Презентація "Ферменти"

{3 C2 FFA5 D-87 B4-456 A-9821-1 D502468 CF0 F}{3 C2 FFA5 D-87 B4-456 A-9821-1 D502468 CF0 F} ферменти Дніпровський державний аграрно-економічний університет

Ферменти та їх характерні особливостіФерменти (або ензими) – це біологічні каталізатори білкової природи. Вони сприяють значному збільшенню швидкості хімічних реакцій. Вступаючи у біохімічні перетворення, ферменти не витрачаються та не зазнають яких-небудь незворотних змін. Ферментативну реакцію зазвичай можна представити рівнянням: Е + S → ES → Е + Р, де Е – фермент, S – субстрат, ЕS – фермент-субстратний комплекс, а Р – кінцевий продукт реакції. Ферменти як білкові речовини часто зв’язані з небілковим компонентом – коферментом, який бере активну участь у його роботі. Коферментами можуть бути, наприклад вітаміни, їх похідні або інші речовини.

Молекулярний Механізм дії ферментів{3 C2 FFA5 D-87 B4-456 A-9821-1 D502468 CF0 F}Загальна схема ферментативної реакції:

специфічні особливості ензимів. Особливостями ферментів порівняно із неорганічними та іншими типами каталізаторів є:Їх здатність у 108–1020 разів пришвидшувати перебіг каталітичних реакцій порівняно із некаталітичними процесами;Дія ферментів є цілком специфічною, тобто вони здатні до каталізу лише певних реакцій та можуть діяти на один субстрат, групу споріднених субстратів або на певні зв'язки чи стерео-хімічні форми субстратів;Ферменти як біологічні каталізатори є лабільними, тобто вони змінюють свою активність під впливом р. Н середовища, температури, вологості, присутності активаторів чи інгібіторів.

Параметри зони оптимуму дії деяких ферментів{3 C2 FFA5 D-87 B4-456 A-9821-1 D502468 CF0 F}Ферментр. НТемпература, С-амілаза(кислотолабільна)5,6–6,3 Термостабільна, зберігає активність при температурі 90С-амілаза(кислотостабільна)4,5–4,8 Термолабільна, інактивується при температурах більше 60СПротеїназа4,0–4,8 Оптимальним є інтервал температур: 40–50СЛіпаза7,5–8,5 Оптимальним є інтервал температур: 60–80СЛіпоксигеназа6,0–7,0 Оптимальним є інтервал температур: 20–30СПоліфенолоксидаза5,0–7,0 Оптимальним є інтервал температур: 40–50СЦелюлаза4,3–4,7 Оптимальним є інтервал температур: 30–40С

Енергія ферментативних процесів

Кінетичні фактори ензиматичних реакцій. Швидкість ферментативних реакцій залежить від: Концентрації субстрату (пряма пропорційна залежність);Концентрації ферменту (те саме);Природи субстрату та його атакованості, тобто просторової доступності до дії ферменту, що залежить від структури та розміру молекул субстрату;Температури та р. Н середовища (оптимальна температура для більшості ферментів становить 40–50°С; при цьому кожний фермент проявляє свою активність у різних межах р. Н);Присутності активаторів та інгібіторів (останніми можуть бути солі важких металів, трихлороцтова кислота тощо).

Загальна Класифікація ферментів. У харчових тех-нологіях основну роль відіграють гідролази та оксидоредуктази: ліпази, пектин-естераза, амілази, протеїнази тощо; ліпоксигеназа, каталаза, пероксидаза та інші ферменти.

Окремі представники ферментів: протеази. Ферментативний гідроліз білків здійснюється під дією протеаз – фермен-тів, які каталізують розрив пептидних зв’язків. Протеази поділяються на: пептидази, які діють на кінцеві пептидні зв’язки, гідролізуючи їх з утворенням амінокислот; протеїнази (пепсин, трипсин), які діють на будь-які пептидні зв’язки білків; при цьому відбувається деструкція білкових молекул.

Окремі представники ферментів: амілази. Ферментативний гідроліз крохмалю відбувається під дією амілолітичних фер-ментів - та -амілази. Перша є ендо-амілазою, тобто вона може розривати внутрішньо молекулярні зв’язки у будь-якому місці. Друга є екзоамілазою, яка відщеплює мальтозу з нередукуючого кінця й діє лише на -D – 1,4-зв’язок. Останнім часом у технології виробництва патоки поєднують кислотний та ферментативний гідроліз крохмалю.

Окремі представники ферментів: ліпаза. Гідроліз триацилгліцеринів відбувається під дією фер-менту ліпази; при цьому утворюється гліцерин і жирні кислоти. Глибина та інтенсивність процесу залежить від хімічного складу ліпідів, супутніх речовин, що додаються чи утворюються, наприклад антиоксидантів, вологості, активності самої ліпази, присутності мікроорганізмів, від контакту з повітрям. На швидкість гідролізу впливає також будова та положення ацилів. Зі збільшенням довжини вуглеводневого ланцюга та ступеня ненасиченості жирних кислот швидкість гідролізу знижується. Остання є значно вищою для моноацилгліцеринів.

Промислові Ферментні препарати

До останнього часу у харчових технологіях використо-вували лише ферментні препарати вільних ферментів. Їх суттєвими недоліками є невеликий термін використання, зокрема один виробничий цикл. Проте досягнення ензимології дозволяють створити теоретичну базу для виробництва ферментів пролонгованої дії – іммобілізованих (фіксованих або зв’язаних) ферментних препаратів. Сутність технології іммобілізації ферментів полягає у їх приєднанні до інертної матриці. Як правило, це нерозчинний полімер-носій, наприклад целюлоза. Фермент може бути ковалентно зв’язаний із матрицею, адсорбований на ній або фізично введений до її складу. Вільні та зв'язані ферменти

застосування ферментних препаратів{3 C2 FFA5 D-87 B4-456 A-9821-1 D502468 CF0 F}Ферментні препарати сприяють збільшенню об'єму хліба{3 C2 FFA5 D-87 B4-456 A-9821-1 D502468 CF0 F}Іноді ферменти застосовуютьз метою освітлення вин та пива

Рекомендована література. Пищевая химия / А. П. Нечаев, С. Е. Траубенберг, А. А. Кочеткова и др. // Под ред. А. П. Нечаева; изд. 4-е, испр. и доп. – СПб.: ГИРД, 2007. – С. 278–348;Харчова хімія: [Навч. посібник] / Я. П. Скоробогатий, А. В. Гузій, О. М. Заверуха. – Львів: «Новий світ – 2000», 2012. – С. 428–437;Харчова хімія: Навч. посібник / В. В. Євлаш, О.І. Торяник, В. О. Коваленко та ін. – Х.: Світ книг, 2012. – С. 36–49;Харчова хімія: Навч. посібник / Л. В. Дуленко, Ю. А. Горяйнова, А. В. Полякова та ін. – К.: Кондор, 2012. – С. 28–35;Харчова хімія: [Навч. посібник] / О. П. Чигвінцева, А. В. Токар. – Дніпропетровськ: «Принтхаус Римм», 2015. – С. 47–65.