Білки: склад, будова і властивості. Біологічна роль білківppt_x
Номер слайду 2
Розглянути склад, будову, властивості макромолекул білків;Ознайомити учнів з історією вивчення білків;Визначити важливість амінокислот і білків для життєдіяльності організмів, показати унікальність білків як основної речовини в живих організмах. Завдання уроку:ppt_x
Номер слайду 3
Життя – це спосіб існування білкових тіл. Ф. Енгельс
Номер слайду 4
Білки - природні високомолекулярні сполуки (біополімери), що складаються із залишків амінокислот, які з′єднані один з одним пептидними зв′язками.
Номер слайду 5
Класифікація за складом
Номер слайду 6
До складу білкових речовин входять: Карбон, Гідроген, Оксиген, Нітроген, Сульфур, Фосфор. Гемоглобін – C3032 H4816 O872 N780 S8 Fe4. Молекулярна маса білків складають від декількох тисяч до декількох мільйонів. Якісний склад білківppt_x
Номер слайду 7
{5 C22544 A-7 EE6-4342-B048-85 BDC9 FD1 C3 A}Білок або пептид. Молекулярна маса. ОкситоцинІнсулін. Рибонуклеаза. Альбумін яйця. Білок вірусу1 0075 73415 00036 00050 000 000 Молекулярні маси деяких білків і пептидівppt_x
Номер слайду 8
Лайнус Полінг. У 1934 р. Лайнус Полінг разом з А. Е. Мірскі сформулював теорію будови та функцій білка. В 1936 р. він почав вивчати атомні та молекулярні структури білків та амінокислот із використанням рентгенівської кристалографії.
Номер слайду 9
Первинна структура білкової молекули – послідовність чергування різних амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгуppt_x
Номер слайду 10
Вторинна структура – просторова конфігурація поліпептидного ланцюга, його можливе розміщення в просторі найчастіше у вигляді спіралі.ppt_x
Номер слайду 11
Третинна структура – трьохмірна конфігурація, якої набуває у просторі закручена спіраль. Третинною структурою пояснюють специфічність білкової молекули та її біологічна активність.ppt_x
Номер слайду 12
Номер слайду 13
Фізичні властивості білків. М’які, добре розчинні (альбумін);Тверді, не змішуються з водою (кератин - роги, копита,нігті, пір’я; хітін – панцирі крабів,павуків;Не мають температури плавлення;При нагріванні руйнуються та розкладаютьсяppt_x
Номер слайду 14
Денатурація – руйнування природної структури білка під дією нагрівання, хімічних реагентів. Властивості білківppt_x
Номер слайду 15
Властивості білків. Ренатурація білка - часткове руйнування природної структури білка, яке відновлюється при зміні умов існування. Гідроліз (кислотно-основний, ферментативний), в результаті якого утворюються амінокислоти.
Номер слайду 16
Біуретова реакція – дія на білок розчину лугу й розчину купрум (II) сульфату. Розчин набуває фіолетового забарвлення, що вказує на наявність поліпептидних зв′язків. Кольорові реакції білківppt_x
Номер слайду 17
Ксантопротеїнова реакція ( для білків, що містять бензольне кільце) - дія концентрованої нітратної кислоти з появою жовтого забарвлення. Внаслідок додавання лугу жовте забарвлення змінюється на оранжеве. Кольорові реакції білків
Номер слайду 18
Цистеїнова реакція (для білків, що містять Сульфур) – кип’ятіння розчину білка із плюмбум (II) ацетатом до появи чорного забарвлення. Кольорові реакції білків
Номер слайду 19
Функції білківppt_x
Номер слайду 20
{5 C22544 A-7 EE6-4342-B048-85 BDC9 FD1 C3 A}Функції білківЇї суть. Приклади білків. Будівельна. Будівельний матеріал клітин. Колаген, мембранні білки. Транспортна. Переносять різноманітні речовини. Гемоглобін для переносу кисню та вуглекислого газу. Захисна. Знешкоджують чужорідні речовини. Гамма-глобулін сироватки кровіЕнергетична Постачають енергію в організм. При розщепленні 1г білка вивільняється 17,6 к. Дж енергіїКаталітична. Прискорюють хімічні реакції в організміУсі ферменти за своєю природою є білками, наприклад рибонуклеаза. Рушійна. Забезпечують усі види руху, що виконують клітини та органи і організми. Міозін (білок м’язів)Регуляторна. Регулюють обмінні процеси. Гормони, наприклад інсулін. Функції білків
Номер слайду 21
Значення білків
Номер слайду 22
1. У розчинах амінокислот реакція середовища:а – кисла; б – нейтральна; в – слаболужна.2. Який зв’язок називають пептидним? А - -СО-О- ; б - -СО-NH- ; в - -CO-NH2- ; Г - - COOH-NH2- 3. Вкажіть загальну якісну реакцію на білки і пептиди: А – ксантопротеїнова реакція; б – біуретова реакція; в – реакція Льюїса; г – реакція Едмана.4. За яких умов відбувається гідроліз білків: А – при кип’ятінні з концентрованою кислотою сульфатною; б – під дією надлишку лугу; в – під дією ферментів; г – при додаванні кип’яченої води.5. Денатурація білків призводить до руйнування: А – пептидних зв’язків; б – первинної структури; в – водневих зв’язків; г – вторинної та третинної структур.6. Первинна структура – це: А – послідовність амінокислот у білку; б – амінокислотний склад білка; В – молекулярна формула білка; г – будова α-спіралі білка.7. Який елемент звичайно не входить до складу білка? А – Нітроген; б – Сульфур; в – Фосфор; г – Оксиген.8. Яке визначення неправильно характеризує білки? А –білки – високомолекулярні пептиди; Б – білки – біфункціональні полімери; В – білки – ферменти; г – білки – поліпептиди, утворені залишками α-амінокислот. 9. Пептидний зв’зок у білковій молекулі вперше розшифрував: А – О. Данилевський (рос.) у 1888р. Б – Е. Фішер (нім.) у 1902р. В – Ф. Сангер (англ.) у 1956р.10. Білки, що мають форму клубка, називають: А – фібрилярними; б – складними; в – простими; г –глобулярними. 1. Які функціональні групи містять молекули амінокислот: А – альдегідну і карбоксильну групи; б- нітрогрупу і карбоксильну; В – аміногрупу і карбоксильну; г – карбоксильну і гідроксильну групи.2. Перший штучно синтезований білок (Сангер, 1956р.): А – гемоглобін; б – інсулін; в – рибонуклеаза; г – пепсин.3. Ренатурація – це..: А – оборотний процес зсідання білка; б – втрата природних якостей білка при його розчиненні у воді; в – розщеплення полімерної білкової молекули на амінокислоти; г – руйнування складної структури білка, що призводить до втрати ним біологічної активності.4. Зв’язок між залишками амінокислот у молекулі білка називається: А – водневим; б – пептидним, в – ковалентним полярним; г – йонний.5. До складу білків входять залишки… А – β-амінокислот; б – карбонових одноосновних кислот; в – γ-амінокислот і спиртів; г – α-амінокислот.6. Вкажіть речовину, яка належить до біополімерів: А – клітковина, б – фруктоза; в – крохмаль; г – білок курячого яйця.7. Думку про амінокислотний склад білків висловив: А – Д. Мєндєлєєв; б – О. Бутлеров, в - І. Горбачевський; г – В. Марковніков.8. Кольорова реакція білка з концентрованою нітратною кислотою доводить, що… А – у структурі білка є бензенові кільця; б – білок – поліпептид; в – у структурі білка є водневі зв’язки; г – білок містить залишки амінокислот.9. Денатурація білка може відбуватися при…. А – дії на білки сульфатною кислотою; б – розчиненні білків у воді; в – дії на білки воднем; г – дії на білки вуглекислим газом.10. Хімічний зв’язок, характерний для третинної структури білкової молекули: А – водневий; б – пептидний; в - сульфідні містки; г – міжмолекулярний. Тести. Варіант 1 Варіант 2ppt_x
Номер слайду 23
ббба,б,вв,гавббгбвабггвааа,б,в. Відповіді до тесту. Варіант 1 Варіант 2ppt_x
Номер слайду 24
Вивчити § 33, стор. 196-201, конспект. Виконати завдання № 1-10 стор.201 Творче завдання (на вибір): Підготувати повідомлення: “Білкова їжа в раціоні людини” “Значення синтетичних білків” “Нуклеїнові кислоти. ДНК” Домашнє завданняppt_x