Урок "Характеристика пріонів"

Про матеріал
Конспект уроку на тему "Характеристика пріонів" містить матеріал про виникнення, властивості, характеристики та небезпеку пріонної інфекції.А також самостійну роботу та тест на закріплення знань про пріони.
Перегляд файлу

Тема. Характеристика пріонів 


Мета: ознайомити учнів з будовою, життєвим циклом, властивостями пріонів. 
Обладнання й матеріали: таблиці, малюнки, схеми, що ілюструють тему уроку. 
Базові поняття й терміни: білки, амінокислоти; пріонні захворювання. 
Тип уроку: комбінований. 


                                            Структура уроку 

I. Організаційний етап ..................................................................................... 2 хв 
II. Актуалізація опорних знань і мотивація 

навчальної діяльності....................................................................................... 5 хв 
III. Вивчення нового матеріалу ..................................................................... 25 хв 
1.Життєвий  цикл  пріонів.

2.Властивості  пріонів.

3.Шляхи  передачі  пріонів.

4. Роль  пріонів  у  життєдіяльності  людини   й  тварин.

5. Пріонні захворювання.

IV. Узагальнення, систематизація й контроль знань

і вмінь учнів ....................................................................................................... 5 хв 
V. Самостійна робота учнів ............................................................................. 5 хв 
VI. Підбиття підсумків уроку ...........................................................................2 хв 
VII. Домашнє завдання ..................................................................................... 1 хв 
                                                   

Хід уроку

 I. Організаційний етап 

II. Актуалізація опорних знань

Перш, ніж перейти до сьогоднішньої теми уроку, слід згадати, про що ми говорили на попередньому уроці.

Отже:

1.Яку будову мають віруси?

2.Які є шляхи зараження вірусом імунодефіциту людини?

3.Чи можна заразитися через користування спільним посудом, одягом, предметами гігієни?

4. Чи може комар заразити нас ВІЛ ?

 

У другій половині ХХ століття біологи, лікарі зафіксували в людини невідоме раніше захворювання, при якому поступово гинуть нервові клітини й руйнується головний мозок. Це захворювання отримало назву — губчаста енцефалопатія. У 1932–1933 роках   Великобританія була охоплена епідемією «коров’ячого сказу»,  друга  хвиля  епідемії  торкнулася у 2001 році кількох європейських держав.

У всіх згаданих випадках виявили загальну причину — збудниками цих захворювань були пріони. У 1997 році за вивчення пріонів американський лікар Стенлі Прузинер отримав Нобелівську премію.

Учитель пропонує учням сформулювати запитання до теми уроку, 
визначивши в такий спосіб його завдання.

1.Життєвий  цикл  пріонів.

2.Властивості  пріонів.

3.Шляхи  передачі  пріонів.

4. Роль  пріонів  у  життєдіяльності  людини   й  тварин.

5. Пріонні захворювання.

 

 III.Вивчення  нового матеріалу.

1. Життєвий цикл пріонів

 Пріони — це інфекційні агенти, що складаються з білків і не містять нуклеїнових кислот. Пріони викликають важкі захворювання  центральної нервової системи у тварин і людей. За нормальних умов пріони — це клітинні білки, що виконують свої функції. При зіткненні з перетвореним на пріон білком, що має патогенну структуру, нормальний білок перетворюється на пріон — патогенний білок, який викликає смертельне захворювання головного мозку в людей і тварин. Уражена частина мозку має характерну губчастість, що свідчить про ураження великої кількості нервових клітин. Наслідком цього є зниження тонусу м’язів, втрата пам’яті, безсоння. 
 

2. Властивості пріонів:

 — пріони відрізняються за амінокислотним складом від білків, характерних для даного виду;

 —стійкі до звичайних методів дезінфекції;

 — ультрафіолетове, йонізуюче, мікрохвильове випромінювання на них майже не діє;

— стійкі до впливу високих температур (можуть  переносити  температуру

близько +134 °C до 20 хвилин).

Основним компонентом фібрил, які виявляються в мозку хворих на губчаті енцефалопатії, є білок з молекулярною масою 27-30 кДа (РrР 27-30). За фізико-хімічною  характеристикою це  сіалопротеїн (олігосахаридовмісний мембранний білок із залишками сіалової кислоти). Він складається з 254 амінокислот, включаючи 22-членний N-кінцевий сигнальний пептид.

Пріонні білки формують стрижнеподібні частки діаметром 10-20 нм і довжиною 100-200 нм. За структурою вони нагадують амілоїд (аномальний білок, який зазвичай утворюється під час хронічних захворювань, наприклад туберкульозу легенів, кісток та ін.) та є полімерною формою пріону: кожен містить близько тисячі молекул пріону.

Клітинним аналогом інфекційного пріонного PrPSc (від англ. scrapie) є нормальний білок РrРс (від англ. cell). Різниця між ними полягає у високій резистентності PrPSc до дії протеаз, нерозчинності після екстракції, здатності накопичуватися у вторинних лізосомах і посттрансляційній модифікації.

Встановлено, що перетворення (конверсія) нормального пріонного білка на його інфекційну форму — посттрансляційний процес. Аналіз вторинної структури PrPSc показав, що цей перехід характеризується значними структурними змінами самого пріону. Незважаючи на однакову первинну-структуру (амінокислотну послідовність), клітинна форма РrРс містить 42 % α-спіралей і майже не містить β-ланцюгів (лише 3 %), а інфекційна PrPSc — 30 % α-спіралей і 43 % β-ланцюгів.

Причини  виникнення  пріонів:

  • помилки в біосинтезі білків;
  • помилки в укладанні білка;
  • мутації в генах, які кодують пріонні білки;
  • помилки трансляції;
  • помилки протеолізу.

Для пояснення перетворення білка РrРс на PrPSc запропоновано дві моделі.

«Гетеродимерна» модель. Пріонний стан притаманний мономеру білка РrР, а конформаційне перетворення молекули РrРс на форму PrPSc відбувається під час її зв’язування з мономером PrPSc. Після того як білок РгРс набуває пріонних властивостей, димер дисоціює, і дві звільнені молекули PrPSc можуть брати участь у нових конформаційних переходах. Процес нагадує ланцюгову реакцію та потенційно може забезпечувати швидке перетворення більшості молекул РrР на пріонну форму. Агрегація молекул РrРSc при цьому розглядається як вторинне явище, не пов’язане з конформаційною перебудовою як такою.

«Полімеризаційна» модель. Процеси конформаційної перебудови білка РrР та його агрегація нерозривно пов’язані, і перетворення білка РrРс на форму PrPSc відбувається під час його приєднання до олігомеру, що складається з молекул PrPSc. Отже, цей процес нагадує кристалізацію. Олігомери PrPSc є «зародками» кристалізації. Агрегація білка PrPSc (бляшки) у тканинах мозку хворих на пріонні захворювання зазвичай містять ниткоподібні чи паличкоподібні скупчення цього білка, що свідчить про його впорядковану полімеризацію. «Полімеризаційна» модель була підтверджена дослідами in vivo з перетворення РrРс на PrPSc. У цих дослідах показано, що пріоноутворюючі властивості мають лише високомолекулярні агрегати PrPSc, а не мономерні форми.

 

3. Шляхи передачі пріонів

 — Пріони можуть потрапити в організм разом з їжею, вони не розщеплюються

     за допомогою травних ферментів;

 — пріон перетворює нормальний білок на пріон;

 — пріон може бути переданий у спадок;

 — пріони можуть виникати в результаті мутацій. 

 

4. Роль пріонів у життєдіяльності людини й тварин

Учені висунули гіпотезу про те, що білки — попередники пріонів — виконують в організмі певні функції в біохімічних і фізіологічних процесах обміну речовин людини й тварин. Існує припущення, що через такі білки здійснюється механізм генетично зумовленого старіння, вони є складниками зовнішніх клітинних мембран, беруть участь в ендоцитозі, необхідні для нормальної синаптичної передачі нервових імпульсів, здійснюють взаємозв’язок клітин. Установлено, що ці білки підтримують ритми активності й спокою в клітинах, тканинах та органах, організмі в цілому. На сьогодні функції пріонів ще недостатньо вивчені.

Незважаючи на всі проблеми, пов’язані з пріонними захворюваннями вчені вважають, що ці захворювання, всупереч деяким песимістичним прогнозам, не стануть для людства фатальними з ряду причин:

  • відповідно до результатів досліджень, цей вид інфекцій є досить давнім (у  старому Заповіті є спогади про захворювання, подібні за симптоматикою до  пріонних), однак вони не вплинули істотно на чисельність людства;
  • на сьогодні збільшується кількість діагностованих пріонних інфекцій, але це пов ’язано не стільки зі збільшенням їх кількості, скільки з можливостями їх діагностики;
  • навіть якщо людству й загрожують пандемії нових інфекцій, вони не мають стати фатальними для людства взагалі – дія біологічного і соціального добору забезпечить збереження й відновлення більшої кількості особин, як це було в часи минулих пандемій;

- Наука й медицина постійно в пошуку, а отже, ми можемо сподіватися на  створення нових лікарських препаратів і вакцин проти нових видів інфекційних  агентів.

 

5. Доповіді учнів про пріонні захворювання.

Діагностика пріонних захворювань здійснюється специфічними імунологічними тестами. Більшість діагностичних тестів для виявлення пріонів базується на відносній стійкості PrPSc до дії протеїнази К, що дозволяє відрізнити його від РгРс у поєднанні з такими методами: імунофлуоресцентним, імуноферментним та імуноблотингом. Ряд таких тестів затверджено до застосування Європейським Співтовариством.

Надійних методів лікування пріонних захворювань поки що не існує, хоча їх пошук проводиться досить ефективно.

Відкриття пріонів у нижчих еукаріотів розширило уявлення про їх природу. Виявилося, що пріони є не лише інфекційними агентами, але й загальнобіологічним явищем. Згідно із сучасними уявленнями, пріони є носіями біологічної інформації нового типу, зашифрованої в конформації білкової молекули.

 

 IV. Узагальнення, систематизація й контроль знань і вмінь учнів.
1. Виходячи  з  отриманих  знань  визначимо  актуальність  проблеми  пріонних захворювань.

2. Чи  можна  попередити  поширення  пріонних  інфекцій?  Яким чином?

3. Яким  чином  Ви, майбутні  кваліфіковані  робітники з професії «Перукар-модельєр»,  на  своїх  робочих  місцях  можете  запобігти  поширенню небезпечних  пріонних  захворювань  серед  людей?

Учитель пропонує вибрати правильне  твердження:

1. Пріон не може бути переданий у спадок. 

2. Пріони відрізняються за амінокислотним складом від білків, характерних для даного виду. 

3. Пріони стійкі до впливу високих температур (можуть переносити температуру близько +134 °C до 20 хвилин). 

4. Пріони  не можуть виникати в результаті мутацій.

5. Пріони — це інфекційні агенти, що складаються з білків і не містять нуклеїнових кислот.

6. Пріон перетворює нормальний білок на пріон. 

7. Уражена частина мозку має характерну губчастість, що свідчить про ураження великої кількості нервових клітин. Наслідком цього є зниження тонусу м’язів, втрата пам’яті, безсоння. 

8. До перетворення на пріон білки виконували різноманітні біохімічні й фізіологічні функції. 

9. Пріони можуть потрапляти в організм разом з їжею. 

10. Пріони розщеплюються за допомогою травних ферментів. 

11. Пріонні білки існують у двох конформаціях — нормальній  і патогенній (пріоновій). 
 

V. Самостійна робота 

Робота з роздатковими  картками з завданнями.


VI. Підсумки уроку

 

Учитель пропонує спочатку оцінити позитивні сторони уроку, а потім обговорити ті моменти, які можна було б змінити; вислуховуються пропозиції щодо змін. Одним з ефектів застосування цього методу є розвиток уміння оцінювати себе й давати оцінку діям інших учнів. 

 

VII. Домашнє завдання. 

Прочитати відповідний параграф підручника, відповісти  на запитання в кінці параграфа.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Тест на закріплення знань.

 

1. Пріони – це особливий склад інфекційних агентів, що складаються:

  •                 з білків та вуглеводів і містять нуклеїнові кислоти
  •                 з білків і не містять нуклеїнових кислот
  •                 з ліпідів і містять нуклеїнові кислоти

 

2. Який вчений відкрив повільні інфекціі у людині?

  •                 Карлтон Гайдучек
  •                 Роберт Гук
  •                 Томас Морган

 

3. Яка найнебезпечніша хвороба для людини?

  •                 Крейтцфельдта-Якоба
  •                 Скрейпі
  •                 Хвороба Куру

 

4. Що відбувається при потраплянні пріона в клітину? (2 відповіді)

  •                    пріон викликає важкі захворювання центральної нервової

            системи у людей і ряду вищих тварин

  •                    нічого не відбувається
  •                    пріон вбиває імунну систему
  •                    пріон перетворює нормальний подібний до себе білок на  

            інфекційну форму

 

5. Який інкубаційний період коров’ячого сказу?

  •                    від 2 до 4 тижнів
  •                    від 8 до 12 років
  •                    від 3 до 8 років
  •                    від 7 до 10 місяців

 

 

 

doc
Додано
31 березня 2020
Переглядів
1240
Оцінка розробки
Відгуки відсутні
Безкоштовний сертифікат
про публікацію авторської розробки
Щоб отримати, додайте розробку

Додати розробку