Конспект уроку з біології для 9 класу на тему: "Будова, властивості та функції білків"

                      Інтегрований урок біології та хімії

                                                   9 клас

Тема; Будова, властивості та функції білків

Мета: закріпити знання учнів про рівні організації білкової молекули;

             сформувати уявлення про властивості та функції білків,

              розкрити зумовленість їх біологічних функцій хімічною   

              будовою і властивостями; формувати практичні вміння й

              навички; розвивати мислення учнів шляхом порівняння білків

              різної будови з різними функціями.

Учні повинні:

           знати: властивості й функції білків, роль ферментів у клітинах;

          уміти: проводити досліди для вивчення властивостей ферментів.

Обладнання: таблиці мікроскопи, пробірки, піпетки, вовна, шовк,

                          куряче яйце (білок), сира й варена картопля, сире й

                          варене м’ясо, 3%-ий розчин перекису водню, розчин

                          мідного купоросу, лугу, концентрованої нітратної

                          кислоти.

Поняття й терміни: ферменти, каталаза, біокаталіз, денатурація,

                                         ренатурація, деструкція.

Тип уроку: засвоєння нових знань з використанням інтерактивних

                    технологій, формування нових умінь, навичок.

                                          Хід уроку:

І. Актуалізація чуттєвого досвіду та опорних знань учнів

«Мікрофон»:

— Що таке білки?

— Які хімічні елементи належать до складу білка?

— Які білки називаються простими, а які складними?

— Що таке амінокислоти? Яка їх будова?

— Що таке замінні й незамінні амінокислоти?

— Які структури має білкова молекула й завдяки яким хімічним зв’язкам вони підтримуються?

Три учні біля дошки розглядають чотири різні рівні організації молекул білка. Характеризуючи первинну структуру, учень пише на дошці структуру поліпептиду й показує відрізок гнучкого дроту, що імітує поліпептидний ланцюг. Учень робить висновок: під первинною структурою білка ми розуміємо кількість послідовність амінокислот, зв’язаних пептидними зв’язками.

Другий учень моделює вторинну структуру молекули білка — накручує відрізок гнучкого дроту на стержень і отримує спіраль. Учень повідомляє про значення водневих зв’язків у підтриманні стійкості структури й зауважує, що білки, які існують тільки в повністю спіралізованій формі, називаються фібрилярними, і що вони є винятком.

Наступний учень моделює третинну структуру білка. Для цього він скручує спіраль у клубок і пояснює суттєві ознаки третинної (на прикладі міоглобіну) і четвертинної (на прикладі гемоглобіну) структур.

— Прокоментуйте таблицю «Класифікація білків за їх складом» (табл.1)

— Прокоментуйте таблицю «Класифікація білків за їх структурою» (табл.2)

ІІ. Мотивація навчальної діяльності

1. Розповідь учителя

Знаючи будову білкової молекули, можна з’ясувати властивості й функції білків. Вони обумовлені амінокислотним складом білків.

Білки	Приклади
Прості (протеїни) складаються тільки з амінокислот	Альбуміни (яєчний альбумін), глобуліни (антитіла крові, фібрин), пістони, склеро протеїни (кератин, колаген, еластин)
Складні (протеїди) складаються з глобулярних білків та небілкового матеріалу (простетичної групи)	Форсфопротеїди (казеїн молока), нуклеопротеїди (хромосоми), хромопротеїди (гемоглобін, цитохром), ліїтопротеїди (компоненти мембран), глікопротеїди (плазмо крові, муцин слини)

Класи білків	Характеристика	Функція
Фібрилярні	Найважливіша вторинна структура. Не розчиняються у воді. Характеризуються великою механічною міцністю. Довгі поліпептидні ланцюги, з’єднані поперечними зшивками	Виконують структурні функції: колаген (сухожилля) міозин (саркомери м’язів), фіброїн (шовк, павутиння), кератин (волосся, роги, нігті, пір’я)
Глобулярні	Найважливіша третинна структура. Поліпептидні ланцюги, звернуті у компактні глобули. Розчинні — легко утворюють колоїдні суспензії	Виконують функції ферментів, антитіл, деякі гормони (інсулін). У протоплазмі утримують воду
Проміжні	Мають фібрилярну природу, але розчиняються у воді	Фіброген, що перетворюється в нерозчинний фібрин при згоранні крові

 

 

Зокрема, в провітамінах, що містяться в ікрі риб, до 30% амінокислот мають аміногрупи, які зумовлюють лужні властивості цих білків. Якщо в молекулі гемоглобуліну замість глютамінової кислоти є валін, то зміниться не тільки властивість цього білка, а й його форма еритроцитів.

2)Повідомлення учнів (випереджальне завдання)

Перший учень, демонструючи білу вовну, повідомляє, що це теж білок, який називається кератином. Міцність молекули білка кератину зумовлена дисульфід ними зв’язками. Під час прання виробів із вовни в гарячій воді, у молекулах білка кератину відбувається розрив цих зв’язків і починається згорання поліпептидних ланцюгів у клубок.

Другий учень демонструє колекцію шовковичного шовкопряду та зразки тканин із натурального шовку й повідомляє, що цей білок утворюється прядильними залозами комах і називається фібрином. Фібрин складається із чотирьох видів амінокислот: аланіну, тирозину та серину.

(Учитель повідомляє тему уроку і пропонує учням самостійно сформувати тему уроку.)

ІІІ. Сприйняття та засвоєння нового матеріалу

І. Властивості білків.

1) Пояснення вчителя

Учитель характеризує властивості білків, їх взаємодію з водою, різними фізичними й хімічними чинниками, розповідає про оборотні та необоротні зміни структури білків, тлумачить поняття «денатурація», «ренатурація», «деструкція».

2. Демонстрація дослідів

• спалювання вовни, взаємодія з водою
• розчинення білка курячого яйця у воді
• до розчину білка додають етиловий спирт
• біуретова реакція — до розчину білка додають сульфат купруму, а потім розчин лугу
• ксантопротеїнова реакція — до розчину білка додають по краплі концентровану нітратну кислоту
• склянку з розчином білка нагрівають

3) Бесіда

— Як можна пояснити результати дослідів?

— Як ви гадаєте, що відбувається зі структурами білкової молекули в цих випадках?

Під час бесіди учні  з допомогою вчителя охарактеризовують процес денатурації, обговорюють фактори денатурації та її наслідків для клітини й організму. Вчитель пояснює, що за певних умов відбувається ренатурація — відновлення третинної структури білка, і підводить учнів до висновку: третинна структура повністю визначається первинною. Оскільки при денатурації молекула втрачає властивість виконувати свою біологічну функцію — функції білка визначаються третинною структурою.

2. Функції білків

Завдання: за допомогою (§ 5) підручника заповніть таблицю «Класифікація білків за їх функціями» (табл.3)

3. Каталітична функція білків.

1) Бесіда

— Які ви знаєте шляхи прискорення хімічних реакцій?

— Що таке каталізатор?

Учні пригадують про каталітичні реакції та роль каталізатора, записують на дошці механізм реакції:

 

Класифікація білків за їх функціями:

Класи білків	Приклади	Локалізація, функція
Структурні	Колаген	Компонент кісток, хрящів
	Склеротин	Зовнішній скелет комах
	Кератин	Шкіра, пір’я, волосся, роги
	Еластин	Еластична сполучна тканина (зв’язки)
	Білки оболонки вірусу	«Обгортка» нуклеїнової кислоти вірусу
Ферменти	Трипсин	Каталізує гідроліз білків
	Каталаза	Каталізує розклад перекису водню
Регуляторні: • гормони • рецепторні	Інсулін, глюкагон АКТГ	Регулює обмін глюкози в крові. Стимулює ріст і активність кори наднирників
	Родопсин	У сітківці ока (забезпечує зір)
Транспортні	Гемоглобін	Переносить кисень у крові хребетних
	Гемоцианін	Переносить кисень у крові безхребетних
Захисні	Антитіла	Утворюють комплекси з антигенами
	Фібриноген	Попередник фібрину при згортанні крові
Скоротливі	Міозин	Рухливі нитки міофібрил саркомер
	Актин	Нерухливі нитки міофібрил саркомер
Запасаючі	Яєчний овальбумін	Білок яйця
	Казеїн	Білок молока
Токсини	Зміїна отрута	Ферменти (виробляють залози змій)
	Дифтерійний токсин	Виробляється дифтерійною паличкою
Енергетичні	При розщеплені 1г білка виділяється ~ 17 кДж енергії

 Таблиця 3

 

2) Розповідь учителя

Учитель розповідає про ферменти та їх властивості, підкреслює, що процеси розчеплення або синтезу речовини, які відбуваються в живій клітині, —  це низка хімічних реакцій, кожну  з яких каталізує окремий фермент. Групи цих ферментів утворюють біохімічний конвеєр (наприклад, гліколіз). У ході реакції фермент не втрачається. Кожна молекула ферменту здатна здійснити від кількох тисяч до кількох мільйонів операцій.

Ферменти специфічні, тобто один фермент каталізує, як правило, одну реакцію (пряму і зворотну). Оскільки молекула ферменту набагато більша за молекулу субстрату, то в контакт із субстратом вступає невелика частина ферменту — так званий активний центр. Саме тут відбувається зв’язування субстрату. Специфічність ферменту пояснюється особливою формою молекули, що точно відповідає формі молекули субстрату (гіпотеза Е. Фішера «Ключ і замок»). Фермент утворює з субстратом специфічний фермент-субстратний комплекс (схема).

Ферменти чутливі до зміни температури. Вони не діють за температури понад 70-80ºС. При мінусовій температурі ферменти втрачають активність, але не руйнуються. Оптимальна температура для дії ферментів — у межах від 35 до 40ºС.

На активність ферменту впливає рН. Наприклад, пепсин діє при рН 1,5—2,5, трипсин — 7-8.

IV. Осмислення та конкретизація вивченого матеріалу

Виконання лабораторної роботи

Лабораторна робота № 2

Тема: Вивчення властивостей ферментів.

Мета: Виявити ферментативні властивості каталази й умови, за яких виявляються властивості ферменту.

Обладнання: див. обладнання уроку

Хід роботи:

Теоретичний матеріал

Фермент  каталаза міститься в кожній рослинній і тваринній клітині. Він розщеплює пероксид водню з утворенням молекули води та кисню:

Розщеплюючи пероксид водню, каталаза відіграє захисну роль, знешкоджуючи отруйну речовину , що безперервно утворюється в клітині у процесі її життєдіяльності.

1. Інструктаж із правил безпеки.

2. Спостереження й висновки доцільно оформити у вигляді таблиці (табл.. 4).

3. Для формування загального висновку дайте відповіді на запитання:

— Чим зумовлене розщеплення пероксиду водню в дослідах зі шматочками сирого м’яса, сирої картоплі й листка елодеї?

— Які рівні організації молекули білка-ферменту каталази руйнування під час варіння картоплі і м’яса? Розрив яких молекулярних зв’язків призвів до денатурації цього білка?

 

Схема 

   

 

 

— Чому розщеплення пероксиду водню в пробірках зі шматочками варених картоплі та м’яса не спостерігалося?

V. Узагальнення та систематизація знань

Узагальнююча бесіда

— Поясніть твердження «Білки — основа життя».

— Які основні ознаки живого пов’язані з властивостями білків?

— Поясніть, чому руйнування просторової структури білкових молекул спричинює значні зміни в їх властивостях.

(Учитель коригує й доповнює відповіді учнів.)

 

VІ. Підсумки уроку

Учитель підбиває підсумки уроку й відзначає учнів, які найактивніше працювали, виступали з повідомленнями, відповідали біля дошки.

Учитель задає учням домашнє завдання.

Що робили?	Що спостерігали?	Висновки
У пробірку зі шматочком сирої картоплі додали розчин пероксиду водню	Бурхливе виділення пухирців кисню	У клітинах картоплі є каталаза
У пробірку зі шматочком вареної картоплі додали розчин пероксиду водню	Змін немає	Фермент не діє, каталаза денатурована
У пробірку зі шматочком сирого м’яса додали розчин пероксиду водню	Бурхливе виділення пухирців кисню	У м’язовій тканині є каталаза
У пробірку зі шматочком вареного м’яса додали розчин пероксиду водню	Змін немає	Фермент не діє, каталаза денатурована
На предметне скло поклали листок елодеї, додали краплю пероксиду водню, накрили накривним скельцем і розглянули під мікроскопом	Бурхливе виділення пухирців кисню	У клітинах елодеї є каталаза

Таблиця 4