Урок. Білки, їх структура, властивості, значення для існування живих організмів

Органічні речовини. Це сполуки, які мають «скелети» з ковалентно зв’язаними атомами карбону (С). Органічні сполуки. Ліпіди. Білки Вуглеводи Нуклеїнові кислоти АТФ

Антуан Франсуа де Фуркруа. Білкові речовини були відомі ще з давніх часів. На початку XIII ст. було встановлено, що речовини, які знаходяться в соках рослин, екстрактах тваринних тканин, мають однакову природу. На початку XVIII ст (1728р) французький хімік Антуан де Фуркруа детально вивчив склад білків сироватки крові – фібрин. У той час були досліджені такі білки, як альбумін з яєчних білків, глютен із зерна пшениці. Голландський хімік Герріт Мульдер провів аналіз складу білків і виявив, що практично всі білки мають однакову емпіричну формулу. В 1839р Г. Мульдер назвав білки протеїнами (грец. перший)М’язи-80%; шкіра-63%; печінка-57%; кістки-28%; головний мозок-45%

{5 C22544 A-7 EE6-4342-B048-85 BDC9 FD1 C3 A}Речовина. Молекулярна маса. ОкситоцинІнсулін. Рибонуклеаза. Альбумін яйця. Гемоглобін. Актоміозин. Глюкоза. Вода1 0075 73415 00036 00065 5001 500 00018018 ХІМІЧНИЙ СКЛАД БІЛКІВ В 1810р вчені Гей Люсак і Л. Біснор встановили елементарний склад білків: C,O,H,N, а також S, P, Fe… ppt_x

Білки – високомолекулярні органічні сполуки – полімери, мономерами яких є амінокислоти. У тварин білки становлять 40-50% сухої маси. У рослин 20-35% сухої маси.

Складаються з амінокислотних залишків + небілкові компоненти:нуклеопротеїди; металопротеїди;хромопротеїди; ліпопротеїди;глікопротеїди

Прості білки – протеїни – побудовані тільки із залишківамінокислот. На гістони намотується нитка ДНКАльбумін – білоккурячого яйця. Глобулін – білок плазми крові

Складні білки – протеїди - побудовані із залишківамінокислот і небілкової частини. Ліпопротеїди (транспортують холестерин та інші стероїди)Хромопротеїди містять забарвлену групу(беруть участь у фотосинтезі і клітинному диханні)Нукреопротеїни – комплекси білків з нуклеїновими кислотами(нуклеосома – ДНК, намотана на гістони)Металопротеїди містять йони металів(гемоглобін – йони Феруму)

Білки – це високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот. Будова амінокислоти. Аміногрупа. Карбоксильна група

Структура амінокислоти. Аміногрупа, надає лужні властивостіКарбоксильна група, надає кислотні властивостіРадикал (відмінна частина амінокислоти)

!!! Всі білки живої природи складаються з однакових 20 «чарівних» амінокислот – це доказ єдності походження живої природи.

20 амінокислот, з яких будуються білки живих організмів, поділяють на: замінні – амінокислоти, що синтезуються організмом людини і тварин (10) незамінні – амінокислоти, що не синтезуються, а надходять з їжею (10)L (довжина АК) складає 0,35нм. Mr (відносна молекулярна маса амінокислоти) дорівнює 100 Да (а.о.м.)

Зв’язок в молекулі білка. Амінокислота ІАмінокислота ІІПептидний зв’язок. Вода

Утворення молекули білка (поліпептиду)+Н2 Опептидний зв’язокдипептид

Первинна структура. Вторинна структура. Третинна структура. Четвертинна структура. Рівні організації білків

ПЕРВИННА СТРУКТУРА –це послідовне з’єднання амінокислотних залишків у поліпептидний ланцюг, від якої залежать інші рівні організації білка. !!! Підтримують структуру пептидні зв’язки.заміна однієї амінокислоти на іншу амінокислоту дає утворення нового білка з новими властивостями. Структура і властивості білка залежать від:1) виду амінокислоти (які); 2) кількості амінокислот (скільки) 3) черговості розміщення АК (як).

ВТОРИННА СТРУКТУРА – поліпептидний ланцюг скручується в спіраль таким чином, що амінокислотні радикали залишаються зовні спіралі. !!! Підтримують структуру водневі зв’язки, які утворюються між –СО- і –NH- різних амінокислот. Водневий зв’язок слабше ковалентного, але повторений багаторазово дає міцне з’єднання. Вторинна структура

. ТРЕТИННА СТРУКТУРА – поліпептидна спіраль орієнтується в просторі у вигляді клубка – глобули.!!! Підтримують структуру дисульфідні (виникають між двома молекулами цистеїну), гідрофобні зв’язки. Третинна структура

Четвертинна структура

СТРУКТУРИ БІЛКА

Фізичні властивості білків. Дуже різноманітні: Білок курячого яйця – це в’язка безбарвна речовина, яка частково розчиняється у воді або в розчині кухонної соліМ’які, добре розчинні (альбумін);Тверді, не змішуються з водою, стійкі (кератин - роги, копита, нігті, пір’я; хітін – панцирі крабів, павуків);Інші білки не стійкі, при дії різних чинників середовища ( підвищення t, опромінювання, механічна дія, дія ряду хімічних речовин…) руйнуються. Слабкі зв’язки, які підтимують вторинну, третинну , четвертинну структури руйнуються і молекула білка розкручується – це приводить до порушення природної структури білка – денатурації.ppt_x

Денатурація - складний процес порушення природної структури білка, при якому молекула білка розкручується. Ренатурація – процес відновлення молекули білка до природної структури.!!! Можливий при збереженні первинної структури (пептидних зв’язків)Деструкція - це необоротний процес руйнування первинної структури білка.

Функції білківppt_x

Функції білківбудівельна. Білки – компоненти клітинних мембран, входять до складу цитоскелету клітин Еластин – компонент стінок кровоносних судин, шкіри. Колаген – білок шкіри, зв’язок, сухожилків. Кератин - волосся, кігті, нігті, пір’я, роги, копита

Функції білківрухова. Актин. Міозин. Актин, міозин м’язів забезпечують рухи тіла, роботу органів. Актин і міозин – білки м’язів

Функції білківтранспортна. Гемоглобін та міоглобін транспортують кисень. Альбумін сироватки крові переноситьжирні кислоти, гормони, ліпіди, ліки. Гемоціанін транспортуєкисень у головоногихмолюсків. Транспортні білки пронизують клітинну мембрану

Функції білківзахисна. Антитіла або імуноглобуліни —знешкоджують антигени, чужорідні речовиниІнтерферони –антивірусні білки. Фібриноген і протромбін забезпечують згортання кровіТоксини – ядовиті білки

Функції білківрегуляторна. Білки – гормони – підтримують гомеостаз організму, регулюють роботу внутрішніх органів

Функції білківсигнальна. Високочутливі білки, входять до складу рецепторів мембрани, передають інформацію за рахунок зміни третинної структури. Родопсин, йодопсин – сигнальні білки сітківки ока

Функції білківенергетична. При розщепленні 1 г білка вивільняється 17,2 к. Дж енергії

Функції білківзапасаюча. Альбумін - білок курячого яйця –запасає воду. Феритин запасає Ферум у клітинах печінки та селезінки. Міоглобін запасає кисеньу волокнах м’язів. Казеїн – білок молока

Функції білківкаталітична. Ферменти – біологічні каталізатори білкової природи, що в сотні разів прискорюють хімічні реакції. БУВАЮТЬ: Прості ферменти містятьтільки амінокислоти:пепсин,трипсин, амілаза. Складні ферменти містятьактивну частину (білкову) – апофермент та небілкову – кофермент (не діє без активного центра)!!! Властивості ферментів: 1) дія фермента специфічна;2) ферменти прискорюють швидкість хім. реакції, але самі в реакції не витрачаються; 3) невелика кількість ферменту сприяє перебудові великої кількості субстрату; 4) активність ферменту залежить від: t, Ph середовища, тиску, концентрації речовини та фермента…;5) Присутність фермента не впливає ні на властивості, ні на природу субстрату та кінцевого продукту.

Значення білків для живих організмів. Білки молока і яєць засвоюються на 96 – 97 %Білки м’яса та риби засвоюються на 93 – 95 %Рослинні білки засвоюються на 60 – 75 %

Дякую за увагу!!!ppt_x