Презентація до уроку: "Ферменти"

Ферменти

Ферменти – це біологічні каталізатори процесів, що відбуваються в живих організмах. Більшість ферментів мають білкову природу. Схема роботи рибозиму. Рибозими забезпечують розщеплення або зшивання молекул. Ферментами можуть бути деякі молекули РНК - рибозими. Активна частина рибосоми, що здійснює біосинтез білка, теж є рибозимомрибозимсубстратт-РНКНарощування поліпептидного ланцюга

Ферменти прискорюють перетворення одних речовин (субстратів) на інші (продукти), збільшуючи швидкість реакцій у мільйони і мільярди разів. Відомо біля 2 000 ферментів

Будова ферментівпрості – такі ферменти складаються лише з амінокислот (амілаза, ліпаза, протеаза)Ферменти за будовою поділяють на дві групи: Амінокислоти з’єднуються пептидними зв’язками і згортаються у третинну структуру, утворюючи своєрідну «кишеню», у якій перетворюється субстрат

Будова ферментівскладні – такі ферменти складаються з білкової і небілкової частин (полімераза, каталаза)Ферменти за будовою поділяють на дві групи:білкова частинанебілкова частинаапоферменткофакторхолофермент. Якщо зв’язок між білковою та небілковою частинами слабкийкофермент. Якщо зв’язок між білковою та небілковою частинами міцнийпростетична група

Будова ферментівскладні – такі ферменти складаються з білкової і небілкової частин (полімераза, каталаза)Ферменти за будовою поділяють на дві групи:білкова частинанебілкова частинаапоферменткофакторвизначає специфічність ферменту і обумовлює швидкість реакціїутворює активний центр, забезпечує перетворення субстрату, перенесення атомів, електронів, функціональних груп. Коферменти – це вітаміни, йони Купруму, Феруму, Магнію, Мангану

Будова ферментів. У молекулі ферменту розрізняють три спеціалізовані центри: - активний, - субстратний, - алостеричнийактивний центрсубстратний центрсубстрат. У простих ферментів активним центром є ділянка зв’язаних амінокислот. У складних ферментів активним центром є небілкова частина – кофактор з білковими функціональними групами, що прилягають до нього

Будова ферментівактивний центрсубстратний центрсубстрат. У молекулі ферменту розрізняють три спеціалізовані центри: - активний, - субстратний, - алостеричний. Просторові конфігурації активного комплексу ферменту і субстрату підходять один до одного, як ключ до замка

Будова ферментівактивний центрсубстратний центрсубстрат. У молекулі ферменту розрізняють три спеціалізовані центри: - активний, - субстратний, - алостеричний. Субстратний центр – це ділянка, до якої прикріплюється субстрат

Будова ферментів. У молекулі ферменту розрізняють три спеціалізовані центри: - активний, - субстратний, - алостеричнийферменталостеричний регуляторалостеричний центрсубстрат. Субстрат не зв’язується, активність ферменту гальмується. Фермент активний. Прикріплюючись до алостеричного центру, регулятори (гормони, ферменти, медіатори) змінюють конфігурацію молекули ферменту і його активність

Властивості ферментів1. Висока біологічна активність. На велику кількість субстрату використовується мала кількість ферментів. При нанесенні каталази на субстрат з’являються бульбашки. Відбувається реакція розщеплення гідроген пероксиду:2 H2 O2 → 2 H2 O + O21 молекула каталази за 1 хвилину може розщепити 5 млн молекул гідроген пероксиду

Властивості ферментів2. Ферменти, перетворюючи субстрат, не входять до складу кінцевих продуктів реакціїсубстратактивний центр ферментуфермент-субстратний комплексферментпродукти реакції

Властивості ферментів3. Ферменти прискорюють швидкість як прямої, так і зворотньої реакцій4. Висока специфічність – кожен фермент каталізує тільки певну реакцію. Амінопептидаза гідролізує ланцюг білка на початку, карбоксипептидаза – на протилежному5. Термочутливість – оптимальна температура функціонування ферментів +37…+40°C

Властивості ферментів6. р. Н-залежність – ферменти виявляють свою активність за певної концентрації йонів Гідрогену, тобто за певного значення р. Ншлунокр. Н=2дванадцятипала кишкар. Н=8тонка кишкар. Н=7-7,5товста кишкар. Н=8,5-97. Активність ферментів залежить від концентрації субстратушвидкість реакціїконцентрація субстрату. Х – точка насичення. Збільшення концентрації не призводить до збільшення швидкості реакції

Властивості ферментів8. Чітка локалізація в клітиніУ рибосомах присутні ферменти для процесу біосинтезу білка. У ядрі присутні ферменти для процесів транскрипції та реплікаціїУ лізосомах наявні ферменти гідролізу. У цитоплазмі працюють ферменти для активізації амінокислот. У хлоропластах наявні ферменти фотосинтезу

Класифікація ферментів. Оксидоредуктази каталізують окисно-відновні реакціїТрансферази здійснюють перенесення функціональних груп всередині та між клітинами. Гідролази є ферментами розкладу субстратів за участю води. Ліази каталізують реакції розщеплення субстратів без участі водиІзомерази впливають на реакції внутрішньоклітинних перетворень. Синтетази беруть участь в утворенні різних сполук

Застосування ферментіву промисловостіу харчовій промисловості для виробництва сиру, дитячого харчування, освітлення соківу легкій промисловості для розм’ягшення шкіру сільському господарстві для збільшення цінності кормів

у хімічній промисловості для виробництва біопорошків з ферментними добавкамиу косметичній промисловості для виробництва кремів з антивіковим ефектом. У генній інженерії для створення та редагування геномів,у фармацевтичній промисловості для виробництва ліківінсулін. Застосування ферментіву промисловості

Чи залишились запитання?

Відео до уроку ви можете переглянути за посиланням:https://www.youtube.com/watch?v=QXAIv. SJwz. Js&t=25s