Хід уроку: Організаційний момент. Актуалізація знань: повторення понять «амінокислоти», «полімери». Вивчення нового матеріалу: пояснення основних понять, демонстрація моделей білкових структур. Практична частина (досліди): Виявлення білків у продуктах харчування (біуретова реакція, ксантопротеїнова реакція). Закріплення матеріалу: розв’язання тестових завдань і обговорення. Підбиття підсумків уроку. Домашнє завдання: опрацювати конспект, виконати проєкти .
Мотивація навчальної діяльності: значення білків у житті людини Білкові речовини були відомі людині з давніх - давен. Вперше почав вивчати хімію білкових речовин Я. Бекаррі. У 1728 р. він виділив із пшеничного борошна білок — клейковину і дослідив деякі його властивості. У той же час білки вивчав і француз А. Фуркруа. Він грунтовно дослідив білки сироватки крові і назвав її три компоненти — желатин, абульмін, фібрин. Вміст білків в організмі людини: у м'язах — 80%, в шкірі — 63%, в-печінці — 57%, в кістках — 28%. До складу живих організмів входить 2*10 видів білків, із них 5 млн. — до складу людини і тварин.
Структура білків3. Вивчення нового матеріалу. Кількість і послідовність амінокислот, сполучених пептидними зв'язками в ланцюг(поліпептид). Поліпептидний ланцюг скручується в спіраль, який стабілізується водним зв'язками. Поліпептидні спіралі орієнтуються в просторі у вигляді клубка(глобули), утримуються дисульфідними і гідрофобними зв'язками. Декілька поліпептидних ланцюгів утворюють комплекс за допомогою водневих і інших зв'язків (гемоглобін – чотири поліпептидні ланцюги).
Денатурація - це порушення природної структури білка. Якщо порушуються всі структури білка, включаючи первинну, така денатурація називається необоротною. Ренатурація - це відновлення структури білка на початковій стадії руйнування. Деструкція-Розклад білків до СО2, Н2 О,NH3.3. Вивчення нового матеріалу. Властивості білків. Які процеси переважають у нашому організмі хвороби. Чому лікарі не радять знижувати температуру медикаментами ?
Спричинити денатурацію можуть такі фактори1. Нагрівання або дія інфрачервоного або ультрафіолетових променів.(Кінетична енергія викликає сильну вібрацію атомів білка, внаслідок чого слабкі водневі і іонні зв’язки розриваються. Білок згортається (коагулює).)2. Сильні кислоти, сильні луги і концентровані розчини солей.(Іонні зв’язки розриваються і білок коагулює. Довготривала дія реагенту може викликати розрив і пептидних зв’язків.)Важкі метали. Катіони утворюють міцні зв’язки з карбоксил-аніонами і часто викликають розриви іонних зв’язків. Внаслідок цього білок, який містився в розчині, випадає в осад.)4. Органічні розчинники.(Дані реагенти розривають внутрішньомолекулярні водневі зв’язки. Спирт як дезинфікуюй засіб викликає денатурацію білка тих чи інших бактерій
Фізичні властивості білків3. Вивчення нового матеріалу. Аморфні речовини, добре розчинні у воді (гідрофільні білки). М’які, добре розчинні (альбумін);Тверді, не змішуються з водою (кератин - роги, копита,нігті, пір’я; хітін – панцирі крабів,павуків;Не мають температури плавлення;При нагріванні можуть втрачати структуру (денатурація).
3. Вивчення нового матеріалу1. Біуретова – взаємодія слаболужних розчинів білків с розчином сульфату міді (II), в результаті якої зявляється фиолетово-синє забарвлення.3.4. Хімічні властивості2. Денатурація білків – руйнування третинної та четвертинної структури під дією температури, кислот, спиртів. Лабораторний дослід №3. Біуретова реакція. Лабораторний дослід №4. Ксантопротеїнова реакція. Результати спостережень запишіть у зошит
3. Вивчення нового матеріалу. Структурна (Входять до складу клітинних мембран, мембран органоїдів) Еластин Колаген (хрящі, сухожилки) Осеїн(кістки) Кератин (нігті, пір’я)Скорочувальна (Скоротливібілки, забезпечують рух) Актин і міозин (м’язи) Тубулін (війки, джгутики, мікротрубочки)Важлива частина імунноїсистеми – антитіла, зсідання крові) Імуноглобуліни (антитіла) Фібриноген, тромбопластин, тромбін (зсіданнякрові)
Закріплення Установіть відповідність між типом структури білка та її характеристикою: Структура1- первинна 2- вторинна 3- третинна 4- четвертинна Характеристика. А- утворення глобул. Б – послідовність амінокислот. В – утворення водневих зв'язків між радикалами амінокислот. Г – універсальна взаємодія між елементами поліпептидного ланцюга. Д – утворення біполярного іона. Розв'язуємо тести з теми за посиланням https://zno.osvita.ua/chemistry/tag-aminokisloti/
Домашнє завдання Навчальні проекти19. Натуральні волокна тваринного походження: їхні властивості, дія на організм людини, застосування.20. Анілін – основа для виробництва барвників.21. Синтез білків.22. Збалансоване харчування – запорука здорового життя.23. Виведення плям органічного походження
