ознайомити з особливостями будови та властивостями ферментів; розкрити значення ферментів для живих організмів; формувати знання про основні види ферментів; нагадати роль травних ферментів у процесі травлення; дослідити властивості ферментів; розвивати навички роботи в парі; виховувати дбайливе ставлення до власного здоров'я
Тема. Ферменти, їхня роль в клітині. Лабораторне дослідження: властивостей ферментів. Іструктаж з БЖД.
Мета: ознайомити з особливостями будови та властивостями ферментів; розкрити значення ферментів для живих організмів; формувати знання про основні види ферментів; нагадати роль травних ферментів у процесі травлення; дослідити властивості ферментів; розвивати навички роботи в парі; виховувати дбайливе ставлення до власного здоров’я.
Міжпредметні зв'язки: основи здоров’я, хімія, фізика, економіка.
Тип уроку: комбінований урок.
Хід уроку
І. Актуалізація опорних знань
Виконання тестовогих завданнь:
1. Мономерами білка є:
А - амінокислоти,
Б - моносахариди,
В - нуклеотиди,
Г - пептиди.
2. Амінокислоти відрізняються одна від одної хімічною будовою:
А - аміногрупи,
Б - карбоксилу,
В - радикалу,
Г - радикалу і карбоксилу,
Д - карбоксилу і аміногрупи.
3. Рівнів структурної організації білкової молекули існує:
А - 4,
Б - 3,
В - 2.
4. Вторинну структуру білка підтримують зв'язки:
А - водневі,
Б - гідрофобні,
В - іонні.
5. Скільки з відомих амінокислот беруть участь у синтезі білків?
А - 20,
Б - 23,
В - 100.
6. Вторинна структура білків має вигляд:
А - глобули,
Б - декількох сполучених між собою білкових молекул,
В - спіралі,
Г - ланцюга амінокислотних залишків.
7. Первинна структура білків має вигляд:
А - глобули,
Б - декількох сполучених між собою білкових молекул,
В - спіралі,
Г - ланцюга амінокислотних залишків.
8. Під час утворення білкового полімеру відбувається зчеплення амінокислот і виділяється речовина:
А - амоніак,
Б - вода,
В - карбон (IV) оксид,
Г - вуглеводень.
9. Третинна структура білків має вигляд:
А - глобули,
Б - спіралі,
В - ланцюга амінокислотних залишків.
10. Гемоглобін має:
А - первинну структуру,
Б - вторинну структуру,
В - третинну структуру,
Г - четвертинну структуру.
11.Амінокислоти у поліпептидний ланцюг сполучаються зв’язком:
А – водневим,
Б – пептидним,
В – ковалентним,
Г – гідрофобним.
12.Процес порушення природної структури білка це:
А – деструкція,
Б – денатурація,
В – ренатурація.
ІІ.Мотивація навчальної діяльності.
Прийом "Згадаємо".
Які ферменти забезпечують травлення в організмі людини? Які ферменти беруть участь у зсіданні крові?
На молекулярному рівні життя є сукупністю найрізноманітніших хімічних реакцій, що відбуваються в організмах (а часом і за їх межами). Більшість з таких реакцій забезпечують перетворення лише однакових молекул, тобто ступінь їх вибірковості є високим. Крім того, швидкість біохімічних реакцій в організмах у мільйони разів вища, ніж вони відбувалися б у неживій природі за нормальних умов. Такі особливості функціонування живого забезпечують спеціалізовані білки, які називаються ферментами.
ІІІ. Вивчення нового матеріалу.
Одночасно в організмі людини відбуваються мільйони різних хімічних взаємодій. Всі ці реакції протікають при температурі, близькій до 37°С, і малих коливаннях кислотності. В таких умовах хімічні реакції мали б тривати дуже довго, а багато з них взагалі не мали б відбуватися. Однак в організмі всі реакції обміну речовин протікають швидко, і деякі з них тривають мільйонні частки секунди. Це відбувається завдяки участі в реакціях обміну речовин ферментів.
Ферменти – це спеціальні білкові молекули, що прискорюють протікання хімічних реакцій в організмі. Ферменти також називають біологічними каталізаторами. В організмі людини виявлено не менше 1000 ферментів, кожен з яких вибірково каталізує якусь реакцію обміну речовин. Наприклад, фермент каталаза сприяє перетворенню утворюваного в клітинах і дуже для них отруйного пероксиду водню у воду і кисень. Сам фермент в реакціях участь не бере, але він здатний миттєво запускати хімічний процес з дуже малими витратами енергії. При цьому однієї молекули каталази достатньо, щоб за 1 с. утилізувати 10 тис. молекул токсичною перекису.
3.1. Механізм дії ферментів.
Є дві гіпотези, що пояснюють, як діють ферменти. Одна з них називається гіпотезою «ключа і замка», а інша — гіпотезою «руки і рукавички».
Згідно з періною, субстрат є «ключем», який точно підходить до «замка» — ферменту. Найважливішою частиною «замка» є активний центр. Саме з ним і зв'язується субстрат, оскільки форма субстрату відповідає формі активного центру. Утворюється фермент-субстратний комплекс. Це активований стан, який веде до утворення продуктів реакції. Продукти, що утворилися, за формою вже не відповідають активному центру. Вони відділяються від нього (надходять в оточуюче середовище), після чого активний центр, що звільнився, може приймати нові молекули субстрату.
Згідно з гіпотезою «руки і рукавички» активний центр не жорстко підходить до субстрату. Субстрат викликає якісь зміни в активному центрі, як рукавичка дещо змінюється, будучи на ді-тою на руку. Цю гіпотезу називають ще гіпотезою індукованої (тобто викликаної) відповідності.
Деякі чинники, що впливають на активність ферментів:
Концентрація ферменту.
Концентрація субстрату.
pH-середовище.
Температура.
Інгібітори, активатори.
Зі збільшенням концентрації ферментів швидкість реакції зростає. Якщо ця концентрація стала то зі збільшенням концентрації субстрату швидкість реакції змінюється. Швидкість реакції також залежить від:
- pH- середовища. Для більшості ферментів визначено оптимальне pH-середовище при якому вони максимально активні (виняток - пепсин в шлунку pH 1,5-2,2).
-Температури – найважливіший фактор зміни швидкості реакції. Оптимальна температура для реакції ферментів (приблизно 37°C).
3.2. Роль ферментів в організмі людини
Ферменти за рахунок своєї каталітичної активності дуже важливі для нормальної роботи систем нашого організму. Тому відсутність або порушення активності будь-якого ферменту може призвести до захворювань, а іноді і до загибелі. Ферменти необхідні для:
- синтезу білків;
- перетравлення і засвоєння поживних речовин;
- реакцій енергетичного обміну;
- м’язового скорочення;
- нервово-психічної діяльності;
- розмноження;
- процесів виведення речовин з організму і т. д.
Для діагностики багатьох захворювань людини застосовують визначення активності ферментів в крові, сечі, спинномозковій рідині та інших структурах. Наприклад, аналізуючи ферменти в плазмі крові, можна виявити вірусний гепатит, ранні стадії інфаркту міокарда, захворювання нирок та ін.
ІV. Узагальнення і систематизація знань.
Інструктаж з БЖД
Лабораторне дослідження: властивостей ферментів.
Мета: практично виявити та дослідити різні властивості ферментів та вплив на них різноманітних фізичних факторів.
Обладнання й матеріали: пробірки, невеликі кубики сирої і вареної картоплі, гідроген пероксид з холодильника, гідроген пероксид, що має кімнатну температуру, підручники і зошити.
Хід роботи
В даній роботі властивості всіх ферментів розглядаються на прикладі ферменту пероксидази, який міститься в клітинах картоплі. В випадку контакту пероксидази із гідроген пероксидом проходить розклад пероксиду на воду і кисень, який виділяється в вигляді невеликих пухирців газу.
1. Для початку візьміть 3 пробірки та помістіть в них невеликі кубики картоплі. В перші 2 помістіть кубики сирої картоплі, а в 3-тю — вареної.
2. Після чого залийте 1-шу пробірку розчином гідроген пероксиду, що перед цим знаходився в холодильнику.
3. Уважно спостерігайте виділяються пухирці газу чи ні. Зазначте інтенсивність їхнього виділення.
4. Залийте 2-гу та 3-тю пробірки розчином гідроген пероксиду, що має кімнатну температуру.
5. Уважно спостерігайте, виділяються пухирці газу чи ні. Відзначте інтенсивність їхнього виділення.
6. Зробіть відповідний висновок, в якому зазначте результати спостережень і поясніть, яким чином вплинули низька температура і теплова обробка на роботу ферменту пероксидази. (Внаслідок кипятіння чи охолодження ферменти неактивні).
VІ. Домашнє завдання.
Опрацювати матеріал підручника.
Підготувати повідомлення "Історія відкриття нуклеїнових кислот"