вторинну, третинну, четвертинну; фізичні та хімічні властивості на прикладі гідролізу й денатурації; показати кольорові реакції білків як якісні реакції на білки та їх застосування.

Набуття досвіду практичної та експериментальної діяльності, здатності застосовувати знання у процесі пізнання світу 

Формування ціннісних орієнтацій на  гармонійну взаємодію людини і природи, а також ідей сталого розвитку.

Тип уроку: урок формування знань, умінь, навичок.

Очікувані результати навчально-пізнавальної діяльності:

Знаннєвий компонент:

  • Учень/учениця знає і розуміє поділ органічних речовин за якісним складом на вуглеводні, оксигеновмісні та нітрогеновмісні сполуки.

Діяльнісний компонент:

  • Учень/учениця характеризує склад та властивості білків;
  • Дотримується правил безпечного поводження з хімічними реактивами та дотримується правил безпеки при проведенні хімічного експерименту.

Ціннісний компонент:

  • Учень/учениця обґрунтовує роль білків у живій природі;
  • Висловлює судження щодо значення білків у суспільному господарстві, побуті, харчуванні, охороні здоров’я тощо.

Міжпредметні зв’язки: біологія, основи здоров’я, інформатика

План уроку:

  1. Коротка історія вивчення білків.
  2. Хімічний склад і класифікація білків.
  3. Структура білкових молекул.
  4. Залежність фізичних властивостей білків від будови.
  5. Хімічні властивості білків: гідроліз, денатурація, кольорові реакції.
  6. Біологічне значення білків.

 

Девіз уроку: «Навчаємося не заради школи, а задля життя» (Сенека)

 

Хід уроку:

 

І. Організація класу

Усміхніться один одному, подумки побажайте успіхів на цілий день. Для того, щоб впоратися на уроці з завданнями, будьте старанними і слухняними. Завдання наші такі

Не просто слухати, а чути.

Не просто дивитися, а бачити.

Не просто відповідати, а міркувати.

Дружно і плідно працювати.

 

ІІ. Мотивація навчальної діяльності.

Голландський біохімік Герріт Ян Мулдер у 1838 році писав: «У всіх рослинах і тваринах присутні якісь речовини, які є найважливішими зі всіх відомих речовин живої природи і без яких життя було б на нашій планеті неможливим…». Що це за речовини?

(Оголошення теми уроку та завдань)

 

ІІІ. Вивчення нового матеріалу.

  1. Коротка історія вивчення білків.

Слово надається групі учнів з історичною довідкою

Назва «білки» походить від відомого з давніх-давен яєчного білка (лат. albumen), який унаслідок нагрівання перетворюється, на білу нерозчинну масу. Згідно з описами Плінія Старшого, уже в Стародавньому Римі яєчний білок застосовували як лікувальний засіб. Однак справжня історія білкових речовин розпочалася тоді, коли з’явилися відомості про хімічні властивості білків.

Уперше білок був виділений (у вигляді клейковини) в 1728 р. італійцем Якопо Бартоломео Беккари (1682 - 1766) з пшеничного борошна. Цю подію прийнято вважати народженням хімії білку.

Білки були виділені в окремий клас біологічних молекул в 18 столітті в результаті робіт французького хіміка Антуан Франсуа де Фуркруа та інших учених, в яких було відмічено властивість білків коагулювати при нагріванні або під дією кислот. У той час були досліджені такі білки, як альбумін з яєчних білків, фібрин з крові і глютен із зерна пшениці.

Голландський хімік Герріт Мульдер визначив продукти руйнування білків — амінокислоти. Мульдеру також належить перша модель хімічної будови білків, запропонована ним у 1836 році. Він сформулював поняття про мінімальну структурну одиницю в складі білків, яка отримала пізніше назву «протеїну».

В 1894 році німецький фізіолог Альбрехт Коссель висунув теорію, що амінокислоти є головними структурними елементами білків.

Слід відмітити вагомий внесок і українських учених хіміків у вивчення білків. І. Я. Горбачевський висловив думку про амінокислотний склад білків. Він одним з перших виділив у чистому вигляді амінокислоти і вважав, що вони є «будівельними цеглинками» білків.

Беліцер В.О. займався проблемами консервування крові та створення білкових замінників крові. Беліцер показав, що білки мають дискретні фазові стани — біологічно активний та денатурований.

 

  1. Хімічний склад і класифікація білків.

Слово надається групі учнів-систематиків

Елементарний склад білків був визначений у 1810 році Жозефом Гей Люссаком та Луї Бенором. При хімічному аналізі білків були визначені їх складові елементи. Елементарний склад білків в процентах від молекулярної маси буде наступний:

С - 50 - 54%

Н - 6,5 - 7,3%

О - 21,5 - 23,5%

N - 15 - 17%

S - 0,3 - 2,5%

В склад білків входять також: P, J, Fe, Si і т.д.

При вивченні хімічної структури простого білка було встановлено, що основною його структурною одиницею - мономером - являються амінокислоти. Таким чином білки - це високомолекулярні, органічні, N - вмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.

Відома велика кількість білків рослинного і тваринного походження, що відрізняються за своїм складом та біологічною роллю в організмі. Для систематизації та вивчення їх запропановано декілька класифікацій:

  • По формі молекул, тобто просторова будова.
  • Фізико-хімічні властивості.
  • Хімічний склад білків.

По формі молекул білки класифікують на глобулярні і фібрілярні.

Глобілярні білки. Більшисть з них розчинні у воді. Це альбуміни та глобуліни сироватки крові, білки молока, яєць, які мають форму кулі. Правильної форми глобули не бувають, найчастіше вони мають еліпсоїдну або овальну форму.

Фібрілярні білки – велика група білків, такі як білок волосся – керотин, білок шовку – фіброгін, білок м’язів – міозин, білок крові – фібрин, мають витягнуту або фібрилярну структуру. Довжина молекул в декілька разів перевищує діаметр.

Між двома крайними формами білків є велика кількість перехідних форм – від шароподібної до веретеноподібної і волокнистої.

За фізико-хімічними властивостями білки класифікують на прості і складні. Прості білки складаються тільки з залишків амінокислот. Складні – мають білкову частину, що складається із залишків амінокислот, і небілкову, що може бути представлена іонами металів, ліпідами, вуглеводами, залишком фосфорної кислоти.

 

  1. Структура білкових молекул.

Слово надається групі учнів-біохіміків

Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків. Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот - називається первинною структурою.

Білки - це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.

В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок. На сьогоднішній час для ряду білків встановлена їх первинна структура наприклад для інсуліну - білка гормона підшлункової залози.

Послідуючі дослідження показали, що поліпептидний ланцюг знаходиться в закрученому вигляді - спіралі.

Дана спіралізація забезпечується водневими зв'язками, які виникають між залишками карбоксильних і амідних груп, розміщених на протилежних витках спіралі.

Водневий зв'язок утворюється між двома сильно негативними атомами. Скручений в спіраль поліпептидний ланцюг, що з'єднаний водневими зв'язками дає нам - вторинну структуру білка. Ще складнішу просторову конфігурацію білка має третинна структура білка. Третинна структура підтримується взаємодією між функціональними групами R-поліпептидного ланцюга.

Зближення може давати сольовий місток, карбоксильна з гідроксилом дає складно ефірний місток, атоми сірки дисульфідні (-S-S-) містки.

Третинна структура зумовлює специфічну біологічну активність білка. У живих організмах є ще складніші конфігурації білка типу четвертинного структури.

 

  1. Залежність фізичних властивостей білків від будови.

Слово надається групі учнів-хіміків

Білки – надзвичайно різноманітні речовини.

Одні білки розчиняються у воді, інші в слабких розчинах нейтральних солей чи в 70%-му спирті, деякі – в розбавлених розчинах кислот або лугів. Є й такі білки, що в названих рідинах не розчиняються.

Розчинені білки у воді утримують значну кількість зв’язаної води. Завдяки цьому водні розчини білків в’язкі і при певних умовах можуть загусати. Розчини білків нестійкі. Білки з них під впливом різних чинників легко виділяються в осад.

Демонстрація: Розчинність білків у воді.

Дослід 1. Яєчний білок поміщаємо в хімічну склянку, додаємо води у співвідношенні 1:1, розмішуємо. Що спостерігаємо?

Дослід 2. До білка волосся додайте води. Що спостерігаємо?

Зробіть висновок про розчинність білків. Яку будову мають розчинні і нерозчинні білки?

Очікувані висновки.

Курячий білок добре розчиняється у воді. Білок волосся у воді не розчиняється. Розчинні білки мають глобулярну будову, а нерозчинні – фібрилярну

 

  1. Хімічні властивості білків: гідроліз, денатурація, кольорові реакції.

Слово надається групі учнів-хіміків

Одна з основних властивостей білків - це їхня здатність під впливом різних факторів змінювати свою структуру і властивості. Ця зміна може мати тимчасовий або постійний характер, але в обох випадках амінокислотна послідовність білка залишається незмінною. Такий процес порушення природної структури (вторинної - четвертинної) білка називається денатурацією.

При денатурації молекула розгортається і втрачає здатність виконувати свою біологічну функцію. Спричинити денатурацію білків можуть такі фактори:

1. Нагрівання або дія інфрачервоного або ультрафіолетових променів.

2. Сильні кислоти, сильні луги і концентровані розчини солей.

3. Важкі метали.

4. Органічні розчинники. Використання спирту як дезинфікуючого засобу основане на тому, що він викликає денатурацію білка тих чи інших бактерій. Інколи денатурований білок може спонтанно відновити свою початкову структуру.

Це може відбутись на початкових стадіях денатурації за умови припинення дії факторів, що спричиняють цей процес. Таке явище має назву ренатурації (від лат. ре - префікс, який означає поновлення).

Процес порушення первинної структури білків називають деструкцією (від лат. деструкціо - руйнування). Він завжди має незворотний характер.

Кольорові реакції білків застосовують для виявлення цих сполук поміж інших органічних речовин. Виконайте лабораторний дослід, аби пересвідчитися в цьому.

Демонстрація: Осадження білків.

Дослід 1. Наливаємо 1-2 мл розчину білка в пробірку, доливаємо 1-2 мл  етилового спирту. Що спостерігаємо? Що відбувається з білком? Де використовують цю хімічну властивість білків?

Очікувані висновки

Спостерігаємо утворення осаду. Внаслідок дії спирту руйнується гідратна оболонка білка й утворюється осад, який знову можна розчинити у воді. За такого осадження і розчинення  властивості білків відновлюються, вони не втрачають ферментативної активності. За умови, що дія спирту буде короткочасною.

Демонстрація: Денатурація білків при дії високих температури.

Дослід 1. Наливаємо 1-2 мл одержаного розчину білка в пробірку, дотримуючись правил  техніки безпеки, нагріваємо. Що спостерігаємо? Що відбувається з білком?

Очікувані висновки

Спостерігаємо, що під дією температури білок згортається, тобто відбувається денатурація. Вона пов’язана з глибокими внутрішньо молекулярними змінами його будови, руйнуванням четвертинної, третинної і вторинної структур. Це призводить до втрати білком  розчинності і біологічної активності.

Демонстрація: Денатурація білків при дії розчинів солей важких металів.

Дослід 1. До розчину білка додайте декілька крапель розчину купрум(ІІ) сульфату СuSO4. Що спостерігаєте? Що відбувається з білком?

Очікувані висновки

Спостерігаємо утворення осаду. Відбувається денатурація білка. Руйнується четвертинна, третинна і вторинна структури. Це призводить до втрати білком  розчинності та біологічної активності.

Присутність білків у біологічних об’єктах можна виявити за допомогою кольорових реакцій, зумовлених наявністю в цих органічних біополімерах амінокислот, їх специфічних груп або пептидних зв’язків. Існують універсальні кольорові реакції, характерні для всіх білків незалежно від амінокислотного складу (біуретова, нінгідринова), а також специфічні реакції, у яких беруть участь тільки певні амінокислотні залишки молекули білка (ксантопротеїнова, Фоля та реакція Паулі).

1) Біуретова реакція

Позитивну біуретову реакцію можуть давати білки та пептиди, які містять у молекулі не менше двох пептидних зв’язків.

Хід роботи

1. У пробірку налити 1 мл 10% розчину яєчного білка.

2. Додати 2 мл 10% NaOH.

3. Додати 0,2 мл 1% розчину сульфату міді (ІІ).

2) Ксантопротеїнова реакція

Реакція є специфічною на ароматичні амінокислоти.

Хід роботи

1. У пробірку внести 1 мл 10 %-го розчину яєчного білка.

2. Додати 0,5 мл концентрованої HNO3.

3. Обережно нагріти на водяній бані.

4. Охолодити та додати 2 мл 10 %-го розчину NaOH.

 

  1. Біологічне значення білків.

Слово надається групі учнів-біологів

Білки є насамперед незамінним пластичним матеріалом, потрібним для побудови клітини і тканини. Вони відіграють велику роль у процесах росту, розмноженням, передачі організмом спадкових властивостей. Білки входять до складу ферментів і гормонів. Білки, як і жири та вугливоди, є важливим джерелом енергії в організмі. Енергетична роль білків має особливе значення при тяжких захворюваннях, на останніх стадіях голодівання організму тощо.

В промисловості білки використовують як сировину для різних виробництв. Так, з шерсті і шовку з давніх часів виготовляють тканини. З рогу і панцера черепахи виробляють гудзики, гребінці та інші дрібні речі. Білки кістое, хрящів і обрізків шкіри при кип'ятінні з водою утворюють клей.

 

ІV. Осмислення, закріплення та систематизація  нових знань

Тестування online у програмі Kahoot!

 

V. Рефлексія

1. Що найбільше вам запам’яталось на уроці?

2. Чи потрібні людині знання про білки якщо в своєму подальшому житті вона не буде займатися хімією? Чому?

3. Зробіть самооцінку власної діяльності на сьогоднішньому уроці.

 

VІ. Домашнє завдання.

  • Прочитати §38;
  • Опрацювати презентацію та скласти конспект;
  • Запропонуйте спосіб:

-   Видалення з одягу плями від курячого яйця;

- Спосіб визначення натуральної вовни або шовку (тканин білкового походження);

-   Визначення вмісту білка у харчових продуктах.

 

Середня оцінка розробки
Структурованість
5.0
Оригінальність викладу
5.0
Відповідність темі
5.0
Загальна:
5.0
Всього відгуків: 2
Оцінки та відгуки
  1. Громадська Валя
    Дякую за чудову розробку уроку.
    Загальна:
    5.0
    Структурованість
    5.0
    Оригінальність викладу
    5.0
    Відповідність темі
    5.0
  2. Галятовська Галина
    Загальна:
    5.0
    Структурованість
    5.0
    Оригінальність викладу
    5.0
    Відповідність темі
    5.0
doc
Пов’язані теми
Хімія, 9 клас, Розробки уроків
До підручника
Хімія 9 клас (Григорович О.В.)
Додано
30 жовтня 2018
Переглядів
13350
Оцінка розробки
5.0 (2 відгука)
Безкоштовний сертифікат
про публікацію авторської розробки
Щоб отримати, додайте розробку

Додати розробку