Презентація до теми " Амінокислоти. Білки."

Про матеріал

Презентація до теми " Амінокислоти. Білки." Дає можливісь учням отримати загальне уявлення про будову, властивості та функції амінокислот та білків в живому організмі.

Зміст слайдів
Номер слайду 1

Амінокислоти. Білки. Урок в 9 класі КЗ Верхівцевського НВКУчитель Кукса Наталія Миколаївна

Номер слайду 2

Мета: Сформувати уявлення єдності органічного світу;Визначити,що є визначним для існування живих організмів;Розібрати будову, властивості та функції амінокислот та білків в живих організмах

Номер слайду 3

ЦіліРозібрати речовини амінокислоти та білки за планом: Будова молекул. Фізичні властивостіХімічні властивостіЗначення для життєдіяльності організмів. Добування Застосування КЗ Верхівцевський НВК

Номер слайду 4

Амінокислота. Органічна сполука, молекули якої одночасно містять аміно- (-NH2) та карбоксильну (-COOH) групи;Є мономерними одиницями білків, у складі яких залишки амінокислот з’єднані пептидними зв’язками;

Номер слайду 5

КЛАСИФІКАКЦІЯ АМІНОКИСЛОТ

Номер слайду 6

ФІЗИЧНІ ВЛАСТИВОСТІТверді кристалічні речовини. Мають високі температури плавлення. Добре розчиняються у воді. Мають різний смак: солодкий, гіркий або зовсім без смаку; все залежить від радикала – R в молекулі амінокислоти. Цим властивостям відповідає структура амінокислот як внутрішніх солей, тому їхні формули часто записують у вигляді біполярного йона: Н3 N⁺-СН2-СОО¯↔Н2 N-СН2-СООН

Номер слайду 7

ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІВзаємодіють з кислотами: Н2 N-СН2-СООН + НСІ → (Н3 N-СН2-СООН)⁺СІ¯Взаємодіють з лугами: Н2 N-СН2-СООН + Na. ОН → Н2 N-СН2-СООNa + H2 O Взаємодіють між собою: NH2-CH2-COOH + НNH-CH2-COOH → →NH2-CH2-CO-NH-CH2-COOH пептидний зв’язок

Номер слайду 8

Функції амінокислот. Деякі з 20-ти протеїногенних амінокислот називаються «незамінними» — це такі, що не виробляються в організмі і повинні надходити з їжею. Для людини це лізин, лейцин, ізолейцин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан, валін, а для дітей також гістидин та аргінін.

Номер слайду 9

Функції амінокислот. На додаток до синтезу білків, стандартні і нестандартні амінокислоти в тваринному організмі виконують багато інших важливих біологічних функцій. Гліцин та глутамат (аніон глутамінової кислоти) використовуються як нейромедіатори при нервовій передачі через хімічні синапси, нейромедіаторами також є нестандартна амінокислота гамма-аміномасляна кислота, що є продуктом декарбоксилювання глутамату, дофамін — похідне тирозину, і серотонін, який утворюється із триптофану. Гістидин є попередником гістаміну – локального медіатора запальних і алергічних реакцій. Йодовмісний гормон щитоподібної залози тироксин утворюється із тирозину. Гліцин є одним із метаболічних попередників порфіринів (таких як дихальний пігмент гем)

Номер слайду 10

Способи отримання. Лабораторний. Промисловий. Оцтова кислота → хлороцтова кислота → амінооцтова кислота. СН3-СООН + Сl2 → СН2-СООН | Cl. СН2-СООН + NH3 → СН2-СООН | | Сl NH2 гідроліз білка

Номер слайду 11

Використання амінокислот. Амінокислоти знаходять широке застосування в якості харчових добавок. Наприклад, на лізин, триптофан, треонін і метіоніном збагачують корми сільськогосподарських тварин, додавання натрієвої солі глутамінової кислоти (глутамату натрію) надає ряду продуктів м'ясний смак.

Номер слайду 12

У суміші або окремо амінокислоти застосовують у медицині , у тому числі при порушеннях обміну речовин і захворюваннях органів травлення , при деяких захворюваннях центральної нервової системи ( γ - аміномасляна і глутамінова кислоти , ДОФА ) . Амінокислоти використовуються при виготовленні лікарських препаратів , барвників , в парфумерної промисловості , у виробництві миючих засобів , синтетичних волокон і плівки і т. д.     Для господарських та медичних потреб амінокислоти отримують за допомогою мікроорганізмів шляхом так званого мікробіологічного синтезу (лізин , триптофан , треонін ) ; їх виділяють також з гідролізатів природних білків ( пролін , цистеїн , аргінін , гістидин ) . Але найбільш перспективні змішані способи отримання, що суміщають методи хімічного синтезу та іспользованіеферментов .

Номер слайду 13

Що таке білки?Білки, або протеїни (від греч. «протес» — «перший»), — це природні органічні сполуки, які забезпечують всі життєві процеси будь-якого організму.

Номер слайду 14

Хто є засновником хімії білка? Вперше білок був виділений (у вигляді клейковини) в 1728 р. італійцем Якопо Бартоломео Беккаріа (1682 - 1766) з пшеничного борошна. Цю подію прийнято вважати народженням хімії білка.

Номер слайду 15

З чого складається білок? O2 NC H2 S

Номер слайду 16

Молекули білків - ланцюги, побудовані з амінокислот Склад білків Модель білка. Модель амінокислоти

Номер слайду 17

Всього амінокислот понад 100 видів. Білки будуються тільки з 20 амінокислот. Білки складаються з амінокислот.

Номер слайду 18

Первинна структура Первинна структура - число і послідовність амінокислот, з'єднаних один з одним пептидними зв'язками в поліпептидного ланцюга

Номер слайду 19

Вторинна структура Для будь-якого білка характерна крім первинної ще й певна вторинна структура. Зазвичай білкова молекула нагадує розтягнуту пружину.

Номер слайду 20

Третинна структура. Поліпептидні ланцюги згорнуті особливим чином в компактну глобулу. Спосіб згортання поліпептидних ланцюгів глобулярних білків називається третинною структурою

Номер слайду 21

Четвертинна структура. Багато білків з особливо складною будовою складаються з декількох поліпептидних ланцюгів. Спосіб спільної упаковки та укладання цих поліпептидних ланцюгів називають четвертинною структурою білка

Номер слайду 22

Фізичні властивості білка Білок у твердому стані Гемоглобін

Номер слайду 23

Хімічні властивості білків 1. Гідроліз білків Гідроліз білків призводить до розщеплення поліпептидних зв'язків:

Номер слайду 24

2. Денатурація білків       Денатурація - порушення природної структури білка під дією нагрівання і хімічних реагентів.         а) висока або низька температура         б) механічний вплив;         в) опромінення;         г) отрути;         д) дія спирту;         б) дія солей важких металів (Pb, Hg та ін.)

Номер слайду 25

      3. Кольорові якісні реакції білків     а) Біуретова реакція з (Cu (OH) 2; )  б) ксантопротеїнова реакція з (HNO3 конц.);

Номер слайду 26

Транспортна функція. Гемоглобін з'єднується в легенях з киснем, перетворюючись на оксигемоглобін. Досягаючи з током крові органів і тканин, оксигемоглобін розщеплюється і віддає кисень. Полягає у зв'язуванні та доставці (транспорті) різних речовин від одного органу до іншого.

Номер слайду 27

Захисна функція Антитіла знешкоджують речовини, що надходять в організм або з'являються в результаті життєдіяльності бактерій і вірусів Білок плазми крові фібриноген, беручи участь у згортанні крові, зменшує крововтрати.

Номер слайду 28

Структурна функція. Білки становлять основу будови клітини Гідролізований колаген (білок сполучної тканини)

Номер слайду 29

Білки, жири і вуглеводи - основа харчування

Номер слайду 30

Повноцінні і неповноцінні білки Повноцінні білки - це ті, до складу яких входять всі незамінні амінокислоти. Неповноцінні білки містять не всі незамінні амінокислоти

Номер слайду 31

Повноцінні білки

Номер слайду 32

Домашнє завдання §

Середня оцінка розробки
Структурованість
5.0
Оригінальність викладу
5.0
Відповідність темі
5.0
Загальна:
5.0
Всього відгуків: 1
Оцінки та відгуки
  1. Туровець Олександр Антонович
    Загальна:
    5.0
    Структурованість
    5.0
    Оригінальність викладу
    5.0
    Відповідність темі
    5.0
pptx
До підручника
Хімія 9 клас (Григорович О.В.)
Додано
27 червня 2018
Переглядів
1435
Оцінка розробки
5.0 (1 відгук)
Безкоштовний сертифікат
про публікацію авторської розробки
Щоб отримати, додайте розробку

Додати розробку