презентація на тему: "Білки"

Тема уроку: БІЛКИ – склад, будова та хімічні властивості. у 9 класі

Цілі уроку: Формувати поняття про: білки як природні полімери; первинну, вторинну, третинну й четвертинну рівні структури білкових молекул. Ознайомити учнів з: фізичними властивостями білків; хімічними властивостями білків (реакції гідролізу й денатурації); кольоровими реакціями білків як якісними реакціями на білки. 1

Мотивація навчальної діяльності Які функціональні групи водять до складу амінокислот? Наведіть приклади застосування амінооцтової кислоти. 3. Який зв'язок називається пептидним? 4. Запишіть рівняння реакції між двома молекулами амінооцтової кислоти. 2

«Білки як природні біополімери» Білки Склад Будова молекул Якісні реакції Хімічні властивості 3

Білки - природні високомолекулярні нітрогеновмісні органічні сполуки, побудовані із залишків α-амінокислот, з’єднаних пептидними (амідними) зв’язками. «Приклади амінокислот, що були виділенні при гідролізі білків» Лізин Цистеїн Глутамінова Аланін Серин Гліцин Формула Назва Формула Назва 4

Типи зв’язків у молекулі білку: Пептидний утворюється при взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти та аміногрупи - іншої: 2. Дисульфідний зв’язок утворюється внаслідок відщеплення атомів Гідрогену від сульфідних груп двох амінокислотних залишків цистеїну. -SH + HS- → - S-S- + 2H 5

Рівні структурної організації білків Первинна структура білків лінійна послідовність амінокислот в поліпептидному ланцюзі. Вторинна структура білків це конформація поліпептидного ланцюга, закріплена численними водневими зв’язками між групами N-Н і С=О Третинна структура білка це тривимірна структура, єдиної білкової молекули, просторове розташування вторинних структур. Четвертинна структура білка Характерна для тих білків, молекули яких складаються з двох, чотирьох, і більше поліпептидних ланцюгів 6

Хімічні властивості білків Гідроліз білків - взаємодія білків з водою, в результаті якої білок втрачає свою первинну структуру. Кінцевим продуктом гідролізу білків є амінокислоти. Денатурація білка - втрата білком своїх природних властивостей під впливом деяких факторів. 7

Кольорові реакції білків Біуретова реакція – дія на білок розчину лугу й розчину купрум (ІІ) сульфату. Розчин набуває фіолетового забарвлення, що вказує на наявність поліпептидних зв’язків. Ксантопротеїнова реакція (для білків, що містять бензольне кільце) – дія концентрованої нітратної кислоти з появою жовтого забарвлення. При додаванні лугу жовте забарвлення змінюється на оранжеве. Цистеїнова реакція (для білків, що містять сульфур) - кип’ятіння розчину білка із плюмбум (ІІ) ацетатом до появи чорного забарвлення. 8

1. Білок – це ….органічна речовина. 2. Мономером білка є… 3. Основний зв'язок у молекулі білка... 4. Структурні рівні білка- … 5. Денатурація – це … 6. Якісні реакції на білок … Підбиття підсумків уроку: 9

1. Білок – це високомолекулярна органічна речовина. 2. Мономером білка є α-амінокислота. 3. Основний зв'язок у молекулі білка – пептидний. 4. Структурні рівні білка – первинна, вторинна, третинна й четвертинна. 5. Денатурація – це втрата білком своїх природних властивостей під впливом деяких факторів. 6. Якісні реакції на білок – біуретова, ксантопротеїнова, цистеїнова. ТАБЛИЦЯ - КЛЮЧ 10

1. Опрацювати матеріал параграфа 35 2. відповісти на запитання до нього 3. виконати вправи 5 і 6. Творче завдання. Підготувати повідомлення про роль білків у житті живих організмів. Домашнє завдання 11