Конспект уроку на тему "Склад і будова білків. Біологічна роль амінокислот та білків "

Про матеріал

Матеріали містять інформацію щодо будови та властивостей амінокислот як мономерів білків, розглянуто утворення пептидів, білки, їх біологічні функції, структури, приділяється увага процесам денатурації та ренатурації, класифікації білків. Подано питання до самоконтролю.

Перегляд файлу

Тема заняття: Склад і будова білків. Біологічна роль амінокислот та білків

Амінокислоти – структурні компоненти, з яких побудовано білки. Розглядаючи біоло-гічні функції амінокислот, необхідно відмітити, що амінокислоти приймають участь в ут-воренні багатьох низькомолекулярних сполук в організмі (-аміномасляна кислота), гормонів амінокислотної природи (трийодтиронін, адреналін), є попередниками основ, які входять до складу нуклеїнових кислот та порфіринів, необхідних для біосинтезу гемоглобіну.

У складі природних білків зустрічається 20 амінокислот. Усі амінокислоти, які входять до складу білків, є амінопохідними карбонових кислот, у яких один атом Гідрогену в ради-калі при атомі -Карбону заміщений на аміногрупу. Наприклад:

Усі амінокислоти об’єднані загальною ознакою – наявністю вільної карбоксильної групи та вільної незаміщеної аміногрупи при атомі -Карбону. Поміж цих двох функціональних груп, кожна амінокислота має характерний тільки для неї радикал. Загальну будову -аміно-кислот можна навести у вигляді схеми:

Деякі амінокислоти не можуть синтезуватися в організмі людини та повинні потра-пляти разом з їжею. Вони мають назву незамінних, до них відносять: валін, ізолейцин, лей-цин, метіонін, триптофан, треонін, лізин, фенілаланін, тирозин, цистеїн.

Інші амінокислоти в організмі синтезуються та мають назву замінних – це аланін, аспа-рагін, аспарагінова, гідроксилізин, гідроксипролін, гліцин, глутамінова, глутамін, пролін, се-рин. До напівзамінних відносять аргінін та гістидин.

Амінокислотам притаманні амфотерні властивості, оскільки аміногрупа має основ-ний характер, а карбоксильна – кислотний.

Повний (сумарний) заряд амінокислоти залежить від рН, тобто, від концентрації Н⁺-йонів у розчині. Значення рН, при якому сумарний заряд амінокислоти дорівнює нулю (у водних розчинах інтервал рН від 4 до 9) має назву ізоелектричної точки (амінокислота не переміщується в постійному електричному полі). При цьому амінокислоти існують переваж-но у вигляді біполярних йонів, або цвіттер-йонів:

Одна з важливих властивостей амінокислот – це їх здатність вступати в реакцію полі-конденсації з виділенням молекули води та утворенням ковалентного пептидного зв’язку, у якому беруть участь тільки функціональні групи сусідніх амінокислот. Наприклад:

дипептид

До дипептиду аналогічно можуть приєднуватися інші амінокислоти з утворенням три-, тетра-, пента- й т.д., до великого поліпептиду – білка.

Білки – це високомолекулярні нітрогенвмісні органічні сполуки, які побудовано з вели-кої кількості залишків амінокислот, сполучених між собою пептидними (кислотно-амідни-ми) зв’язками в поліпептидні ланцюги, які мають складну структурну просторову органі-зацію та виконують найважливіші функції в живих організмах. У їх складі також зустрічає-ться – Фосфор, Йод, Ферум, Купрум, Магній.

Білкам належить значна роль у структурі та функціях живих організмів. Тканини люди-ни і тварин містять від 10% до 20% білків. Білки виконують ряд біологічних функцій:

 структуроутворююча – структурні білки відповідають за підтримання форми та стабіль-ності клітин і тканин (до цих білків відносяться колаген, еластин);

 транспортна, наприклад, гемоглобін еритроцитів переносить оксиген та карбон діоксид між легенями та тканинами;

 захисна – імунна система захищає організм від збудників хвороб, у якості ключового ком-поненту цієї системи виступають імуноглобуліни;

 регуляторна, деякі білки є гормонами (інсулін, соматотропін);

 ферментативна – білки є біологічними каталізаторами, здійснюючи в організмі метаболіч-ні реакції;

 рухова – білки актин та міозин приймають участь в процесах скорочення та розслаблення м’язів;

 запасна, наприклад, у рослинах містяться запасні білки, які є цінними поживними речови-нами; в організмі тварин м’язові білки слугують резервними поживними речовинами, які мобілізуються при необхідності.

Розрізняють чотири рівні організації білкової молекули – первинна, вторинна, третинна і четвертинна структури білка.

Первинна структура – це кількість, якість та порядок розміщення залишків аміно-кислот у поліпептидному ланцюзі, розташованому в просторі. Основу первинної структури складають пептидні зв’язки. Уперше цю гіпотезу висловив А.Я. Данилевський (1888 р.), по-тім підтвердив Е. Фішер, здійснюючи синтез пептидів.

Вторинна структура – це просторова конфігурація поліпептидного ланцюга. У виник-ненні спіральних ділянок білка приймають участь водневі та дисульфідні зв’язки. Існують -спіраль та -складчаста структура.

Третинна структура – це об’ємна тривимірна конформація поліпептидного ланцюга. Основними хімічними зв’язками, які виникають при формуванні третинної структури, є слабкі ван-дер-ваальсові зв’язки, естерні, йонні, дисульфідні та водневі.

Четвертинна структура білка виникає внаслідок сполучення декількох білкових суб-одиниць, які мають первинну, вторинну та третинну структури, у макромолекулу, єдину в структурному та функціональному відношеннях. Для четвертинної структури деяких білків характерне глобулярне розташування субодиниць (гемоглобін), для інших об’єднання в спі-ральні четвертинні структури за типом гвинтової симетрії (вірус тютюнової мозаїки).

Розрізняють білки прості та складні. Прості білки складаються тільки з α-амінокис-лотних залишків, а складні мають ще не амінокислотні компоненти – гем, похідні вітамінів, ліпідні або вуглеводні. До простих відносяться альбуміни, глобуліни, проламіни, гістони.

У складних білках – два компоненти – простий білок та небілкова речовина – сполучені між собою ковалентними або слабкими (йонними, водневими та ін.) зв’язками. До складних білків відносять нуклеопротеїни, хромопротеїни (металопротеїни), фосфопротеїни, гліко-протеїни.

Білки під впливом фізичних (температура, ультразвук, йонізуюча радіація), хімічних (мінеральні та органічні кислоти, луги, органічні розчинники, солі важких металів, алкало-їди) та біологічних (дія протеолітичних ферментів) факторів зазнають глибоких змін, які по-в’язані з порушенням четвертинної, третинної і навіть вторинної структури, що призводить до порушень фізико-хімічних та біологічних властивостей білка, а саме до денатурації. При денатурації білків відмічається розрив зв’язків (водневих, дисульфідних, електростатичних, естерних, ван-дер-ваальсових та ін.). Це призводить до зміни просторової структури та змен-шення її гідрофільних властивостей. Білок стає більш гідрофобним, втрачає здатність розчи-нятися у звичайних для нього розчинниках та свої біологічні функції. Такий вид денатурації вважається незворотним на відміну від зворотного.

Перелік питань до самостійної підготовки.

Дати визначення амінокислотам, їх поширення у природі.
Біологічні функції амінокислот.
Замінні та незамінні амінокислоти.
На конкретному прикладі пояснити подвійну будову амінокислот.
Пептидний зв’язок, механізм його утворення.
Визначення поняття білків, їх будова.
Біологічні функції білків.
Структури білків. Навести характерні типи зв’язків для кожної структури.
Денатурація білків. Пояснити, які зміни відбуваються при цьому в білковій молекулі.