Білки – це високомолекулярні нітрогенвмісні органічні сполуки, що складаються з амінокислот, зв’язаних пептидними зв’язками та мають складну просторову конфігурацію Елементний склад білків C – 50–55% H – 6–7% O – 21–24% S – 0,3–2,5% N – 15–18% P, Fe, Mg, Cu, Zn, I, Cl, Br. Олександр Якович Данилевський (1838 – 1923 р. р.) вивчав структуру білків, довів наявність пептидного зв’язку.
Первинна структура білка – це послідовність амінокислот в поліпептидному ланцюгу Пептиди поділяють на: Олігопептиди – містять не більше 10 амінокислотних залишків Поліпептиди – містять до 100 амінокислотних залишків Пептидна молекула – це продукт поліконденсації α-амінокислот, що проходить з утворенням пептидного зв’язку
Вторинна структура білка – це розміщення в просторі поліпептидного ланцюга Розрізняють три види вторинної структури білків: α-спіраль, β-структура та спіраль колагену Третинна структура – це вкладання поліпе птидного ланцюга зі вторинною структу- рою в просторі Четвертинна структура об’єднання декількох поліпептидних ланцю- гів з третинною структурою в глобулу І ІІ ІІІ ІV
Формально пептидом є амінокислотний ланцюг будь-якої довжини, цей термін найчастіше використовують для коротких полімерів, що містять до 40—50 мономерних одиниць. Довші пептиди називають поліпептидами або білками. Класифікації білків: І. За молекулярною масою: 200-1000 Да - пептиди 1000-5000 Да - поліпептиди > 5000 Да - білки ІІ. За структурою: Прості – складаються тільки з амінокислот Складні – складаються з амінокислот та іншої небілкової частини(залишки молекул вуглеводів, ортофосфатної кислоти…)
Фізичні властивості білків Ізоелектрична точка – значення рН, при якому білок набуває нульового заряду і випадає в осад Денатурація – незворотнє осадження білків під впливом: Високої температури Високого тиску Концентрованих мінеральних кислот Алкалоїдних реактивів Висолювання – зворотнє осадження білків, яке відбувається під впливом солей лужних та лужно-земельних металів Будовою білків пояснюються їхні різноманітні властивості. Вони мають різну розчинність: одні розчиняються у воді, інші – у розведених розчинах нейтральних солей, а деякі зовсім не здатні розчинятися.
1. Гідроліз білків. Найважливішою властивістю білків є здатність їх до гідролізу. Гідроліз – розпад до амінокислот під дією ферментів в живих організмах або при нагріванні з розчинами кислот чи лугів. Хімічні властивості Білок + пН2О → суміш α-амінокислот 2. Денатурація білків. Порушення вторинної, третинної структури білка під впливом деяких факторів: дії сильних кислот й лугів, етанолу, солей важких металів, нагрівання, радіації, механічного впливу тощо.
Хімічні властивості 4. Амфотерність – взаємодія з кислотами й лугами з утворенням солей. Наявність білків можна виявити за допомогою кольорових реакцій на білки. Біуретова реакція виявляє наявність у білку пептидного зв’язку. Готуємо осад Купрум (ІІ) гідроксид: до розчину Калій гідроксиду додаємо кілька крапель розчину купрум (ІІ) сульфату КОН + СuSO4 → Cu(OH)2↓ + K2SO4 (блакитний осад) До розчину білка додаємо кілька крапель купрум (ІІ) гідроксиду і спостерігаємо характерне фіолетове забарвлення.
1.Чому лікарі рекомендують «збивати» температуру хворого, якщо вона перевищує 38о С? (можлива денатурація білка) 2.Чому з вареного яйця ніколи не з’явиться курча? (Білок яйця незворотно втрачає структуру з-за тепловий денатурації) 3. Чому на упаковці прального порошку з ензимами стоїть обмеження по температурі для прання 40о С ? (ензими – це ферменти білкового походження, які при температурі більш 40о С втрачають свої властивості, відбувається денатурація.) 4.На чому базується використання спирту як дезинфікуючого засобу? (Викликає денатурацію білків бактерій). Дайте відповідь на запитання: