Презентація. Білки, їхня структурна організація та основні функції.

Білки Молекули білків утворенні з амінокислот В молекулах беруть участь лише α-амінокислоти. Для утворення білків живі організми використовують 20 амінокислот.

Первина структура білкової молекули Послідовність амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками, називають первинною структурою білка. Первинна структура будь-якого білка закодована в молекулі ДНК. Білкові молекули містять від 100 до 1500 амінокислот. Якщо в поліпептидному ланцюзі менше за 70 амінокислот, таку молекулу називають пептидом. У тваринних і рослинних клітинах виявлено безліч пептидів (глутатіон, вазопресин, окситоцин, ендорфін), що виконують найрізноманітніші функції.

Вторинна структура білкової молекули Відбувається просторове укладання поліпептидного ланцюга, формується вторинна структура білка. Цей процес відбувається довільно, без витрат енергії та визначається властивостями та взаєморозташуванням амінокислот. Розрізняють два види вторинної структури білка — -спіраль і -складчастий шар -структура). Білкова -спіраль стабілізується водневими зв'язками, які утворюються між атомом Гідрогену групи —NH однієї амінокислоти й атомом Оксигену групи —С = О іншої. Радикали амінокислот не беруть участі у формуванні водневих зв'язків і обернені назовні від спіралі. Такий тип вторинної структури мають міозин і тропоміозин — м'язові білки, які беруть участь у процесах скорочення, кератин — структурний білок шерсті, нігтів, дзьоба, пір'я і рогів. Поліпептидний ланцюг (ланцюги) у β-структурі має зигзагоподібну конфігурацію (структуру складчастого листка). Він також стабілізується водневими зв'язками. Прикладом білка, який має тільки (β-складчасту вторинну структуру, є фіброїн — білок шовку, що виділяється шовковичними залозами гусениць

Третинною структурою білка називається тривимірна упаковка поліпептидного ланцюга, тобто укладання в просторі -спіральних і -структурних ділянок молекули. Третинна структура стабілізується й утримується чотирма типами зв'язків, які утворюються між радикалами амінокислот: 1) дисульфідні зв'язки між атомами Сульфуру двох залишків цистеїну; 2) водневі зв'язки, що утворюються за участю атома Гідрогену амінокислотних радикалів; 3) гідрофобні взаємодії між радикалами неполярних амінокислот; 4) електростатичні (йонні) взаємодії між різнойменно зарядженими групами радикалів полярних амінокислот (аспарагінової, глутамінової кислот, аргініну, лізину, гистидіну). Білок ущільнюється таким чином, щоб його гідрофобні бічні ланцюги були приховані всередині молекули, тобто захищені від зіткнення з водою, а гідрофільні бічні ланцюги обернені назовні. У білках, які функціонують у гідрофобному середовищі (наприклад в оточенні ліпідів), розташування бічних ланцюгів зворотне. За просторовою формою третинної структури білки поділяються на глобулярні, поліпептидні ланцюги яких згорнуті в компактні сферичні або еліпсоподібні структури (інсулін, альбумін, усі ферменти), і фібрилярні, поліпептидні ланцюги яких, розташовуючись уздовж однієї осі, утворюють довгі волокна (фібрили) або шари (колаген, еластин, міозин, фібрин). Серцевина глобулярного білка утворена -шаром із гідрофобних амінокислот (фенілаланін, лейцин, валін) і короткими а-спіральними послідовностями, а поверхня, навпаки, гідрофільними амінокислотами, які взаємодіють з молекулами води (аспарагінова кислота, глутамінова кислота, аргінін). Фібрилярні білки утворюються у разі укладання в просторі або -спіралі, або (-шарів. їхньою характерною особливістю є також наявність по-іпорюваних амінокислот, як, наприклад, у молекулі колагену. Третина структура білкової молекули

Четвертина структура білкової молекули Деякі білки складаються не з одного, а з декількох поліпептидних ланцюгів, що кодуються різними генами (гемоглобін, велика кількість ферментів вуглеводного обміну). У цьому випадку говорять про четвертинну структуру білка, а поліпептидні ланцюги, що його утворюють, називають субодиницями. Четвертинна структура утворюється тільки після закінчення формування третинних структур окремих субодиниць і стабілізується гідрофобними й електростатичними взаємодіями.

Функції білків Будівельна або структурна Захисна Сигнальна Скоротлива або рухова Запасаюча Живильна Транспортна Енергетична Регуляторна Каталітична