БІЛКИ ЯК ВИСОКОМОЛЕКУЛЯРНІ СПОЛУКИ. ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ
Номер слайду 2
Пригадайте що таке амінокислоти?
Номер слайду 3
Амінокислоти — органічні сполуки, в молекулі яких одночасно містяться дві функціональні групи: аміногрупа -NH2 і карбоксильна група -СООН. Загальна формула амінокислот Н2 N – R – COOH
Номер слайду 4
Пригадайте нуменклатуру амінокислот?
Номер слайду 5
Номенклатура амінокислот 1. обираємо найдовший ланцюг (обов’язково з аміно – і карбоксильною групою)2. нумеруємо, починаючи з карбоксильної групи (літери з наступного атома Карбону)3. вказуємо місце аміногрупи (цифрою чи літерою)4. вказуємо місце і назви інших замісників5. називаємо головний ланцюг 4 3 2 1 H2 N - СН2 – СН2 – СН2 – СООН 4 – амінобутанова кислота
Особливості хімічних властивостей амінокислот зумовлені одночасною наявністю двох функціональних груп: кислотної (-СООН) і основної (NН2), тож, амінокислоти за хімічними властивостями – амфотерні органічні сполуки.
Номер слайду 11
Реакції за участю карбоксильної групи - кислотні властивостіПодібно до карбонових кислот, амінокислоти реагують з оксидами металів, основами, солями слабких кислот: H2 N - СН2 – СООН + Na. OH → H2 N - СН2 – СООNa + Н2 О
Реакції за участю аміногрупи – основні властивостіПодібно до амінів (основ), амінокислоти реагують з кислотами: H2 N - СН2 – СООН + НCl → [H3 N - СН2 – СООН]Cl
Реакції між амінокислотами – утворення поліпептидів. H2 N-СН2–СООН + H - N - СН2 –СООН → | HH2 N-СН2–С - N-СН2–СООН+ Н2 О || | О Н Дипептид-С – N - пептидний зв’язок
Номер слайду 16
Білки (поліпептиди) – біологічні полімери, що складаються з α-амінокислот сполучених пептидними зв’язками.
Номер слайду 17
В живих організмах налічується до 5 млн. білків. Кожен з них виконує лише йому властиву функцію. Але всі вони побудовані лише з 20 α - амінокислот. Як таке можливе?Зміна хоча б однієї амінокислоти у поліпептиді призводить до зміни структури, а, отже, і функцій білка.
Номер слайду 18
В організмі вони виконують найголовніші функції: каталітична – ферментативна – пепсин, трипсин структурна – кератин рогових покривів, колаген сполучної тканини, рухова – актин та міозин м’язових волокон транспортна – гемоглобін, міоглобін захисна – антитіла, інтерферон енергетична – 17 к. Дж енергії виділяється з 1 г білку рецепторна – передача нервового імпульсу
Номер слайду 19
Властивості білків залежать від їхньої будови. Структурна організація білкової молекули є досить складною
Номер слайду 20
Структура білкової молекули. Первинна структура залежить від послідовності амінокислотних залишків, які сполучені між собою пептидним зв'язком.
Номер слайду 21
Водночас вам відомо, що до складу молекул амінокислот входять ще й гідроксильні, сульфідні, фенільні групи. Між ними теж виникають зв'язки, скручуючи поліпептидний ланцюг у спіраль. Спіраль утримується завдяки виникненню водневих зв'язків, і таку структуру називають вторинною.
Номер слайду 22
Третинна структура виникає внаслідок утворення дисульфідних зв'язків між окремими ділянками спіралі — там, де розташовані характеристичн) групи, що містять Сульфур. Утворюючи клубок — глобулу.
Номер слайду 23
Декілька макромолекул, що утворюють третинну структуру, можуть виконувати спільну функцію, взаємодіючи між собою. Це і є четвертинна структура білка.
Номер слайду 24
Номер слайду 25
Хімічні властивості білків 1. Гідроліз (відбувається під впливом ферментів або кислот, які руйнують пептидні зв’язки, в такій послідовності: білок – поліпептид – дипептид – амінокислота)Білок + п. Н2 О → суміш α-амінокислот. NH2-CH2-CONH-CH2-COOH + HOH = NH2-CH2-COOH + NH2-CH2-COOH
Номер слайду 26
Денатурація – руйнування ІІ, ІІІ, IV структури білка, що веде до втрати його функцій. Можливий зворотній процес – ренатурація – відновлення структури білка. Денатурацію спричиняють: солі важких металів (свинець, ртуть, цинк, мідь) сильні кислоти, луги, температура спирт струшування радіація.
Номер слайду 27
Кольорові реакції білків (якісні реакції): Ксантопротеїнова (для білків, що містять бензольне кільце):білок + нітратна кислота(конц.) = жовте забарвлення при нагріванні;