Презентація з теми: "БІЛКИ"

Білки

Білки – це високомолекулярні біополімери, мономерами яких є амінокислоти. Амінокислоти поєднуються між собою, утворюючи пептидний зв’язок. Загальна формула амінокислоти:

• Денатурація – втрата білком своєї конформації під дією стресового фактору. Білок розкручується до лінійної структури, але пептидний зв’язок між амінокислотами зберігається. • Ренатурація – відновлення структури білка після припинення дії стресового фактору. • Деструкція – втрата білком своєї конформації без можливості відновлення, відбувається руйнування пептидного зв’язку.

Первинна структура білка – ланцюг з амінокислот, з’єднаних пептидним зв’язком. Ця послідовність амінокислот кодується відповідним геном, є специфічною для кожного окремого білка і визначає властивості білка. Вторинна структура білка – амінокислотний ланцюг укладається в спіраль, або Бетта-складчатий лист за допомогою водневих зв’язків. Є білки, конформація яких завершується на формуванні вторинної структури – це фібрилярні білки (кератин, фіброїн, колаген).αβ

Третинна структура білка – спіраль укладається в глобулу за рахунок взаємодії між собою радикалів амінокислот такими типами зв’язків: йонні, дисульфідні, електростатичні, гідрофобні. Гідрофобні радикали амінокислот поміщуються в центр глобули, а гідрофільні орієнтуються навколо них і контактують з водою. До білків з третинною структурою належить міозин. Четвертинна структура білка – мультимер, що утворюється внаслідок поєднання декількох глобул за рахунок йонних, електростатичнх, гідрофобних взаємодій між поверхнями глобул. Типовим представником таких білків є гемоглобін крові.

1. Будівельна – білки є будівельним матеріалом багатьох структур (колаген в хрящах, кератин нігтів і волосся, еластин – зв’язки в суглобах). 2. Каталітична - білки-ферменти прискорюють хімічні реакції (пепсин в шлунку, трипсин в кишечнику прискорюють розщеплення білків).3. Рухова – білки м’язів (актин і міозин).4. Транспортна (гемоглобін крові переносить кисень, міоглобін переносить кисень в м’язах).5. Захисна – білки-імуноглобуліни імунітету (антитіла), фібрин згортає кров при пошкодженнях. 6. Регуляторна – білки-гормони (глюкагон, соматотропін). 7. Енергетична – білки розщеплюються з вивільненням енергії. 8. Сигнальна – білки утворюють рецептори (родопсин ока). Функції білків:

• 12 замінні – можемо синтезувати їх в організмі. • 8 незамінні – отримуємо тільки з їжею. 1. Глобулярні – округла форма, розчинні у воді. 2. Фібрилярні – утворюють видовжені волокна, нерозчинні у воді. В організмі людини амінокислот 20: Конформаційнні форми білка:

- Принцип активного центру – фермент взаємодіє із субстратом окремою специфічною ділянкою – активним центром. Взаємодія «ключ-замок» - фермент і субстрат підходять один одному за формою молекул як «ключ до замку»,- Принцип відповідності – ферменти є гнучкими молекулами і можуть підлаштуватись під форму свого субстрата, щоб забезпечити найбільшу каталітичну активність. Принципи роботи ферментів: продуктисубстратактивний сайт. Фермент+субстрат, що входить в активний транспортфермент. Субстрат/комплекс фермент. Субстрат/комплекс фермент. Фермент+продукти, що залишають активний сайтфермент змінює форму, коли субстрат входить в активний транспорт

- Специфічність до свого субстрату; - Залежність активності від умов (температура, р. Н, тиск, концентрація субстрату);- Висока біологічна активність – використовуються в малих кількостях, але дають максимальний результат;- Регульованість дії;• Протеази – розщеплення білків • Амілази – розщеплення вуглеводів • Ліпази – розщеплення ліпідів • Нуклеази – розщеплення нуклеїнових кислот. Властивості ферментів: Травні ферменти:

• Прості ферменти мають в складі лише білкову частину. • Скадні ферменти мають в складі білкову частину – апофермент, і небілкову частину – кофактор. Кофактор. Кофермент. Простетична групазв’язується із апоферментом слабкими нековалентними зв’язками, і може відділятись від апоферментазв’язується із апоферментом сильними ковалентними зв’язками і не відділяється від апофермента