Урок з біології для 9 класу "Білки: структурна організація та функції"

Тема: Білки: структурна організація та функції.

Мета: Освітня. Ознайомити учнів із різноманіттям і функціями білків; проаналізувати особливості будови й хімічні властивості білків, які дозволяють їм ефективно виконувати свої функції; звернути увагу на значення білків для життєдіяльності живих організмів.

Розвиваюча. Розвивати пам’ять, увагу, логічне мислення, мову, уміння порівнювати та узагальнювати, систематизувати набуту інформацію.

Виховна. Виховувати розуміння цінності всіх живих організмів і природи в цілому, формувати науковий світогляд, інтерес до предмета.

Обладнання й матеріали: таблиці, які ілюструють особливості будови, різноманіття та функції білків, підручники біології.

Базові поняття й терміни: білки, амінокислоти, денатурація, ренатурація, деструкція.

Компетентності, які формуються в учнів: уміння вчитися, спілкуватися державною мовою, здоров’язбережувальна, комунікативна, природничо-наукова, екологічна грамотність.

Хід уроку

І. Організаційних момент.

Привітання вчителя і учнів. Побажання гарного настрою, позитивного спілкування, активної роботи. Перевірка готовності класної кімнати і учнів до уроку. Перевірка присутніх.

II. Актуалізація опорних знань і мотивація навчальної діяльності учнів

(Питання для бесіди)

1. Що таке вуглеводи?
2. Наведіть приклади моносахаридів, олігосахаридів та полісахаридів.
3. Що таке ліпіди?
4. Які речовини належать до ліпідів?
5. Поясніть роль вуглеводів.
6. Поясніть роль ліпідів.

III. Мотивація навчально-пізнавальної діяльності учнів.

Повідомлення учням класу теми і мети уроку.

IV. Вивчення нового матеріалу.

1. Білки, їх будова та властивості. (Розповідь вчителя)

Серед різних органічних сполук у живих організмах білкам належить провідна роль. У клітинах тварин вони становлять до 40 - 50 % сухої речовини, а рослин - до 20 - 35 %. До складу молекул білків можуть входяти атоми карбону, нітрогену, гідрогену, сульфуру, а також фосфору, феруму та ін.

Білки - високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот.

Нескінченна різноманітність білкових молекул забезпечується різними комбінаціями залишків лише 20 амінокислот.

Складовими частинами амінокислот є одночасно карбоксильні (-СООН) та аміногрупи (-NH₂), яким притаманні відповідно кислотні й основні властивості. Саме цим зумовлена їхня здатність до взаємодії. Амінокислоти сполучаються між собою ковалентним (пептидним) зв’язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої. (див рис.20-22)

Існують чотири рівні структурної організації білків: первинний, вторинний, третинний і четвертинний.

Первинна структура білка визначається якісним та кількісним складом амінокислот, а також їхньою послідовністю. В основі утворення первинної структури лежать пептидні зв’язки.

Вторинна структура характеризує просторову форму білкової молекули, яка найчастіше повністю або частково закручується у спіраль. Амінокислотні радикали залишаються при цьому ззовні спіралі. У стабілізації вторинної структури важливу роль відіграють водневі зв’язки, які виникають між атомами водню NН – групи одного завитка спіралі та кисню СО – групи іншого й спрямовані вздовж спіралі. Хоча ці зв’язки значно слабші за пептиді, однак разом вони формують міцну структуру.

Третинна структура відбиває здатність поліпептидної спіралі укладатись, закручуватись певним чином.

Четвертинна структура виникає внаслідок об’єднання окремих поліпептидних ланцюгів, які у сукупності становлять функціональну одиницю. Стабілізація четвертинної структури визначається гідрофобними взаємодіями, а також електростатичними та іншими взаємодіями і водневими зв’язками. 

Властивості білків. Під впливом різних фізико-хімічних чинників структура та властивості білків можуть змінюватися. Процес порушення природної структури білка або розгортання поліпептидного ланцюга без руйнування пептидних зв’язків називається денатурацією. Денатурація має необоротний характер. Однак на перших стадіях, за умов припинення дії негативних чинників, білок може відновлювати свій нормальний стан (ренатурація). Процес руйнування первинної структури білків завжди необоротний, він називається деструкцією.

2. Функції білків (Розповідь вчителя)

Біологічні функції білків надзвичайно різноманітні.

Білки насамперед виконують будівельну функцію. Вони є складовою частиною біологічних мембран. З білків складаються мікротрубочки та мікронитки, які виконують роль скелета клітини. Білок еластин, що міститься у зв’язках, має здатність розтягуватись. Білок осеїн надає кіткам пружності.

Захисна функція білків, крім запобігання ушкодження клітин, органів й організму в цілому, також виявляється в захисті його від паразитів і сторонніх білків. Білки крові – фібрин, тромбопластин і тромбін – беруть участь у процесах її зсідання, запобігаючи значним крововтрата.

Деякі білки регулюють активність обміну речовин (регуляторна функція). Це гормони білкової природи та ферменти. Складні білки клітинних мембран здатні розпізнавати специфічні хімічні сполуки і певним чином на них реагувати.

Така сигнальна функція білків важлива для вибіркового поглинання клітиною певних речовин та для її захисту.

Є білки, здатні скорочуватись (скорочувальна або рухова функція) забезпечуючи здатність клітини, тканини чи організму змінювати форму, рухатись. Білок тубулін входить до складу мікротрубочок, які є компонентом війок і джгутиків еукаріотичних клітин.

Деякі білки можуть відкладатися по запас – запасаюча функція. У білковій оболонці пташиних яєць накопичується альбумін. В ендоспермі насіння багатьох видів рослин є білки, які зародок споживає на перших етапах розвитку (поживна функція).

Одна з основних функцій білків – це транспорт неорганічних іонів і специфічних органічних речовин. Гемоглобін, який міститься в еритроцитах крові людини та хребетних тварин, клітинах крові дощових черв’яків, розчиненний у плазмі крові чи порожнинній рідині багатьох інших безхребетних, виконує функцію транспорту газів.

Енергетична функція білків полягає в тому, що при їх розщепленні в клітинні вивільняється енергія. Частина амінокислот, які утворюються при розщепленні білків, використовується для біосинтезу білків, потрібних організму, а решта – розкладається з вивільненням енергії.

V. Узагальнення, систематизація й контроль знань і вмінь учнів.

Фронтальна бесіда:

1. Що таке білки?
2. Опишіть будову молекули амінокислоти.
3. Як утворюється пептидний зв'язок?
4. Опишіть рівні організації білкової молекули.
5. Поясніть біологічні роль білків?

VI. Підведення підсумків уроку.

Підведення підсумків уроку.

Оцінювання учнів та зауважень до їх підготовки.

VII. Домашнє завдання.

Вивчити параграф 4.

Дати відповіді на запитання ст. 28