Білки - високомолекулярні природні органічні полімери

Білки Білки - високомолекулярні природні органічні сполуки (біополімери), що складаються із залишків амінокислот, сполучених пептидним зв’язком. Протеїни Протеїди Прусті́ білки́ - побудовані тільки із залишків α-амінокислот (при гідролізі розпадаються тільки на амінокислоти) та не вимагають для функціонування наявності небілкових простетичних груп Складні́ білки́ (протеїди) — складні речовини, які крім амінокислотних залишків містять вуглеводи, нуклеотиди

До складу білкових речовин входять: Карбон, Гідроген, Оксиген, Нітроген, Сульфур, Фосфор. Молекулярна маса білків коливається від декількох тисяч до декількох мільйонів. Mr білка яйця = 36 000, Mr білка мязів = 1 500 000 Якісний склад білків

СТРУКТУРА БІЛКА Первинна структура – послідовність чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу Вторинна структура – просторова конфігурація поліпептидного ланцюга, тобто його можливе розташування в просторі. Для білків найчастіше зустрічається вторинна структура у вигляді спіралі Третинна структура – трьохмірна конфігурація, яку має в просторі закручена спіраль. Третинна структура пояснює специфічність білкової молекули і її біологічну активність Четвертинна структура – розташування в просторі декількох поліпептидних ланцюгів, кожний із яких має свою первинну, вторинну і третинну структуру і називається субодиницею

Функції білків Будівельна (пластична) – білки приймають участь в утворенні оболонки клітини, органоїдів і мембран клітини. Каталітична – всі клітинні каталізатори – білки (активні центри фермента). Рухова – скорочувальні білки викликають різноманітний рух. Транспортна – білок крові гемоглобін приєднує кисень і разносить його до всіх тканин. Захисна – вироблення білкових тіл і антитіл для знешкодження чужорідних речовин. Енергетична – 1 г білка еквівалентний 17,6 кДж. Рецепторна – реакція на зовнішній подразник.

Глобулярні білки або сферопротеїни — один з головних класів білків . Ці білки мають форму глобули (тобто практично сфери) та в багатьох випадках (окрім інтегральних мембранних білків) розчинні в водних середовищах, де вони формують колоїдні розчини Тривимірна структура гемоглобіну, класичного глобулярного білка Фібриля́рні білки́ — білки, утворені поліпептидними ланцюгами, розташованими паралельно один одному уздовж однієї осі, створюючі довгі волокна (філаменти) або шари. Фібрилярні білки зазвичай є інертними структурними або запасними білками. Найчастіше вони нерозчинні в воді. Вони можуть формувати незвичайні вторинні структури, наприклад потрійну спіраль колагену. Ці білки часто містять перехресні зв'язки між ланцюгами, наприклад дисульфідні зв'язки між ланцюгами кератину Колаген 

Хімічні властивості білків Гідроліз (кислотно-основний, ферментативний), у результаті якого утворюються амінокислоти 2. Денатурація – порушення природної (четвертинної, вториннолї, третинної) структури білка під дією нагрівання, дією радіації, струшуванням або хімічних реагентів ( кислотами або основами, високими концентраціями неорганічних солей або органічних розчинників)(білок втрачає свої біологічні властивості)

Кольорові реакції білків Ксантопротеїнова – взаємодія з концентрованою нітратною кислотою, яка супроводжується появою жовтого забарвлення 2. Біуретова – взаємодія із свіжоосадженим купрум(II) гідроксидом, у результаті якої з’являється фіолетово-синє забарвлення