Білки, їхня структурна організація та основні функуції

Білки, їхня структурна організація та основні функуції

Вступ. Серед органічних сполук білки відіграють провідну роль. Вони часто переважають у клітинах і в кількісному відношенні: приміром, у клітинах тварин становлять до 40-50 % сухої маси, а рослин - до 20-35 %.

Білки та їхні мономери Білки - високомолекулярні нітрогенвмісні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот. Амінокислоти - це органічні кислоти, що містять аміногрупу (-NH2), якій притаманні лужні властивості, та карбоксильну групу (-СООН) з кислотними властивостями. Ці групи, як і атом Гідрогену, зв’язані з одним і тим самим атомом Карбону. Є у складі амінокислот і групи, якими вони різняться. Їх називають радикалами (R-групами). У різних амінокислот вони неоднакові за хімічною будовою. Загальна формула амінокислоти має вигляд:

Загалом відомо понад 100 амінокислот, але до складу білків входить лише 20 стандартних, які є майже в усіх білках. Різні комбінації цих 20 амінокислот забезпечують нескінченну різноманітність білкових молекул (число можливих варіантів - близько 2 х 1018). Молекула кожного певного білка характеризується специфічними складом і послідовністю амінокислотних залишків (радикалів), які надають їй неповторних функціональних властивостей.

Назви стандартних (основних) амінокислот та їхні скорочені позначення

Амінокислоти. НезамінніЗамінніздатні синтезуватися з продуктів обміну речовин (утворюються в організмі)в організмі людини і тварин не синтезуються, вони надходять разом з їжею. Їх синтезують рослини, гриби, бактерії. Білки, які містять усі незамінні амінокислоти, називають повноцінними, на відміну від неповноцінних, до складу яких не входять окремі незамінні амінокислоти.

Залишки амінокислот у складі білків сполучені між собою міцним ковалентним зв’язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої. Цей тип зв’язку називають пептидним, (від грец. пептон - зварений). Завдяки такому міцному зв’язку утворюється сполука, що складається із залишків двох амінокислот - дипептид. Структури, які складаються з великої кількості залишків амінокислот (від 6-10 до декількох десятків), належать до поліпептидів (пептидний зв’язок позначено кольором):

Пептидний зв’язок. Поліпептиди з високою молекулярною масою (від 6000 до кількох мільйонів) називають білками. Вони складаються з одного або декількох поліпептидних ланцюгів і можуть містити до кількох тисяч амінокислотних залишків.

Рівні просторової організації білків. Відомо чотири рівні просторової організації білків: первинний, вторинний, третинний і четвертинний

Первинна структура білків. Первинну структуру білків визначає певна послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних за допомогою пептидних зв’язків. Така структура зумовлює властивості та функції білкової молекули.

Вторинна структура білків. Для виконання специфічних функцій молекула білка має набути вторинної структури, частково чи повністю скрутитися в спіраль завдяки водневим зв’язкам, які виникають між атомами Гідрогену NH-групи одного витка спіралі та Оксигену СО-групи іншого витка спіралі. Існує 2 види вторинних структур- α і β шари.

Третинна структура білків. Третинна структура зумовлена здатністю поліпептидної спіралі закручуватися певним чином у грудку, або глобулу, завдяки зв’язкам, що виникають між залишками амінокислоти цистеїну. Це так звані дисульфідні зв’язки. Підтримання третинної структури забезпечують гідрофобні, електростатичні та інші взаємодії, а також водневі зв’язки

Дисульфідні містки

Четвертинна структура білків. Четвертинна структура білків виникає, коли об’єднуються кілька глобул. Наприклад, молекула гемоглобіну складається із чотирьох залишків молекул білка міоглобіну . Підтримання четвертинної структури забезпечують гідрофобні, електростатичні та інші взаємодії, а також водневі зв’язки.

Залежно від хімічного складу білки поділяють на прості та складніПрості, або протеїни, складаються лише з амінокислотних залишків Складні, або протеїди, у молекулах містять також небілкові компоненти - залишки ортофосфатної та нуклеїнових кислот, вуглеводів, ліпідів, атоми Феруму, Цинку, Купруму тощо.

Властивості білків. Функціональні властивості білків зумовлені їхнім амінокислотним складом і просторовою структурою. Білки(За формою)Фібрилярні (ниткоподібні) Глобулярні (кулясті)зазвичай нерозчинні у воді й виконують структурну (наприклад, кератин входить до складу волосся людини або шерсті тварин) або рухову (скоротливі білки) функціїздебільшого водорозчинні та виконують в організмі інші функції: наприклад, гемоглобін забезпечує транспорт газів, пепсин - розщеплення білків їжі, імуноглобулін (антитіла) - захисну.

Одна з основних властивостей білків - їхня здатність під впливом різних чинників (дія концентрованих кислот і лугів, високої температури тощо) змінювати свою структуру і властивості. Процес порушення природної структури білків, який супроводжується розгортанням білкової молекули без зміни її первинної структури, називають денатурацією. Здебільшого денатурація необоротна. Але якщо на початкових стадіях денатурації припиняється дія чинників, що призвели до неї, білок може відновити свій початковий стан. Це явище називають ренатурацією.