Презентаційний матеріал-супровід заняття з хімії з теми "Білки", допоможе студентам та учням засвоїти складний матеріал та зрозуміти складність будови біополімерів
Білки Лекція для студентів І курсу Викладач Тютько С.М.
Номер слайду 2
План Класифікація білків Склад білків Фізичні властивості білків Хімічні властивості білків Функції білків
Номер слайду 3
02 Що таке білки? Білки — високомолекулярні природні біополімери, структурну основу яких складають поліпептидні ланцюги, побудовані із залишків α-амінокарбонових кислот.
Номер слайду 4
Хто є засновником хімії білку? Уперше білок був виділений(у вигляді клейковини) в 1728 р. італійцем Якопо Бартоломео Беккари(1682- 1766) з пшеничного борошна. Цю подію прийнято вважати народженням хімії білку.
Номер слайду 5
З чого складається білок? O2 N C H2 S
Номер слайду 6
Номер слайду 7
а,б,в - відповідно первинна, вторинна, третинна структури міоглобіну (цифри - число амінокислотних залишків у молекулі); г - четвертинна структура гемоглобіну Рівні організації білку
Номер слайду 8
Первинна структура Первинна структура - число і послідовність α - амінокислот, сполучених один з одним пептидними зв'язками в поліпептидному ланцюзі
Номер слайду 9
Вторинна структура Утворення спіралі з поліпептидного ланцюга за допомогою водневих зв'язків між C=O i NH - вторинна структура.
Номер слайду 10
Третинна структура Складання ділянок спіралі у клубки (глобули) за допомогою зв'язків між групами –NH2, -OH, -COOH, -S-S-, які не брали участі в утворенні пептидних зв'язків, - третинна структура (ця структура обумовлює біологічну активність білкової молекули).
Номер слайду 11
Четвертинна структура Розміщення у просторі кількох клубків поліпептидних спіралей -четвертинна структура. Наприклад, молекула гемоглобіну складається з поліпептидних ланцюгів (первинна структура), скручених у спіраль (вторинна структура), які, в свою чергу, згорнуті в клубок (третинна структура) і об'єднані по чотири (четвертинна структура).
Номер слайду 12
Синтез білків
Номер слайду 13
Фізичні властивості білка
Номер слайду 14
Номер слайду 15
Номер слайду 16
Денатурація білку В процесі приготування курячих яєць відбувається денатурація яєчних білків Денатурація - втрата білками їх природних властивостей внаслідок порушення просторової структури їх молекул.
Номер слайду 17
Номер слайду 18
Номер слайду 19
Гідроліз білків
Номер слайду 20
Функції білків каталітична транспортна захисна скорочувальна структурна гормональна поживна
Номер слайду 21
Амінокислоти Всього амінокислот більше 100 видів. Білки будуються тільки з 20 амінокислот. Білки складаються з α-амінокислот.
Номер слайду 22
Незамінні амінокислоти Амінокислоти, які організми не синтезує, називаються незамінними. Всього їх вісім : лізин, метіонін, триптофан, лейцин, ізолейцин, валін, треонін і фенілаланін. Незамінні амінокислоти повинні потрапляти в організм з їжею
Номер слайду 23
Повноцінні и неповноцінні білки Повноцінні білки - це ті, до складу яких входять усі незамінні амінокислоти. Неповноцінні білки містять не усі незамінні амінокислоти
Номер слайду 24
Необхідна кількість білку Добова норма споживання білку складає 0.75-0.80 грам на кілограм ваги для дорослого(близько 56 грам в добу для середнього чоловіка і 45 грам для жінки) Дітям потрібно більше білку - до 1.9 грам на кілограм ваги в добу