Презентація "Нітрогеновмісні сполуки. Білки"

Нітрогеновмісні сполуки. Білки

Білки – це складні високомолекулярні природні біополімери

Життя – спосіб існування білкових тіл Ф. Енгельс Білок. Протоплазма клітин. Рослинні та тваринні організми. Кровмолоко. М‘язи. Шкіра. Кістки

Історія відкриття. ХУІІІ столітті- виділення білків в окремий клас. Початок ХХ століття –І. Горбачевський висловив припущення про амінокислотний склад білків1907 р. – Е. Фішер синтезує перші поліпептиди з залишків 18 амінокислот1954 р. – Ф. Сенгер встановлює первинну структуру інсуліну1958 р. – Ф. Сенгер отримує Нобелівську премію за це відкриття

Первинна структура білків-целінійний поліпептидний ланцюгсхема утворення первинної структури

Вторинна структура. Вторинна структура білка - це регулярна укладка поліпептидного ланцюга, стабілізована водневими зв'язками між пептидними групами. Щільність упаковки цієї структури така ж, як і у кристалів. Тому білки називають аперіодичними кристалами. Для різних білків ступінь і характер спіралізації відрізняються. Л. Поллінг і Р. Корі. на підставі власних даних про будову пептидного зв’язку запропонували у 1951 році дві структурні моделі, які одержали підтвердження в просторово-структурних дослідженнях: модель a-спіралі і b-структури (паралельних і антипаралельних складчастих шарів).

Третинна структура. Третинна структура – це трьохмірна укладка поліпептидного ланцюга, яка стабілізується внутрішньомолекулярними взаємодіями радикалів амінокислотних залишків. Зв’язки у третинній структурі білка: 1 – водневі, 2 – йонні, 3 – дисульфідні, 4 – гідрофобні.

Четвертинна структура. Велика кількість білків складається більше, як з одного поліпептидного ланцюга. Четвертинна структура характеризує спосіб об’єднання поліпептидних ланцюгів в молекулі такого білку. Наявність четвертинної структури у того чи іншого білка можна прогнозувати за його кількісним складом. Якщо молекулярна маса більша 50000, то можна вважати, що білок складається з декількох поліпептидів. Білок вірусу тютюнової мозаїки містить біля 2200 поліпептидних ланцюгів.

Фізичні властивостіРозчинність у водіГлобулярні білки (альбуміни) розчинні у воді,Фібрилярні (колаген, кератин) – нерозчинні.

Хімічні властивостіДенатурація — руйнування вищих рівнів структурної організації білка – вторинной, третинної,четвертинної. Денатурація буває оборотна і необоротна. Оборотна денатурація — від механічної дії, солей, слабких кислот. Ренатурація – процес відновлення структури білка. Необоротна денатурація — вплив високої температури, концентрованих розчинів кислот, лугів, солей важких металів.

Хімічні властивостіГідроліз – розпад білка на амінокислоти. Відбувається під дією кислот та лугів при нагріванні. В організмі — в процесі травлення, під дією ферментів.

Кольорові реакціїБіуретова реакція –речовини з характерним для пептидів і протеїнів пептидним зв’язком утворюють з iонами Сu(ІІ) у лужному розчині комплексну сполуку інтенсивного кольору від червоного до фіолетового. Ксантопротеїнова реакція - ароматичні бічні ланцюги амінокислот тирозину і триптофану нітруються концентрованою нітратною кислотою, внаслідок чого утворюються сполуки жовтого кольору. Обидві ці амінокислоти присутні практично в усіх протеїнах. Увага: жовтий колір шкіри при контакті з концентрованою нітратною кислотою є результатом ксантопротеїнової реакції.