Білки, як біологічні полімери.

Білки

Життя – це спосіб існування білкових тіл. Ф.Енгельс

Білки – високомолекулярні природні сполуки (біополімери), що складаються із залишків амінокислот, сполучених пептидним зв’язком. Білки Протеїни Протеїди

Класифікація амінокислот:

Класифікація амінокислот: ІІІ. Залежно від взаємного розміщення амінної та карбоксильної груп: -АК, -АК, -АК

Класифікація амінокислот: повноцінні неповноцінні

Способи сполучення двох амінокислот:

До складу білкових речовин входять: Карбон, Гідроген, Оксиген, Нітроген, Сульфур, Фосфор. Гемоглобін – C3032H4816O872N780S8Fe4. Молекулярна маса білків коливається від декількох тисяч до декількох мільйонів. Mr білка яйця = 36 000, Mr білка мязів = 1 500 000 Якісний склад білків

Хімічний склад білків: а також невеликі кількості Фосфору, Йоду, Феруму

Первинна структура – послідовність чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу.

Вторинна структура – просторова конфігурація поліпептидного ланцюга, тобто його можливе розташування в просторі. Для білків найчастіше зустрічається вторинна структура у вигляді спіралі.

Поліпептидний ланцюг скручується у спіраль, яка стабілізується водневими зв’язками, які виникають між атомами Гідрогену NH2-групи одного витка спіралі та Оксигену СО- групи іншого. Радикали амінокислот залишаються ззовні спіралі. Вторинна структура білків

Третинна структура – трьохмірна конфігурація, яку має в просторі закручена спіраль. Третинна структура пояснює специфічність білкової молекули і її біологічну активність.

Третинна структура білків Визначається розміром, формою та полярністю R-груп та послідовністю амінокислотних залишків. Поліпептидні спіралі орієнтуються у просторі у вигляді клубка (глобули), утримуються дисульфідними зв’язками, які виникають між залишками амінокислоти цистеїну.

Четвертинна структура – розташування в просторі декількох поліпептидних ланцюгів, кожний із яких має свою первинну, вторинну і третинну структуру і називається субодиницею.

Виникає внаслідок об’єднання окремих глобул, які в сукупності становлять функціональну одиницю. Стабілізація визначається гідрофобними, електростатичним взаємодіями, водневими зв’язками. Четвертинна структура білків

1) йонні зв’язки; 2) водневі зв’язки; 3) гідрофобні зв’язки; 4) сульфідні зв’язки

 Класифікація білків за формою молекул Глобулярні білки Фібрилярні білки

Фізико-хімічні властивості білків Фізичний стан рідкі напіврідкі тверді в’язкі

Фізико-хімічні властивості білків Розчинність Горіння t плав. та кип. Фібрилярні нерозчинні Гідроліз альбумози дипептиди пептони поліпептиди

Хімічні властивості білків 1. Гідроліз (кислотно-основний, ферментативний), у результаті якого утворюються амінокислоти. 2. Денатурація – порушення природної структури білка під дією нагрівання або хімічних реагентів. Денатурований білок втрачає свої біологічні властивості.

Денатурація білка

Денатурація білків під дією солей важких металів

Денатурація білка при нагріванні

Кольорові реакції білків Ксантопротеїнова – взаємодія з концентрованою нітратною кислотою, яка супроводжується появою жовтого забарвлення. 2. Біуретова – взаємодія із свіжоосадженим купрум(II) гідроксидом, у результаті якої з’являється фіолетово-синє забарвлення.

Ксантопротеїнова реакція

Біуретова реакція

Функції білків Будівельна (пластична) – білки приймають участь в утворенні оболонки клітини, органоїдів і мембран клітини. Каталітична – всі клітинні каталізатори – білки (активні центри фермента). Рухова – скорочувальні білки викликають різноманітний рух. Транспортна – білок крові гемоглобін приєднує кисень і разносить його до всіх тканин. Захисна – вироблення білкових тіл і антитіл для знешкодження чужорідних речовин. Енергетична – 1 г білка еквівалентний 17,6 кДж. Рецепторна – реакція на зовнішній подразник.

Функції білків каталітична структурна транспортна

Функції білків

Функції білків

1) Які речовини входять до складу білків?  а) амінокислоти; б) спирти; в) ефіри; г) кислоти  2) Скільки амінокислот беруть участь в утворенні білків?  а) 16; б) 20; в) 30; г) 10  3) Які білки називаються неповноцінними?  а) у яких відсутні деякі амінокислоти;  б) у яких відсутні деякі незамінні амінокислоти;  в) у яких відсутні деякі замінні амінокислоти.  Питання для закріплення вивченого матеріалу:

4. У результаті якої реакції утворюються білки?  а) гідролізу; б) поліконденсації; в) гідратації; г) етерифікації. 5. Якого кольору утворюється осад при взаємодії білка з концентрованою нітратною кислотою: а) білий; б) жовтий; в) фіолетовий; г) блакитний. 6. Незворотній процес порушення первинної структури білків називається:    а) ренатурацією;     б)  денатурацією;    в) деструкцією.

7. Пептидним називають зв’язок між: а) карбоксильною групою однієї амінокислоти і аміногрупою іншої б) карбоксильними групами двох амінокислот в) аміногрупами двох амінокислот 8. Амінокислоти, які синтезуються в організмі людини та тварин з інших сполук (з продуктів обміну речовин), називають: а) незамінними б) частково замінними в) замінними

9. Вкажіть , які зв’язки лежать в основі утворення первинної структури білка: а) водневі; б)пептидні; в) йонні; г) не існують взагалі. 10) Вкажіть, яку функцію не виконують білки: а) будівельну; б) захисну; в) енергетичну; г) запасаючу.