Презентація "Хімія білків"

Хімія білків. Дніпровський державний аграрно-економічний університет

білки у продуктах харчування. Білками або протеїнами називають високомолекулярні природні нітрогеновмісні сполуки, молекули яких побудовані із залишків протеїногенних -амінокислот. Враховуючи те, що білки складають значну частину сухої речовини продуктів харчування (див. табл.), а також те, що вони наділені рядом специфічних влас-тивостей і функцій, які не є харак-{21 E4 AEA4-8 DFA-4 A89-87 EB-49 C32662 AFE0}Продуктг/100 г продукту. Продуктг/100 г продукту. М'ясо15–22 Хліб5–10 Риба12–17 Квасоля19–20 Яйця10,6 Горох. Сир29–32 Сочевиця. Молоко3 Соя34–40терними для інших класів сполук, визначення складу та структурно-функціональної організації поліпептидів містить у собі рішення багатьох проблем виробництва, зберігання та споживання харчових виробів.

Амінокислоти та їх базові типи. Загальна кількість амінокислот, що зустрічаються у природі, сягає близько 300 од. Серед них розрізняють:(1) амінокислоти, що входять до складу білків;(2) амінокислоти, що утворюються з інших амінокислот, але тільки після включення останніх у процес синтезу білка (їх відкривають у білкових гідролізатах);(3) вільні амінокислоти. З точки зору харчування виділяють ессенціальні (незамінні) амінокислоти. Вони не можуть бути синтезовані у організмі людини і повинні обов'язково надходити з їжею: валін, лейцин, ізолейцин, лізин, фенілаланін, триптофан, метіонін, треонін, а у фазі росту – також аргінін та гістидин (див. табл.).

Вміст незамінних амінокислот у продуктах (г/100 г){21 E4 AEA4-8 DFA-4 A89-87 EB-49 C32662 AFE0}Амінокислота. Добова потреба. Яйця. Коров’яче молоко. Яловичина. Риба. Сир. Триптофан10,20,050,20,160,2 Лейцин5–81,10,341,41,21,6Ізолейцин3–40,50,220,90,81 Валін3–40,90,240,070,91,9 Треонін2–30,60,160,060,70,7 Лізин3–40,80,31,51,51,3 Метіонін2,5–3,50,40,090,40,50,5 Фенілаланін2,5–3,00,70,150,70,60,9 Гістидин30,30,090,6–0,5

Склад та будова Амінокислот, їх Пептизація. Амінокислоти – це полі-функціональні сполуки, які містять два різних хімічних угрупування, що здатні реагу-вати між собою з утворенням пептидного (амідного) зв’язку. В амінокислотах аміно- та карбоксильна групи приєднані до одного й того ж α-атома Карбону. Для пояснення власти-востей цих сполук слід звернути увагу на їх характерні риси.

Особливості протеїногенних амінокислот(1) Амінокислоти, що існують у твердому чи розчиненому стані, завжди перебувають у формі біполярних іонів, положення рівноваги яких залежить від р. Н середовища:(2) більшість природних α-амінокислот відноситься до L-стереохімічного ряду, однак у деяких пептидах (антибіотики граміцидин, актиноміцин) зустрічаються амінокислоти D-ряду. Останні, як правило, не засвоюються організмом людини.

(3) Амінокислоти відрізняються одна від одної структурою бічних ланцюгів, від якої залежать фізико-хімічні властивості та фізіологічні функції білків в організмі. Аміно-кислоти з гідрофобними бічними групами, як правило, локалізуються всередині білкових макромолекул, тоді як амінокислоти з полярними бічними групами розташовуються на їх поверхні, що зрештою і визначає будову білка. Особливості амінокислот з точки зору будови білкових тіл та Рівні їх структурної організації

Первинна структура – це каркас білкової молекули, аміно-кислотні залишки якої лінійно з’єднані між собою амідними (пептидними) зв’язками. Для кожного білка така послідовність у поліпептидних ланцюгах є унікальною та визначає вищі рівні його організації. Вторинна структура являє собою укладання поліпептидних ланцюгів в упорядковану форму за рахунок системи водневих зв’язків, що виникають між окремими СО- та NH-групами. Існує дві форми вторинної структури – α-спіраль та складчаста β-конформація. Третинна структура характеризується певною конформацією спіралізованих та лінійних ділянок поліпептидних ланцюгів у просторі. Для кожного білка характерна своя третинна структура, від якої залежать його біологічні властивості. Четвертинна структура характерна лише для тих білків, які складаються з двох, чотирьох та більшої, переважно парної, кількості індивідуальних поліпептидних ланцюгів з власною третинною структурою.

Четвертинна структура молекули гемоглобіну,Що міститься у Крові людини: (С738 Н1166 О208 S2 Fe)4

класифікація білків за іншими ознаками. За просторовою будовою (або фізіологічними функціями) білки поділяють на глобулярні та фібрилярні. Глобулярні білки складаються з одного чи декількох полі-пептидних ланцюгів, щільно згорнутих у компактну частку, яку ще називають глобулою. Зазвичай вони добре розчиняються у воді. Фібрилярні білки складаються із витягнутих чи спіралізованих поліпептидних ланцюгів, розташованих паралельно, що утримуються разом за рахунок численних зв’язків. Поліпептидні ланцюги при цьому об’єднані у волокна (фібрили). Такі білки не розчиняються у воді. За фізико-хімічними властивостями (або хімічним складом) білки поділяють на прості (протеїни), що містять лише залишки амінокислот, та складні (протеїди), до складу яких входять й небілкові компоненти.

Деякі Функціональні властивості білків. Під функціональними властивостями білків, як правило, розуміють такі їх властивості, які визначаються перетвореннями в умовах переробки харчової сировини та забезпечують певну структуру, технологічні та споживчі якості продукту. До найбільш важливих функціональних властивостей білків належить, наприклад, гідрофільність та пов’язані з неюпроцеси набрякання і розчинності білків, їх осадження, денатурація. Важливого значення набувають явища висолювання та гідролізу, що лежать в основі виробництва білкових ізолятів та концентратів.

Присутність білків у харчових об’єктах визначають за допомогою якісних реакцій, які умовно поділяють на дві групи:(1) кольорові реакції;(2) реакції осадження. Серед першої групи розрізняють універсальні реакції та специфічні, обумовлені присутністю у білках залишків певних амінокислот. У другій групі реакцій білки осаджують дією солей, органічних розчинників, концентрованих кислот, лугів, іонів важких металів, температури тощо. Білки у розчиненому стані є досить нестійкими, тому за умов дії цілого ряду хімічних, а також фізичних факторів (наприклад, температури та ультразвуку) їх гідратна оболонка легко руйнується й вони переходять у нерозчинений стан. Методи Якісного та кількісного визначення білка

Рекомендована література. Пищевая химия / А. П. Нечаев, С. Е. Траубенберг, А. А. Кочеткова и др. // Под ред. А. П. Нечаева; изд. 4-е, испр. и доп. – СПб.: ГИРД, 2007. – С. 17–121;Харчова хімія: [Навч. посібник] / Я. П. Скоробогатий, А. В. Гузій, О. М. Заверуха. – Львів: «Новий світ – 2000», 2012. – С. 327–346;Харчова хімія: Навч. посібник / В. В. Євлаш, О.І. Торяник, В. О. Коваленко та ін. – Х.: Світ книг, 2012. – С. 12–108;Харчова хімія: Навч. посібник / Л. В. Дуленко, Ю. А. Горяйнова, А. В. Полякова та ін. – К.: Кондор, 2012. – С. 196-211;Харчова хімія: [Навч. посібник] / О. П. Чигвінцева, А. В. Токар. – Дніпропетровськ: «Принтхаус Римм», 2015. – С. 32–77.