Урок "Білки, їх будова та функції"

Тема: Білки, їх будова та функції.

(Інтегрований урок хімії та біології)

      Мета: Сформувати знання учнів про білки – природні біополімери на основі інтеграції знань з біології, спецдисциплін, оточуючого світу. Розкрити доцільність біологічних функцій білків хімічною будовою і властивостями; розвивати в учнів позитивні мотиви навчально – пізнавальної діяльності, розуміння причинно – наслідкових зв’язків між будовою речовин та їх властивостями; розвивати спостережливість, вміння порівнювати, аналізувати, робити висновки; розвивати вміння працювати з додатковою літературою; виховувати любов до дослідження, а через неї до науки і виробничої діяльності, інформувати учнів про гігієну харчування, виховувати свідоме ставлення до власного здоров’я, намагання вести здоровий спосіб життя.

          Обладнання і матеріали: яєчний білок, концентрована нітратна кислота (НNO₃), 10%- вий р-н NaOH, 1%-вий р-н CuSO₄.

Форми і методи навчання: розповідь, бесіда, тести, експериментальна робота з опорним конспектом, пошукова робота.

Тип уроку : Комбінований.

                                                               Хід уроку

І. Організаційний етап

  На попередніх уроках біології ми вивчали органічні  р-ни, які є основною складовою живих організмів. Адже комплексне вивчення живої природи дає повну наукову картину світу. Сьогодні на уроці ми продовжимо вивчати органічні речовини і познайомимось із новим класом - білки. Зробимо це цікавим способом, вирушивши на протязі «Макромолекули», для того щоб дізнатися про білки і доїхати до кінцевої зупинки нам слід подолати 5 зупинок; а потяг наш складається із 3 вагонів : «Науковці» , «Лаборанти» , «Дослідники».

  Вирушаємо в дорогу і перша зупинка:

1. «Пізнавальна.» (перегляд відео ролику).

Переглянувши відео ролик ми побачили яку важливу роль відіграють білки в клітинах живих організмів.

2. І знову прямує наш потяг до нових цікавих зупинок. Зупинка «Дослідна». Слово надається учасникам вагону «Дослідники»

І доповідач. Відомо, що організм людини майже на 90% складається з білкових макромолекул. Білок м’язів має молекулярну масу 1,5 міліона даль тон, а формула гемоглобіну білка крові С₃₀₃₂Н₄₈₁₆N₇₈₀ S_8.F₄-цей білок нижче середньої величини. Можете уявити білкові молекули, їх розміри, якщо кількість амінокислот може бути в білковій молекулі від 5 до 1500.

ІІ  доповідач. Білки в організмах відіграють важливу роль, так як недостатність якогось білка  в організмі можне викликати захворювання. Наприклад: недостатність ферменту підшлункової залози-інсуліну веде до захворювання на цукровий діабет. Хворим необхідно вводити в організм інсулін з допомогою ін’єкцій. Тому необхідно отримувати інсулін штучно, у лабораторних умовах. Це була велика проблема, але в результаті багаторічної праці вдалося здійснити штучний синтез інсуліну, в 1956р. анг. вченому Сенгеру. Процес синтезу включав 228 окремих стадій, для цього необхідно реактиви, каталізатори, оптимальні умови і т.д., той самий білок у клітині утворюється за секунду, уцьому унікальність нашого організму.

ІІІ доповідач. Послідовність чергування різних амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі строго визначена і визначає структуру білкової молекули, зв’язки ковалентні міцні. Заміна однієї амінокислоти іншою або зміна порядку їх сполучення призводить до зміни у властивостях білка. Так, відоме захворювання, яке називається серповидноклітинна анемія, причина його- заміна амінокислоти глутаміну на валін.

3.               Наступна зупинка «Наукова». До слова запрошуються доповідачі з вагону «Науковці».

І доповідач. Білки- це органічні сполуки до складу яких входять атоми Карбону, Гідрогену, Оксисену та Нітрогену. Білки- це високомолекулярні полімери, мономерами яких є амінокислоти. Розрізняють прості білки-протеїни (входять лише амінокислоти) та складні – протеїди (доскладу входять амінокислоти та інші сполуки – атоми хімічних елементів.) До скаду білків входить 20 амінокислот, вони поділяються на замінні та незамінні. Замінні – синтезуються в організмі тварин та людини, незамінні синтезуються рослинами, грибами, бактеріями, а до організму людини потрапляють з харчовими продуктами. Білки за складом поділяються на прості (протеїни) – альбуміни (в молоці, яйцях, крові), глобуліни (в крові, мязах, насінні), протаміни (залози внутрішньої секреції), пістони (печінка, селезінка, нирки), проталіни (насіння злаків), кератин, колаген, еластин та складні (протеїди) – нуклеопротеїди, хромопротеїди, глікопротеїди, метало протеїди, фосфопротеїди.

За формою молекул:

 фібрилярні витягнуті у довжину та схильні до утворення молекул – кератин, колаген, фібрин;

глобулярні згорнуті  клубочки глобул – альбуміни, глобуліни.

ІІ доповідач .  Білки складаються з амінокислот. Молекула амінокислоти складається з двох частин. Одна частина карбоксильна і аміногрупа у всіх амінокислот однакова, інша різна і називається – радикалом. Аміногрупа білка має основні властивості, а карбоксильна – кислотні, тому амінокислоти є амфотерними сполуками (об’єднують в собі властивості кислот і основ.) Під час утворення білкової молекули амінокислоти з’єднуються за допомогою пептидного зв’язку, який виникає між Карбоном карбоксильної групи однієї амінокислоти та Нітрогеном аміногрупи іншої амінокислоти. Внаслідок цього утворюється пептидний зв'язок.

ІІІ доповідач. Виділяють 4-ри рівні структурної організації (конфігурації) поліпептидного ланцюга: первинна, вторинна, третинна, четвертинна.

  Первинна структура визначається якісним і кількісним складом амінокислот та їхньою послідовністю розміщення в білковому ланцюзі, за рахунок пептидних зв’язків.

  Вторинна структура - це закручена в спіраль лінійна структура білка, підтримується водневими зв’язками.

  Третинна структура відображає здатність поліпептидної спіралі укладатись певним чином утворюючи глобулу. Підтримується різними типами взаємодій (гідрофобними, іонними, водневими).

  Четвертинна структура – це спосіб об’єднання декількох поліпептидних спіралей або глобул за рахунок водневих, гідрофобних та електростатичних зв’язків. Прикладом цього є гемоглобін складається з 4-х глобул білка міоглобіну. Дану структуру називають ще доменом – функціональний або структурний модуль білка.

4. Наступна зупинка «Експериментальна» найцікавіша.

 Переходячи до більш детального вивчення властивостей білка розглянемо процес денатурації. Учні експериментатори допомагають мені. Нагріваємо пробірку з білком і бачимо, як зварюється білок.

   Отже, денатурація – це процес порушення складної (вторинної, третинної, четвертинної структури білка) під впливом певних факторів (температури, хімічних речовин).Демонстрація варного яйця.

     Ренатурація – це процес відтворення нормального стану білкової молекули. Чи можлива ренатурація? Так, можлива коли не порушується первинна структура білка.

    Ще одна цікава властивість білків – це їх кольорові реакції.

  В пробірку з білком додаємо Na OH (розб.) + Cu SO₄ по краплях- біуретова реакція. Спостерігаємо забарвлення фіолетового кольору – наявність комплексних сполук, ця реакція свідчить про наявність пептидних зв’язків.

  В пробірку з білком + H N O₃ (конц.) – жовте забарвлення. Ксантопротеїнова реакція – свідчить про наявність аміногрупи. Кольорові реакції використовують для аналітичного визначення білка, при аналізі сечі, крові.

 Хімічні властивості білків:

1. Білки піддаються гідролізу. Цей процес відбувається під дією ферментів, водних розчинів кислот і лугів, супроводжується руйнуванням первинної структури білка.
2. Білки в реакціях з солями легких металів і амонію утворюють осад.
3. Горіння білків, при згорянні білка утворюється вуглекислий газ вода та вільний азот.

5. Зупинка «Функціональна».

     Підсумовуючи різноманітність будови, властивостей білка багато можна сказати про їх функції.

• Будівельна (структурна) – основний будівельний матеріал клітини (мембран, органоїдів, кровоносних, нервів).
• Захисна – білки-антитіла здатні винна строзпізнати і знищувати хвороботворні мікроорганізми.
• Регуляторна – білки регулюють активність обміну речовин (гормон-інсулін).
• Сигнальна – окремі білки клітинних мембран здійснюють прийом сигналів і передачу їх всередину клітини.
• Рухова (скорочувальна) – це актин і міозин в м’язах, тубулін в найпростіших організмах.
• Транспортна – гемоглобін + О₂ – переносить до всіх клітин і капілярів.
• Енергетична – при розщепленні 1г білка виділяється 17,2 кДж енергії.
• Захисна – відкладання білків про запас.
• Каталітична- є спеціальний клас білків (ферменти), що прискорюють протікання хімічних реакцій.

6. Наступна зупинка буде для вас випробувальною, що ж ви дійсно дізналися про білки. Зупинка «Тестова».

1.Первинна структура білкової молекули – це:

а) просторова конфігурація;         

б) асоціація кількох субодиниць;

в) послідовне чергування амінокислот у лінійному ланцюзі;

г) спірально закручена молекула.

2.Специфічну біологічну активність білкової молекули забезпечує структура:

 а) первинна;     б) вторинна;    в) третинна;    г) четвертина.

3.Кількість амінокислот в молекулах білка складає:

а) 20;    б) 22;     в) 15;     г) 25.

4.Кольорова реакція білка з концентрованою нітратною кислотою доводить, що:

а) у структурі білка є бензольні кільця;

б) білок це поліпептид;

в) наявність аміногрупи;

г) у структурі білка є водневі зв’язки.

5.Більшість амінокислот виявляє властивості:

а) кислот;   б) основ;  в) амфотерних сполук.

6. Перший штучно синтезований білок це - :

а)гемоглобін;   б)інсулін;    в)рибонуклеаза;       г)пепсин.

7.Денатурація білка – це:

а) втрата природних якостей білка при його розчинені у воді;

б) руйнування складної структури білка, що призводить до втрати ним біологічної активності;

в) розщеплення полімерної білкової молекули на амінокислоти;

8. Яку функцію здійснює білок при перенесенні кисню:

а) сигнальну;  б) регуляторну;  в) ферментативну;   г)транспортну.

9. Хімічний зв'язок характерний для третинної структури білка це - :

а) водневий;    б) естерні містки;   в) пептидний;     г) міжмолекулярний.

10.Які функціональні групи завжди входять до складу незамінних амінокислот:

а) гідроксильні;    б) карбоксильна;    в) нітрогрупа;    г) аміногрупа.

V  Підведення підсумків уроку, оцінювання учнів.

VI  Домашнє завдання. Параграф 4-5, дати відповіді на питання в кінці параграфа.